Other Substrates

Adducin (Ser 726) ist ein einzigartiges Protein, das eine entscheidende Rolle bei der Organisation des Zytoskeletts und der Zellsignalisierung spielt. Es interagiert speziell mit Aktinfilamenten und fördert deren Stabilisierung und Bündelung. Dieses Protein ist an verschiedenen zellulären Prozessen beteiligt und beeinflusst die Zellform und -beweglichkeit. Seine Phosphorylierung an Ser 726 moduliert seine Bindungsaffinität und wirkt sich auf nachgeschaltete Signalkaskaden und zelluläre Reaktionen aus, was seine Bedeutung für die Aufrechterhaltung der zellulären Architektur und Funktion unterstreicht.

Adducin (Thr 445) ist ein zentrales Protein, das den Aufbau und die Stabilität des Zytoskeletts beeinflusst. Es geht spezifische Wechselwirkungen mit Spektrin und Aktin ein und erleichtert so die Bildung von Membran-Zytoskelett-Komplexen. Die Phosphorylierung an Thr 445 verändert seine Konformation, erhöht seine Affinität für Bindungspartner und moduliert zelluläre Signalwege. Diese dynamische Regulierung unterstreicht seine Rolle bei der Aufrechterhaltung der zellulären Integrität und der Erleichterung zellulärer Reaktionen auf Umweltreize.

Bad (Ser 112) ist ein entscheidendes Signalmolekül, das eine Rolle bei zellulären Apoptose- und Überlebenswegen spielt. Seine einzigartige Struktur ermöglicht spezifische Interaktionen mit verschiedenen Proteinpartnern, die die nachgeschalteten Signalkaskaden beeinflussen. Die Phosphorylierung an Ser 112 moduliert seine Konformation, erhöht seine Bindungsaffinität und verändert seine funktionelle Dynamik. Dieser Regulierungsmechanismus ist für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase und die Reaktion auf Stresssignale von entscheidender Bedeutung und unterstreicht seine Bedeutung für Entscheidungen über das Zellschicksal.

Bad (Ser 136) weist verschiedene molekulare Interaktionen auf, die seine Rolle bei der zellulären Signalübertragung beeinflussen. Die Phosphorylierung an Ser 136 verändert seine Konformation, wodurch sich seine Affinität für pro-apoptotische Partner erhöht und gleichzeitig die Interaktionen mit Überlebensfaktoren moduliert werden. Dieses dynamische Verhalten beeinflusst die Kinetik der apoptotischen Signalwege und ermöglicht eine präzise Steuerung des Zellschicksals. Seine einzigartigen strukturellen Merkmale erleichtern den kritischen Cross-Talk zwischen verschiedenen Signalnetzwerken und unterstreichen seine Bedeutung für zelluläre Reaktionen.

Bad (Ser 136) ist ein zentraler Regulator für zelluläre Prozesse, da es bei der Phosphorylierung eine einzigartige Konformationsänderung erfährt. Diese Veränderung erhöht nicht nur seine Bindungsaffinität für bestimmte Proteine, sondern beeinflusst auch die Stabilität von Proteinkomplexen, die an der Apoptose beteiligt sind. Die ausgeprägten elektrostatischen Eigenschaften von Bad (Ser 136) erleichtern selektive Interaktionen mit anderen Signalmolekülen, wodurch die Kinetik apoptotischer Signalwege moduliert und ein Beitrag zum komplizierten Gleichgewicht zwischen Zellüberleben und Zelltod geleistet wird.

c-Jun (Ser 73) spielt eine entscheidende Rolle bei der Transkriptionsregulation, insbesondere als Reaktion auf Stresssignale. Die Phosphorylierung an dieser Stelle verstärkt seine Dimerisierung mit anderen Mitgliedern der AP-1-Familie und fördert die Bildung transkriptionsaktiver Komplexe. Diese Modifikation verändert die Konformation des Proteins, was sich auf seine DNA-Bindungsaffinität und -spezifität auswirkt. Darüber hinaus ist c-Jun (Ser 73) an der Modulation zellulärer Reaktionen auf Wachstumsfaktoren beteiligt und beeinflusst die Genexpressionsmuster, die die Zellproliferation und -differenzierung steuern.

c-Myc (Thr 58/Ser 62) ist ein zentraler Regulator des Zellwachstums und -stoffwechsels, wobei die Phosphorylierung an diesen Stellen seine Transkriptionsaktivität verstärkt. Diese Veränderung erleichtert die Interaktion von c-Myc mit verschiedenen Kofaktoren, verändert seine Stabilität und fördert seine Bindung an Zielgenpromotoren. Der Phosphorylierungsstatus beeinflusst die nukleare Lokalisierung von c-Myc und seine Fähigkeit, Chromatinumbaukomplexe zu rekrutieren, wodurch die Dynamik der Genexpression moduliert wird, die für die Progression des Zellzyklus und die metabolische Reprogrammierung wichtig ist.

C/EBP β (Ser 105) spielt eine entscheidende Rolle bei der zellulären Differenzierung und der Regulierung der Immunantwort. Die Phosphorylierung an Ser 105 steigert seine Transkriptionsaktivität, indem sie die Interaktion mit spezifischen Coaktivatoren fördert und seine Konformation verändert. Diese Modifikation beeinflusst seine Bindungsaffinität zur DNA und wirkt sich auf die Genexpression im Zusammenhang mit Entzündungen und Stoffwechsel aus. Darüber hinaus wirkt sich der Phosphorylierungszustand auf seine Stabilität und subzelluläre Lokalisierung aus, wodurch seine funktionelle Dynamik in verschiedenen Signalwegen moduliert wird.

C/EBP β (Thr 217) ist ein zentraler Regulator in Stoffwechselprozessen, der insbesondere den Lipidstoffwechsel und die Glukosehomöostase beeinflusst. Die Phosphorylierung an Thr 217 verändert seine strukturelle Konformation, wodurch seine Interaktion mit der Transkriptionsmaschinerie verbessert wird. Diese Modifikation kann seine Affinität für bestimmte DNA-Sequenzen modulieren und so die Genexpression feinabstimmen. Darüber hinaus wirkt sich der Phosphorylierungszustand an dieser Stelle auf die Stabilität und Lokalisierung des Proteins aus und beeinflusst seine Rolle in verschiedenen zellulären Signalkaskaden.

Caldesmon (Ser 789) ist ein wichtiger Akteur bei der Regulierung der Muskelkontraktion, insbesondere durch seine Wechselwirkungen mit Aktin und Myosin. Die Phosphorylierung an Ser 789 erhöht seine Bindungsaffinität zu Aktin und moduliert die Filamentstabilität und -dynamik. Diese Modifikation beeinflusst den Aktin-Myosin-Kreuzbrückenzyklus und wirkt sich somit auf die Kontraktionskinetik aus. Darüber hinaus kann Caldesmon aufgrund seiner strukturellen Flexibilität an verschiedenen Signalwegen teilnehmen und mechanische und biochemische Signale in die Zelle integrieren.