Die chemische Klasse der Neurabin-II-Inhibitoren umfasst eine vielfältige Gruppe von Verbindungen, die auf verschiedene zelluläre Wege abzielen, um die Funktion und Lokalisierung von Neurabin-II, einem wichtigen Regulator der Dynamik des Aktinzytoskeletts, indirekt zu beeinflussen. Direkte Inhibitoren von Neurabin-II sind zwar noch nicht etabliert, aber diese Substanzen beeinflussen Wege, die mit der Regulierung von Neurabin-II in Verbindung stehen. CK666 und CK869 sind Inhibitoren des Arp2/3-Komplexes, der für die Aktinpolymerisation entscheidend ist. Durch die Störung der Aktin-Dynamik wirken sich diese Verbindungen indirekt auf Neurabin-II aus, das mit Aktinfilamenten interagiert. In ähnlicher Weise wirken sich Latrunculin A, Jasplakinolide, SMIFH2, Cytochalasin D und Phalloidin auf die Aktinpolymerisation oder -stabilität aus und beeinflussen die Lokalisierung von Neurabin-II durch Veränderungen im Aktinzytoskelett.
Blebbistatin und ML-7 modulieren die Aktivität von Myosin II, einem Protein, mit dem Neurabin-II interagiert. Die Hemmung von Myosin II verändert die Dynamik der Neurabin-II-Wechselwirkungen und beeinträchtigt so seine zelluläre Funktion. Außerdem hemmt Calyculin A Proteinphosphatasen, was zu einer Hyperphosphorylierung von Neurabin-II und zu Veränderungen seiner zellulären Lokalisierung und Interaktionen führt. Nocodazol unterbricht die Mikrotubuli und löst so zelluläre Reaktionen aus, die sich indirekt auf die Funktion von Neurabin-II auswirken. Diese vielfältigen Verbindungen verdeutlichen die komplizierten regulatorischen Netzwerke, die mit Neurabin-II verbunden sind.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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CK 666 | 442633-00-3 | sc-361151 sc-361151A | 10 mg 50 mg | $315.00 $1020.00 | 5 | |
CK666 ist ein niedermolekularer Inhibitor des Arp2/3-Komplexes, der die Aktinpolymerisation reguliert. Durch die Hemmung von Arp2/3 stört CK666 die Dynamik des Aktinzytoskeletts. Neurabin-II interagiert mit Aktinfilamenten, und die Modulation der Aktindynamik kann indirekt die Lokalisierung und Funktion von Neurabin-II beeinflussen. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Latrunculin A ist ein marines Toxin, das die Aktinpolymerisation durch Sequestrierung von monomerem Aktin unterbricht. Da Neurabin-II mit Aktin interagiert, kann die Hemmung der Aktinpolymerisation durch Latrunculin A die Organisation des Aktinzytoskeletts beeinflussen und indirekt die Funktion und Lokalisation von Neurabin-II beeinflussen. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Jasplakinolid ist ein natürliches Produkt, das Aktinfilamente stabilisiert und so deren Depolymerisation verhindert. Da Neurabin-II mit Aktinfilamenten assoziiert ist, kann die Stabilisierung von Aktin durch Jasplakinolid indirekt die Lokalisierung und Funktion von Neurabin-II modulieren, indem es die dynamische Umstrukturierung des Aktinzytoskeletts beeinflusst. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $179.00 $307.00 $455.00 $924.00 $1689.00 | 7 | |
Blebbistatin ist ein selektiver Inhibitor der Myosin-II-ATPase-Aktivität, was zur Hemmung der Myosin-vermittelten Kontraktilität führt. Da Neurabin-II mit Myosin II interagiert und dessen Aktivität reguliert, kann die Hemmung von Myosin II durch Blebbistatin die Interaktionen zwischen Neurabin-II und Myosin II beeinflussen und indirekt die Funktion von Neurabin-II modulieren. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000B sc-24000C | 10 µg 100 µg 500 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $1400.00 $3000.00 | 59 | |
Calyculin A ist ein potenter Inhibitor von Proteinphosphatasen, insbesondere PP1 und PP2A. Neurabin-II interagiert bekanntermaßen mit Proteinphosphatasen und wird durch diese reguliert. Die Hemmung dieser Phosphatasen durch Calyculin A kann zu einer Hyperphosphorylierung von Neurabin-II führen, was sich möglicherweise auf seine Lokalisierung und Interaktion mit anderen Proteinen auswirkt. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
Okadainsäure ist ein weiterer potenter Inhibitor von Proteinphosphatasen, insbesondere PP1 und PP2A. Ähnlich wie Calyculin A kann Okadainsäure durch Hemmung von Proteinphosphatasen zu einer Hyperphosphorylierung von Neurabin-II führen, was sich auf die Lokalisierung und die funktionellen Interaktionen von Neurabin-II innerhalb der Zelle auswirkt. | ||||||
CK-869 | 388592-44-7 | sc-507274 | 5 mg | $160.00 | ||
CK869 ist ein kleines Molekül, das den Arp2/3-Komplex hemmt, ähnlich wie CK666. Durch die gezielte Beeinflussung von Arp2/3 unterbricht CK869 die Aktinpolymerisation, was aufgrund seiner Verbindung mit Aktinfilamenten indirekt die Funktion und Lokalisation von Neurabin-II beeinflussen kann. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | $140.00 | ||
SMIFH2 ist ein niedermolekularer Inhibitor, der die Formin-vermittelte Aktinpolymerisation unterbricht. Da Neurabin-II mit Aktin interagiert, kann die Hemmung der Aktinpolymerisation durch SMIFH2 indirekt die Lokalisierung und Funktion von Neurabin-II beeinflussen, indem die Dynamik des Aktin-Zytoskeletts verändert wird. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Cytochalasin D ist ein Mykotoxin, das die Aktinpolymerisation durch Verkappen der wachsenden Enden der Aktinfilamente unterbricht. Da Neurabin-II mit Aktinfilamenten assoziiert ist, kann die Störung der Aktindynamik durch Cytochalasin D indirekt die Lokalisierung und Funktion von Neurabin-II modulieren, indem es die Umlagerung von Aktinfilamenten beeinflusst. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
Phalloidin ist ein Toxin, das F-Aktin-Filamente stabilisiert und deren Depolymerisation verhindert. Da Neurabin-II mit Aktinfilamenten assoziiert ist, kann die Stabilisierung von Aktin durch Phalloidin indirekt die Lokalisierung und Funktion von Neurabin-II beeinflussen, indem es die dynamische Umstrukturierung des Aktin-Zytoskeletts beeinflusst. |