LOC150935 Inhibitoren

Gängige LOC150935 Inhibitors sind unter underem Benzamidine CAS 618-39-3, Phenylmethylsulfonyl Fluoride CAS 329-98-6, E-64 CAS 66701-25-5, Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5 und Bestatin CAS 58970-76-6.

Chemische Inhibitoren von LOC150935 können nach der Art der Proteaseaktivität kategorisiert werden, die sie bekanntermaßen hemmen. Benzamidin und Phenylmethylsulfonylfluorid (PMSF) sind beides Inhibitoren von Serinproteasen, was darauf hindeutet, dass LOC150935, wenn es Serinproteaseaktivität aufweist, für eine Hemmung durch diese Chemikalien anfällig wäre. Benzamidin wirkt als kompetitiver Inhibitor, der mit dem aktiven Zentrum der Protease interagiert und den Zugang zum Substrat verhindert. PMSF hingegen inaktiviert Serinproteasen irreversibel, indem es eine kovalente Bindung mit dem Serinrest im aktiven Zentrum des Enzyms eingeht und so dessen Funktion dauerhaft blockiert. In ähnlicher Weise dienen E-64 und Leupeptin als Inhibitoren für Cysteinproteasen. E-64 bindet irreversibel an den aktiven Cysteinrest und macht das Enzym damit inaktiv. Leupeptin hingegen hat ein breiteres Hemmungsspektrum, da es durch reversible Bindung sowohl auf Cystein- als auch auf Serinproteasen abzielt, was die proteolytische Aktivität von LOC150935 verhindern kann, wenn es als einer der beiden Proteasetypen funktioniert.

Weitere Inhibitoren sind Pepstatin A und Bestatin, die Asparaginproteasen bzw. Aminopeptidasen hemmen. Pepstatin A bindet an die Aspartatreste im aktiven Zentrum von Asparaginsäureproteasen und hemmt damit möglicherweise LOC150935, wenn es zu dieser Proteaseklasse gehört. Bestatin beeinträchtigt die Aminopeptidase-Aktivität durch Bindung an das aktive Zentrum, was LOC150935 hemmen würde, wenn es sich um eine Aminopeptidase handeln würde. Bei Metalloproteasen kann Phosphoramidon deren Aktivität hemmen, indem es das essentielle Metallion chelatiert. Wenn LOC150935 eine Metalloprotease ist, würde dies seine enzymatische Funktion blockieren. Zusätzliche Spezifität bieten Inhibitoren wie Chymostatin, das selektiv für Chymotrypsin-ähnliche Serinproteasen ist, Aprotinin, das einen stöchiometrischen Komplex mit Trypsin-ähnlichen Enzymen bildet, und Marimastat, das auf Matrix-Metalloproteasen abzielt, indem es an die Metallionen im aktiven Zentrum bindet. Jeder dieser Wirkstoffe würde LOC150935 nur dann hemmen, wenn er die gleiche proteolytische Aktivität aufweist, auf die der Hemmstoff abzielt. Calpastatin schließlich bietet einen Hemmungsmechanismus, der Konformationsänderungen beinhaltet; es hemmt speziell Calpain-ähnliche Enzyme, indem es den Zugang zum Substrat verhindert.