hnRNP UL2 Aktivatoren

Gängige hnRNP UL2 Activators sind unter underem Resveratrol CAS 501-36-0, Spermidine CAS 124-20-9, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1 und Ingenol 3-angelate CAS 75567-37-2.

hnRNP UL2 kann die Aktivität dieses Proteins über eine Vielzahl von biochemischen Wegen beeinflussen. Resveratrol, von dem bekannt ist, dass es die Aktivität von SIRT1 steigert, kann zur Deacetylierung von Proteinen, einschließlich hnRNP UL2, führen und so seine Aktivität bei der RNA-Verarbeitung verändern. Spermidin aktiviert die Autophagie über AMPK, was den Abbau von Proteinen fördern kann, die hnRNP UL2 hemmen, und somit indirekt dessen Aktivität erhöht. Forskolin erhöht durch die Aktivierung der Adenylylcyclase den cAMP-Spiegel, der wiederum die PKA aktiviert. PKA kann dann Substrate phosphorylieren, die am RNA-Spleißen beteiligt sind, darunter auch hnRNP UL2, und so dessen Rolle bei der Verarbeitung von prä-mRNA verstärken. Ionomycin kann durch Erhöhung des intrazellulären Kalziumspiegels kalziumabhängige Proteinkinasen aktivieren, die hnRNP UL2 phosphorylieren und seine RNA-Bindungsaktivität erhöhen können.

PEP-005, ein weiterer chemischer Aktivator, aktiviert die PKC, die hnRNP UL2 phosphorylieren und seine Funktion bei der RNA-Verarbeitung modulieren könnte. Sowohl Trichostatin A als auch Anacardinsäure verändern die Chromatinstruktur und die Genexpression, was die Verfügbarkeit von RNA-Substraten für hnRNP UL2 beeinflussen könnte. Während Trichostatin A Histondeacetylasen hemmt und damit möglicherweise die Aktivität von hnRNP UL2 durch Veränderung der Chromatinkonformation erhöht, hemmt Anacardinsäure Histonacetyltransferasen und erleichtert damit möglicherweise die Interaktion von hnRNP UL2 mit RNA-Substraten. Koffein aktiviert durch die Hemmung von Phosphodiesterasen indirekt cAMP-abhängige Signalwege und kann zur Aktivierung von PKA führen, die hnRNP UL2 phosphorylieren könnte. Curcumin hemmt NF-κB und beeinflusst die Expression von Proteinen, die mit hnRNP UL2 interagieren, was möglicherweise dessen Funktion verbessert. Bisphenol A interagiert mit Östrogenrezeptoren und könnte ein günstiges Umfeld für die Aktivität von hnRNP UL2 schaffen. Schließlich unterbricht Thapsigargin die Kalziumspeicher im endoplasmatischen Retikulum und kann Proteinkinasen aktivieren, die hnRNP UL2 phosphorylieren und damit seine Rolle beim RNA-Spleißen beeinträchtigen können.