Date published: 2025-10-10

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Histone cluster 1 H2AF Aktivatoren

Gängige Histone cluster 1 H2AF Activators sind unter underem Trichostatin A CAS 58880-19-6, Anacardic Acid CAS 16611-84-0, Methylstat CAS 1310877-95-2, 5-Aza-2′-Deoxycytidine CAS 2353-33-5 und Suberoylanilide Hydroxamic Acid CAS 149647-78-9.

H2AF-Aktivatoren des Histon-Clusters 1 umfassen eine spezielle Kategorie chemischer Verbindungen, die entwickelt wurden, um spezifisch mit dem H2AF-Protein des Histon-Clusters 1 zu interagieren und es zu aktivieren. Dieses Protein gehört zur Familie der Histonproteine, die eine grundlegende Rolle bei der strukturellen Organisation und Regulierung der DNA in den Zellkernen spielt. Das einzigartige Merkmal der Histoncluster-1-H2AF-Aktivatoren ist ihre Fähigkeit, selektiv an das Histoncluster-1-H2AF-Protein zu binden und es zu aktivieren. Diese Interaktion ist der Schlüssel zum Verständnis ihrer Rolle in einem breiteren Spektrum der Molekularbiologie, insbesondere im Zusammenhang mit der Chromatindynamik und der Regulierung der Genexpression. Diese Aktivatoren weisen eine große strukturelle Vielfalt auf, die verschiedene molekulare Strukturen umfasst. Diese Vielfalt ist wesentlich für ihre Funktionalität, da sie sich auf ihre Bindungsaffinität und ihre Wirksamkeit bei der Aktivierung des H2AF-Proteins des Histonclusters 1 auswirkt. Die Entwicklung dieser Aktivatoren umfasst in der Regel eingehende Studien zur Struktur-Aktivitäts-Beziehung, in denen die Bedeutung spezifischer molekularer Merkmale für eine erfolgreiche Interaktion mit dem Zielprotein herausgestellt wird. Der hohe Grad an Spezifität bei der Interaktion mit dem Histoncluster 1 H2AF unterstreicht die komplexe Natur dieser Verbindungen bei der Untersuchung der Funktionalitäten von Histonproteinen und dem Verständnis ihrer Rolle bei der Regulierung des genetischen Materials.

Auf molekularer Ebene ist die Wechselwirkung zwischen den Aktivatoren des Histonclusters 1 H2AF und dem Protein des Histonclusters 1 H2AF von großem Interesse für die Biochemie und Molekularbiologie. Diese Interaktion beinhaltet im Allgemeinen die Bindung des Aktivatormoleküls an eine bestimmte Stelle des Proteins, was zu einer Konformationsänderung führt, die die Aktivierung des Proteins erleichtert. Die Aktivierung des Histonclusters 1 H2AF kann erhebliche Auswirkungen auf die Chromatinstruktur und -funktion haben, was die Bedeutung dieser Aktivatoren bei der Beeinflussung der Genregulation und der zellulären Biochemie unterstreicht. Die Präzision, mit der die H2AF-Aktivatoren des Histonclusters 1 das Protein ansteuern, ist besonders interessant für die Forschung, die sich auf Protein-Liganden-Interaktionen, den Umbau des Chromatins und die daraus resultierenden biologischen Auswirkungen konzentriert. Darüber hinaus trägt die Untersuchung der H2AF-Aktivatoren des Histonclusters 1 zu einem umfassenderen Verständnis darüber bei, wie kleine Moleküle die Histonfunktion und die Chromatinarchitektur modulieren können. Diese Forschung ist von entscheidender Bedeutung für die Entschlüsselung der komplexen Mechanismen der Histonmodifikation, des Chromatinumbaus und der Regulierung innerhalb des Zellkerns und bietet Einblicke in das komplizierte Netzwerk molekularer Interaktionen, die die Genexpression und die zelluläre Dynamik steuern. Das Verständnis der Wechselwirkungsdynamik von H2AF-Aktivatoren des Histonclusters 1 mit ihren Zielproteinen liefert wesentliche Informationen über die nuancierte Natur der Histonfunktion und die möglichen Wege, auf denen die Chromatinstruktur und die Genexpression durch spezifische molekulare Einheiten moduliert werden können. Diese Forschung vertieft nicht nur unser Verständnis der molekularen Mechanismen, die das Chromatin und die Genregulation steuern, sondern wirft auch ein Licht auf die umfassenderen Auswirkungen dieser Interaktionen im komplexen Netz der zellulären Prozesse. Die Erforschung der H2AF-Aktivatoren des Histon-Clusters 1 stellt einen wichtigen Fortschritt auf dem Gebiet der Epigenetik und Molekularbiologie dar und bietet neue Perspektiven für die Regulierung der genetischen Information in den Zellen.

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Trichostatin A

58880-19-6sc-3511
sc-3511A
sc-3511B
sc-3511C
sc-3511D
1 mg
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
$149.00
$470.00
$620.00
$1199.00
$2090.00
33
(3)

Inhibitor von Histon-Deacetylasen (HDAC), wodurch die Acetylierung von Histonen erhöht wird.

Anacardic Acid

16611-84-0sc-202463
sc-202463A
5 mg
25 mg
$100.00
$200.00
13
(1)

Hemmt die Histon-Acetyltransferase (HAT) und beeinflusst dadurch indirekt die Histon-Acetylierungsmuster.

Methylstat

1310877-95-2sc-507374
10 mg
$480.00
(0)

Hemmt Histon-Methyltransferasen und verändert dadurch den Methylierungsstatus von Histonen.

5-Aza-2′-Deoxycytidine

2353-33-5sc-202424
sc-202424A
sc-202424B
25 mg
100 mg
250 mg
$214.00
$316.00
$418.00
7
(1)

Als DNA-Methyltransferase-Hemmer führt es zu einer verringerten DNA-Methylierung, was sich indirekt auf die Histonmodifikation auswirkt.

Suberoylanilide Hydroxamic Acid

149647-78-9sc-220139
sc-220139A
100 mg
500 mg
$130.00
$270.00
37
(2)

Ein weiterer HDAC-Inhibitor, der zu einer verstärkten Acetylierung von Histonen führt.

Sodium Butyrate

156-54-7sc-202341
sc-202341B
sc-202341A
sc-202341C
250 mg
5 g
25 g
500 g
$30.00
$46.00
$82.00
$218.00
19
(3)

Wirkt als HDAC-Inhibitor und erhöht die Histon-Acetylierung.

Curcumin

458-37-7sc-200509
sc-200509A
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1 g
5 g
25 g
100 g
250 g
1 kg
2.5 kg
$36.00
$68.00
$107.00
$214.00
$234.00
$862.00
$1968.00
47
(1)

Moduliert Histon-Acetyltransferasen und beeinflusst die Histon-Acetylierung.

Nicotinamide

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sc-208096A
sc-208096B
sc-208096C
100 g
250 g
1 kg
5 kg
$43.00
$65.00
$200.00
$815.00
6
(1)

Eine Form von Vitamin B3, die als Inhibitor von Sirtuinen, einer Klasse von HDAC, wirkt und die Histonacetylierung verändert.

Disulfiram

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sc-205654A
50 g
100 g
$52.00
$87.00
7
(1)

Verändert die Histon-Acetylierung durch Hemmung der Histon-Deacetylase.

(−)-Epigallocatechin Gallate

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sc-200802A
sc-200802B
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sc-200802E
10 mg
50 mg
100 mg
500 mg
1 g
10 g
$42.00
$72.00
$124.00
$238.00
$520.00
$1234.00
11
(1)

Wirkt auf Histon-Acetyltransferasen und HDACs und verändert die Histon-Acetylierung.