Hemoglobin θ Inhibitoren
Gängige Hemoglobin θ Inhibitors sind unter underem Hydroxyurea CAS 127-07-1, Arsenic(III) oxide CAS 1327-53-3, Sodium chlorate CAS 7775-09-9, Benzene CAS 71-43-2 und Lead(II) Acetate CAS 301-04-2.
Chemische Hemmstoffe von Hämoglobin θ können dessen Funktion durch verschiedene biochemische Wechselwirkungen stören. Hydroxyharnstoff zielt auf den DNA-Syntheseweg ab und verringert die Verfügbarkeit von Desoxyribonukleotidtriphosphaten, die für die Bildung von Hämoglobin θ erforderlich sind, während Cyanat Hämoglobin chemisch modifiziert, indem es mit seinen Aminoendgruppen reagiert, was zu carbamyliertem Hämoglobin mit verminderter Sauerstofftransportkapazität führt. Malonsäure wirkt als kompetitiver Inhibitor von Enzymen, die für die 2,3-Bisphosphoglyceratsynthese verantwortlich sind, und erhöht so die Sauerstoffaffinität von Hämoglobin und beeinträchtigt die Sauerstoffabgabe an das Gewebe. Arsentrioxid bindet an redoxaktive Cysteinreste im Hämoglobin θ, was zu Konformationsänderungen führt, die seine Funktionalität beeinträchtigen. In ähnlicher Weise bewirken Chlorat und Natriumnitrit die Oxidation des Eisens im Hämoglobin vom eisenhaltigen in den eisenhaltigen Zustand, wodurch Methämoglobin entsteht, das beim Sauerstofftransport weniger effektiv ist.
Weitere Inhibitoren wie Acetylphenylhydrazin und Phenylhydrazin verursachen oxidative Schäden am Hämoglobin θ, die zur Denaturierung seiner Globinketten und einem anschließenden Funktionsverlust führen. Benzol und Bleiacetat stören den Häm-Syntheseweg, wobei letzteres Schlüsselenzyme wie ALA-Dehydratase und Ferrochelatase hemmt, was zu einer verminderten Verfügbarkeit von Häm führt, das für den ordnungsgemäßen Aufbau und Betrieb von Hämoglobin θ entscheidend ist. Aluminiumchlorid beeinträchtigt die Wirkung von 2,3-BPG auf Hämoglobin θ, indem es sich an dessen Phosphatgruppen bindet, wodurch der weniger sauerstoffaffine Zustand des Hämoglobins stabilisiert und die Sauerstofffreisetzung behindert wird. Bepridil schließlich interagiert mit den Lysinresten auf Hämoglobin θ, wodurch die für die Sauerstoffbindung und -freisetzung erforderliche Konformation des Proteins verändert und damit seine Funktion als Sauerstofftransporter beeinträchtigt werden kann. Jede dieser Chemikalien kann mit Hämoglobin θ in einer Weise interagieren, die seine natürliche Rolle beim Sauerstofftransport und der Sauerstoffabgabe im Körper behindert.
Siehe auch...
| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Hydroxyurea | 127-07-1 | sc-29061 sc-29061A | 5 g 25 g | $76.00 $255.00 | 18 | |
Hydroxyharnstoff hemmt die Ribonukleotidreduktase, die für die DNA-Synthese unerlässlich ist. Dies führt zu einer Verringerung der Desoxyribonukleotidtriphosphat (dNTP)-Spiegel, die für die Hämoglobinsynthese notwendig sind. Hämoglobin θ, ein Bestandteil des Hämoglobins, wird aufgrund des Mangels an Bausteinen für seinen Aufbau funktionell gehemmt. | ||||||
Arsenic(III) oxide | 1327-53-3 | sc-210837 sc-210837A | 250 g 1 kg | $87.00 $224.00 | ||
Arsentrioxid kann an die Sulfhydrylgruppen von redoxaktiven Cysteinresten im Hämoglobin θ binden, was zur Bildung von Sulfhydryl-Arsen-Bindungen führt. Diese Bindung kann Konformationsänderungen hervorrufen, die die Funktionalität des Hämoglobins beeinträchtigen und zu dessen Hemmung führen. | ||||||
Sodium chlorate | 7775-09-9 | sc-212938 | 100 g | $58.00 | 1 | |
Chlorat oxidiert das Eisen im Hämoglobin θ vom Eisen(II)-Zustand (Fe2+) zum Eisen(III)-Zustand (Fe3+) und bildet Methämoglobin, das nicht in der Lage ist, Sauerstoff effektiv zu binden. Diese Oxidation hemmt die Fähigkeit des Hämoglobins θ, Sauerstoff zu transportieren, und hemmt somit die Funktion des Proteins. | ||||||
Benzene | 71-43-2 | sc-239290 | 1 L | $77.00 | ||
Benzolmetaboliten können den Hämsyntheseweg stören, indem sie Enzyme wie die ALA-Dehydratase hemmen, die für die Produktion von Häm, einem integralen Bestandteil von Hämoglobin θ, von entscheidender Bedeutung ist. Die Hemmung der Hämsynthese führt direkt zur funktionellen Hemmung der Hämoglobin-θ-Synthese. | ||||||
Lead(II) Acetate | 301-04-2 | sc-507473 | 5 g | $83.00 | ||
Bleiacetat hemmt mehrere Enzyme im Hämsyntheseweg, darunter ALA-Dehydratase und Ferrochelatase. Diese Hemmung führt zu einer verminderten Hämverfügbarkeit, die für die Funktion des Hämoglobins notwendig ist, wodurch es funktionell gehemmt wird, indem es an der korrekten Assemblierung und Funktion gehindert wird. | ||||||
Sodium nitrite | 7632-00-0 | sc-203393A sc-203393B sc-203393 | 25 g 100 g 500 g | $20.00 $22.00 $40.00 | 1 | |
Natriumnitrit wandelt Hämoglobin durch Oxidation des Eisenanteils in Methämoglobin um. Hämoglobin θ verliert bei der Umwandlung in Methämoglobin seine Fähigkeit, Sauerstoff effektiv zu binden und freizusetzen, wodurch es funktionell gehemmt wird. | ||||||
Phenylhydrazine | 100-63-0 | sc-250701 sc-250701A | 5 g 100 g | $44.00 $51.00 | ||
Phenylhydrazin verursacht oxidative Schäden an der Hämgruppe des Hämoglobins θ und den Globinketten, was zu Hämolyse und der Bildung von Heinz-Körpern führt. Die oxidative Schädigung der Hämgruppe hemmt die normale Funktion des Hämoglobins θ als Sauerstofftransporter. | ||||||
Aluminum chloride anhydrous | 7446-70-0 | sc-214528 sc-214528B sc-214528A | 250 g 500 g 1 kg | $92.00 $97.00 $133.00 | ||
Aluminiumchlorid bindet an die Phosphatgruppen in 2,3-BPG, wodurch der T-Zustand von Hämoglobin stabilisiert und seine Sauerstoffaffinität verringert wird. Die Bindung von Aluminium an 2,3-BPG kann dessen Interaktion mit Hämoglobin θ verhindern, wodurch dessen Fähigkeit zur Freisetzung von Sauerstoff gehemmt und die Funktion des Proteins effektiv beeinträchtigt wird. | ||||||
Bepridil | 64706-54-3 | sc-507400 | 100 mg | $1620.00 | ||
Es wurde beobachtet, dass Bepridil mit Hämoglobin interagiert und dessen Funktionalität verändert. Es kann an die Lysinreste auf dem Hämoglobinmolekül binden, einschließlich Hämoglobin θ, was die für die Sauerstoffbindung und -freisetzung erforderlichen Konformationsänderungen stören und somit zu einer Funktionshemmung führen könnte. | ||||||