Date published: 2025-9-9

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Galactose Mutarotase Aktivatoren

Gängige Galactose Mutarotase Activators sind unter underem 1,3-Dihydroxyacetone CAS 96-26-4, N-Acetyl-D-galactosamine CAS 1811-31-0, D-Galactose CAS 59-23-4, L-(-)-Fucose CAS 2438-80-4 und D-(-)-Tagatose CAS 87-81-0.

Galaktose-Mutarotase (GALM)-Aktivatoren umfassen eine Reihe von Verbindungen, die zusammen die biochemischen Umwandlungsmechanismen, die GALM ermöglicht, verbessern. Ketohexosen wie 1,3-Dihydroxyaceton und D-Tagatose erhöhen die Vielfalt und Verfügbarkeit von Substraten und fördern damit direkt die Rolle des Enzyms bei der Isomerisierung von Alpha- und Beta-Zuckern, die für einen effektiven Kohlenhydratstoffwechsel von zentraler Bedeutung sind. In ähnlicher Weise bieten natürliche Substrate wie D-Galaktose eine direkte Verbindung mit dem aktiven Zentrum von GALM und optimieren den Mutarotationsprozess, der für die Galaktoseverwertung unerlässlich ist. Analoge Verbindungen wie N-Acetyl-D-Galactosamin und strukturell verwandte Zucker wie D-Fucose und Beta-D-Fructofuranose können die Aktivität von GALM erhöhen, indem sie entweder den Enzym-Substrat-Komplex stabilisieren oder allosterische Veränderungen induzieren, die die katalytische Effizienz des Enzyms begünstigen. Zusätzlich werden ATP und essentielle Ionen wie Magnesium und Mangan bereitgestellt. Die Aktivatoren der Galaktose-Mutarotase (GALM) umfassen eine Reihe von Verbindungen, die gemeinsam die biochemischen Umwandlungsmechanismen, die GALM ermöglicht, verbessern. Die Ketohexosen wie 1,3-Dihydroxyaceton und D-Tagatose fördern durch die Erhöhung der Vielfalt und Verfügbarkeit von Substraten direkt die Rolle des Enzyms bei der Isomerisierung von Alpha- und Beta-Zuckern, die für einen effektiven Kohlenhydratstoffwechsel von zentraler Bedeutung sind. In ähnlicher Weise bieten natürliche Substrate wie D-Galaktose eine direkte Verbindung mit dem aktiven Zentrum von GALM und optimieren den Mutarotationsprozess, der für die Galaktoseverwertung unerlässlich ist. Analoge Verbindungen wie N-Acetyl-D-Galactosamin und strukturell verwandte Zucker wie D-Fucose und Beta-D-Fructofuranose können die Aktivität von GALM erhöhen, indem sie entweder den Enzym-Substrat-Komplex stabilisieren oder allosterische Veränderungen induzieren, die die katalytische Effizienz des Enzyms begünstigen. Darüber hinaus erleichtert die Bereitstellung von ATP und essenziellen Ionen wie Magnesium und Mangan die Phosphorylierungszustände bzw. die strukturelle Integrität von GALM, was seine Aktivität im Zuckerstoffwechsel weiter fördert.

Darüber hinaus können Pentosezucker wie D-Xylose eine indirekte Rolle bei der Steigerung der GALM-Aktivität spielen, indem sie die Sekundärstrukturen des Enzyms oder die Substratdynamik beeinflussen. Ethylenglykol, obwohl kein Zucker, könnte die Mutarotationskinetik von Galaktose beeinflussen, indem es die Hydratationshülle um GALM verändert. Alpha-D-Glukose, ein Isomer von D-Galaktose, könnte die Aktivität von GALM potenziell erhöhen, indem es zusätzliches Substrat für die Mutarotation bereitstellt und damit die Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms erhöht.

Siehe auch...

ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

N-Acetyl-D-galactosamine

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Als Analogon von Galaktose kann diese Verbindung an GALM binden und so möglicherweise ihre katalytische Effizienz erhöhen, indem sie den Enzym-Substrat-Komplex stabilisiert, was die für den ordnungsgemäßen Stoffwechsel notwendige Mutarotation von Galaktose verbessert.

D-Galactose

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100 g
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Als natürliches Substrat für GALM ist D-Galactose direkt an der durch GALM katalysierten Reaktion beteiligt, was zu einer Zunahme der Mutarotation führt und anschließend die funktionelle Aktivität des Enzyms im Kohlenhydratstoffwechsel erhöht.

L-(−)-Fucose

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D-Fucose kann mit GALM interagieren, da es sich um einen Hexosezucker handelt, der strukturell mit Galactose verwandt ist. Es könnte indirekt die GALM-Aktivität erhöhen, indem es eine kompetitive Substratdynamik einführt und so die Umsatzrate des Enzyms erhöht.

Adenosine 5′-Triphosphate, disodium salt

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ATP liefert die Phosphatgruppe in Phosphorylierungsreaktionen, die die GALM-Aktivität durch Förderung von Phosphorylierungszuständen, die seine aktive Konformation begünstigen, erhöhen und somit indirekt seine katalytische Aktivität im Zuckerstoffwechsel steigern könnten.

Magnesium sulfate anhydrous

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Als Cofaktor, der für die ATP-Funktion erforderlich ist, kann Magnesiumsulfat die GALM-Aktivität indirekt durch Stabilisierung der ATP-Struktur erhöhen und so die Phosphorylierungsreaktionen fördern, die für die ordnungsgemäße Funktion von GALM erforderlich sind.

Manganese(II) sulfate monohydrate

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Manganionen können als Cofaktoren für verschiedene Enzyme, einschließlich GALM, fungieren. Durch die Bindung an das Enzym kann es dessen strukturelle Stabilität und katalytische Effizienz verbessern und dadurch die Mutarotationsrate von Galactose erhöhen.

D-(−)-Fructose

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Als strukturelles Isomer von D-Galactose könnte Beta-D-Fructofuranose mit GALM interagieren, was möglicherweise zu allosterischen Effekten führt, die die Aktivität des Enzyms durch Beeinflussung der Mutarotationsreaktion von Galactose verstärken könnten.

Ethylene glycol

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500 ml
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Dieses kleine Diol kann mit zuckermetabolisierenden Enzymen interagieren und die GALM-Aktivität indirekt erhöhen, indem es die Hydratationshülle um das Enzym herum beeinflusst, was die Mutarotationskinetik von Galactose verändern kann.

D(+)Glucose, Anhydrous

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Alpha-D-Glucose, ein Isomer von D-Galactose, könnte möglicherweise die GALM-Aktivität steigern, indem es zusätzliches Substrat für die Mutarotation bereitstellt und somit die Gesamtreaktionsrate erhöht, die GALM im Zuckerstoffwechsel katalysiert.