DC-SIGNR-Aktivatoren umfassen eine Reihe von Verbindungen, die direkt oder indirekt die funktionelle Aktivität von DC-SIGNR erhöhen. Fucose, ein spezifischer Ligand für DC-SIGNR, verbindet sich direkt mit dem Protein, was zu einer verstärkten Bindung und Aktivierung nachgeschalteter Signalereignisse führt und letztlich die Aktivität von DC-SIGNR im Rahmen von Immunreaktionen erhöht. Mannan, das als Mimetikum von Pathogen-assoziierten molekularen Mustern (PAMPs) wirkt, aktiviert DC-SIGNR, indem es Signalkaskaden in Gang setzt, die die funktionelle Aktivität des Proteins, insbesondere bei der Erkennung von Pathogenen, verstärken. Curdlan aktiviert DC-SIGNR direkt, indem es sich mit seiner C-Typ-Lectin-Domäne verbindet und so Immunreaktionen und eine zelluläre Aktivierung auslöst.
Poly(I:C), ein indirekter Aktivator, simuliert virale doppelsträngige RNA, was zur Aktivierung von DC-SIGNR und anschließenden Immunreaktionen gegen virale Krankheitserreger führt. β-Glucan und Zymosan, die Pilzzellwandkomponenten ähneln, aktivieren indirekt DC-SIGNR und modulieren Immunantworten gegen Pilzerreger. Laminarin, das β-Glucan-Strukturen ähnelt, dient als indirekter Aktivator, der die DC-SIGNR-Aktivität im Zusammenhang mit Immunantworten gegen Pilzherde verstärkt. Glucuronsäure, O-Methylmannose, N-Acetylglucosamin und Maltose verstärken als spezifische Liganden für DC-SIGNR direkt dessen Aktivität, indem sie die Bindung erhöhen und nachgeschaltete Signalereignisse aktivieren, was zu Immunreaktionen und zellulären Prozessen führt, die mit der DC-SIGNR-Funktion verbunden sind. Diese chemische Klasse bietet eine Vielzahl von Verbindungen, die zur Steigerung der DC-SIGNR-Aktivität über spezifische Wege und biologische Prozesse eingesetzt werden können.
Siehe auch...
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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D(+)Fucose | 3615-37-0 | sc-202567 sc-202567B sc-202567C sc-202567A | 1 g 100 g 10 g 50 g | $153.00 $4600.00 $812.00 $2458.00 | 1 | |
Fucose verstärkt direkt die DC-SIGNR-Aktivität, indem es als Ligand für das Protein dient. DC-SIGNR erkennt Fucosereste auf Glykoproteinen, was zu einer verstärkten Bindung und Aktivierung nachgeschalteter Signalereignisse führt. Diese direkte Interaktion löst Immunreaktionen und zelluläre Prozesse aus, die mit der DC-SIGNR-Funktion verbunden sind. | ||||||
Polyinosinic acid - polycytidylic acid sodium salt, double-stranded | 42424-50-0 | sc-204854 sc-204854A | 10 mg 100 mg | $139.00 $650.00 | 2 | |
Poly(I:C) aktiviert indirekt DC-SIGNR, indem es virale doppelsträngige RNA simuliert. Die Erkennung von Poly(I:C) durch DC-SIGNR löst nachgeschaltete Signalereignisse aus und erhöht die funktionelle Aktivität von DC-SIGNR im Zusammenhang mit antiviralen Immunantworten und der zellulären Aktivierung gegen virale Krankheitserreger. | ||||||
b-Glucan, Saccharomyces cerevisiae | 9012-72-0 | sc-203832 | 25 mg | $301.00 | ||
β-Glucan dient als indirekter Aktivator für DC-SIGNR, indem es Bestandteile von Pilzzellwänden nachahmt. Die Erkennung von β-Glucan durch DC-SIGNR löst Signalkaskaden aus, die die funktionelle Aktivität des Proteins steigern, insbesondere im Zusammenhang mit Immunreaktionen gegen pilzliche Krankheitserreger und der Modulation der zellulären Aktivierung. | ||||||
Zymosan A from Saccharomyces cerevisiae | 58856-93-2 | sc-258367 sc-258367A | 250 mg 1 g | $88.00 $218.00 | 2 | |
Zymosan aktiviert DC-SIGNR, indem es Partikel der Pilzzellwand imitiert. Die Interaktion zwischen Zymosan und DC-SIGNR führt zu Signalereignissen, die die funktionelle Aktivität von DC-SIGNR verstärken, insbesondere im Zusammenhang mit Immunantworten gegen pilzliche Krankheitserreger und der Modulation der zellulären Aktivierung gegen mikrobielle Herausforderungen. | ||||||
N-Acetyl-D-glucosamine | 7512-17-6 | sc-286377 sc-286377B sc-286377A | 50 g 100 g 250 g | $92.00 $159.00 $300.00 | 1 | |
N-Acetylglucosamin dient als direkter Aktivator für DC-SIGNR, indem es als Ligand für das Protein wirkt. Die Bindung von N-Acetylglucosamin an DC-SIGNR löst Signalereignisse aus, die die funktionelle Aktivität des Proteins verstärken, insbesondere im Zusammenhang mit Immunreaktionen und zellulären Prozessen, die mit der Erkennung von Glykoproteinen mit N-Acetylglucosaminresten verbunden sind. |