cystatin 13 Inhibitoren

Gängige cystatin 13 Inhibitors sind unter underem E-64 CAS 66701-25-5, Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5, Z-FA-FMK CAS 197855-65-5, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 und Boc-Asp(OMe)-fluoromethyl ketone CAS 187389-53-3.

Cystatin-13-Inhibitoren sind eine Klasse von Molekülen, die auf Cystatin 13 abzielen, ein Mitglied der Cystatin-Superfamilie der Cysteinprotease-Inhibitoren. Cystatine regulieren bekanntermaßen die Aktivität von Cysteinproteasen, insbesondere von Cathepsinen, die an verschiedenen zellulären Prozessen wie Proteinabbau, Antigenpräsentation und intrazellulärer Proteolyse beteiligt sind. Cystatin 13 ist eines der weniger bekannten Cystatine, und obwohl die detaillierte biologische Funktion von Cystatin 13 noch nicht vollständig geklärt ist, wird angenommen, dass es eine Rolle bei der Modulation der Proteaseaktivität in bestimmten zellulären Kontexten spielt. Inhibitoren von Cystatin 13 sollen dessen Interaktion mit Cysteinproteasen stören und so das Gleichgewicht der Proteaseaktivität in dem System verändern, in dem Cystatin 13 wirkt. Die Struktur von Cystatin 13 umfasst konservierte Cystatindomänen, die für seine Bindungsaffinität zu Zielproteasen verantwortlich sind. Durch die Hemmung von Cystatin 13 können diese Moleküle möglicherweise die von diesem Protein gesteuerten proteolytischen Wege beeinflussen, was zu Verschiebungen beim Abbau intrazellulärer Proteine führt. Der genaue Mechanismus, durch den Cystatin-13-Inhibitoren binden und seine Funktion blockieren, ist ein Bereich aktiver Forschung, und Strukturstudien deuten darauf hin, dass Inhibitoren natürliche Substrate nachahmen oder das aktive Zentrum des Cystatins besetzen können, wodurch verhindert wird, dass es mit seinen Protease-Zielen interagiert. Diese Inhibitoren sind wertvolle Werkzeuge, um die funktionellen Rollen von Cystatin 13 bei der Protease-Regulation zu untersuchen und seinen Beitrag zur Proteostase und zellulären Homöostase zu verstehen.