CTP-Synthase-1-Aktivatoren spielen eine zentrale Rolle bei der Biosynthese von Cytidintriphosphat (CTP), einem grundlegenden Nukleotid für die RNA- und DNA-Synthese sowie für den Lipidstoffwechsel. Die Aktivität der CTP-Synthase 1 hängt entscheidend von der Verfügbarkeit ihrer Substrate und Cofaktoren ab. L-Glutamin und UTP sind direkte Substrate für die enzymatische Reaktion, die von der CTP-Synthase 1 katalysiert wird, wobei Glutamin den Amidstickstoff liefert und UTP einer Aminierung unterzogen wird, um CTP zu bilden. Diese Reaktion ist ebenfalls energieabhängig und erfordert ATP als Energiequelle. Daher ist das Vorhandensein dieser Moleküle für das optimale Funktionieren der CTP-Synthase 1 unerlässlich. Darüber hinaus bieten stabile Formen von Glutamin, wie L-Glutaminhydrochlorid, eine konstante Versorgung mit dem erforderlichen Amidstickstoff, was die Aktivität der CTP-Synthase 1 bei der Nukleotidbiosynthese weiter erleichtert.
Die Aktivität der CTP-Synthase 1 wird auch durch das zelluläre Stoffwechselmilieu beeinflusst, insbesondere durch die Verfügbarkeit von Glutamin. Verbindungen wie Acivicin, 6-Diazo-5-oxo-L-Norleucin und Azaserin, die dafür bekannt sind, glutaminverwertende Enzyme zu hemmen, können die Aktivität der CTP-Synthase 1 indirekt erhöhen, indem sie die Verfügbarkeit von Glutamin für die CTP-Synthese steigern. In ähnlicher Weise erhöht BPTES, ein Glutaminase-Hemmer, den Glutaminspiegel, indem es seinen Abbau hemmt. Unter Bedingungen, in denen Glutamin knapp ist, kann Ammoniumchlorid als alternative Stickstoffquelle dienen und so zur Aufrechterhaltung der CTP-Synthase-1-Aktivität beitragen. Darüber hinaus unterstützt das Vorhandensein von Carbamoylphosphat und Natriumpyruvat, wichtigen Zwischenprodukten in Stoffwechselwegen, den Gesamtprozess der Nukleotidsynthese und trägt damit zur funktionellen Aktivität der CTP-Synthase 1 bei. Insgesamt spielen diese Aktivatoren eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Aktivität der CTP-Synthase 1, indem sie die Verfügbarkeit von Substraten sicherstellen und das metabolische Umfeld modulieren, was ihre Bedeutung für die Nukleotidbiosynthese und den zellulären Stoffwechsel unterstreicht.
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Uridine-5′-triphosphate, Trisodium Salt | 19817-92-6 | sc-301964 sc-301964A | 50 mg 1 g | $86.00 $118.00 | 2 | |
UTP ist als Substrat bei der Synthese von CTP durch CTP-Synthase 1 für deren Aktivität unerlässlich. UTP wird durch CTP-Synthase 1 zu CTP aminiert und spielt eine Schlüsselrolle bei der Pyrimidin-Nukleotid-Biosynthese. | ||||||
L-Glutamine | 56-85-9 | sc-391013 sc-391013C sc-391013A sc-391013D sc-391013B | 100 g 250 g 1 kg 5 kg 10 kg | $36.00 $46.00 $97.00 $372.00 $719.00 | 2 | |
L-Glutamin, ein Substrat für CTP-Synthase 1, steigert direkt deren Aktivität. Glutamin liefert den Amidstickstoff in der CTP-Synthesereaktion, die durch CTP-Synthase 1 katalysiert wird. Die Verfügbarkeit von Glutamin ist für die enzymatische Funktion von CTP-Synthase 1 bei der Nukleotidbiosynthese von entscheidender Bedeutung. | ||||||
FCM Lysing solution (1x) | sc-3621 | 150 ml | $61.00 | 8 | ||
Ammoniumchlorid, das eine alternative Stickstoffquelle darstellt, kann die Aktivität von CTP-Synthase 1 steigern. Unter bestimmten Bedingungen, bei denen Glutamin begrenzt ist, können Ammoniumionen als Stickstoffspender bei der CTP-Synthesereaktion dienen und so die Funktion von CTP-Synthase 1 unterstützen. | ||||||
6-Diazo-5-oxo-L-norleucine | 157-03-9 | sc-227078 sc-227078A sc-227078B sc-227078C | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg | $82.00 $285.00 $908.00 $2152.00 | ||
6-Diazo-5-oxo-L-norleucin, ein Glutamin-Analogon und Inhibitor von Glutamin-verwertenden Enzymen, erhöht indirekt die Aktivität von CTP-Synthase 1, indem es die Glutaminverfügbarkeit erhöht. Durch die Hemmung anderer Glutamin-verwertender Wege kann 6-Diazo-5-oxo-L-norleucin Glutamin in Richtung des CTP-Synthesewegs umleiten und so möglicherweise die CTP-Synthase 1 verstärken. | ||||||
Azaserine | 115-02-6 | sc-29063 sc-29063A | 50 mg 250 mg | $306.00 $906.00 | 15 | |
Azaserin, ein Inhibitor von Glutamin-verwertenden Enzymen, kann indirekt die Aktivität von CTP-Synthase 1 steigern. Es wirkt ähnlich wie Acivicin und 6-Diazo-5-oxo-L-norleucin, indem es konkurrierende Signalwege hemmt und potenziell die Glutaminverfügbarkeit für die CTP-Synthese erhöht, wodurch die Aktivität von CTP-Synthase 1 gesteigert wird. |