Date published: 2025-10-10

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Cofilin 1 Aktivatoren

Gängige Cofilin 1 Activators sind unter underem Lithium CAS 7439-93-2, Jasplakinolide CAS 102396-24-7, (±)-Blebbistatin CAS 674289-55-5, Calyculin A CAS 101932-71-2 und CK-869 CAS 388592-44-7.

Cofilin-1-Aktivatoren stellen eine vielfältige Gruppe chemischer Verbindungen dar, die die Aktivität von Cofilin 1, einem wichtigen Regulator der Aktindynamik bei zellulären Prozessen, modulieren. Diese Verbindungen üben ihre Wirkung über verschiedene Mechanismen aus, entweder direkt durch Beeinflussung der Phosphorylierung von Cofilin 1 oder indirekt durch Veränderung der zellulären Umgebung, die die Aktivität von Cofilin 1 reguliert. Eine Untergruppe von Aktivatoren, darunter Lithiumchlorid und Calyculin A, greift direkt in die Cofilin-1-Phosphorylierung ein. Lithiumchlorid hemmt GSK-3β, eine Kinase, die Cofilin 1 phosphoryliert und inaktiviert und damit seine Aktivierung fördert. Calyculin A hingegen wirkt als Phosphataseinhibitor, der die Dephosphorylierung von Cofilin 1 unterbricht und dessen aktiven Zustand aufrechterhält. Diese Verbindungen modulieren spezifisch den Phosphorylierungsstatus von Cofilin 1, was die komplizierte Regulierung dieses Proteins verdeutlicht.

Indirekte Aktivatoren wie Jasplakinolid wirken sich auf Cofilin 1 aus, indem sie die vorgeschalteten Signalwege beeinflussen. Y27632 hemmt ROCK und aktiviert damit indirekt Cofilin 1, indem es die ROCK/Cofilin 1-Achse unterbricht. Jasplakinolid stabilisiert die F-Actin-Filamente und steigert damit indirekt die Aktivität von Cofilin 1 durch Veränderungen der Actin-Dynamik. Diese Substanzklasse veranschaulicht die Verflechtung zellulärer Prozesse und die vielschichtige Regulierung von Cofilin 1. Andere Aktivatoren wie CK-666 und Blebbistatin beeinflussen die Organisation der Aktinfilamente und die von Myosin II abhängige Kontraktilität und unterstützen damit indirekt die Aktivierung von Cofilin 1. Diese Verbindungen verdeutlichen die komplizierte Wechselwirkung zwischen Cofilin 1 und dem Zytoskelett und unterstreichen die dynamische Natur der Zellarchitektur. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass die chemische Klasse der Cofilin-1-Aktivatoren Verbindungen umfasst, die entweder direkt die Cofilin-1-Phosphorylierung modulieren oder indirekt die vorgeschalteten Signalwege und die Dynamik des Zytoskeletts beeinflussen. Das Verständnis der verschiedenen Wirkmechanismen innerhalb dieser Klasse bietet wertvolle Einblicke in die Regulierung von Cofilin 1 und seine zentrale Rolle bei zellulären Prozessen, die die Aktindynamik betreffen.

Siehe auch...

ProduktCAS #Katalog #MengePreisReferenzenBewertung

Lithium

7439-93-2sc-252954
50 g
$214.00
(0)

Lithiumchlorid aktiviert nachweislich Cofilin 1 durch die Hemmung von GSK-3β. GSK-3β reguliert Cofilin 1 negativ, indem es es an Serin 3 phosphoryliert. Lithiumchlorid hemmt GSK-3β, was zu einer verminderten Phosphorylierung von Cofilin 1 und einer anschließenden Aktivierung führt. Diese Verbindung beeinflusst den GSK-3β/Cofilin-1-Signalweg und fördert die Aktin-Depolymerisation und die Umstrukturierung des Zytoskeletts.

Jasplakinolide

102396-24-7sc-202191
sc-202191A
50 µg
100 µg
$180.00
$299.00
59
(1)

Jasplakinolid, ein zyklisches Peptid, aktiviert Cofilin 1 indirekt durch die Stabilisierung von F-Aktin-Filamenten. Es verstärkt die Aktinpolymerisation, was zu einer verstärkten Bildung von Stressfasern führt. Cofilin 1 bindet sich vorzugsweise an ADP-Aktin-Monomere, und die stabilisierten F-Aktin-Filamente bieten mehr Bindungsstellen für Cofilin 1.

(±)-Blebbistatin

674289-55-5sc-203532B
sc-203532
sc-203532A
sc-203532C
sc-203532D
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
100 mg
$179.00
$307.00
$455.00
$924.00
$1689.00
7
(1)

Blebbistatin, ein Inhibitor der Myosin-II-ATPase-Aktivität, aktiviert indirekt Cofilin 1, indem es die Aktomyosin-Kontraktilität beeinflusst. Myosin II und Cofilin 1 sind bei der Regulierung der Aktindynamik miteinander verbunden. Die Hemmung von Myosin II durch Blebbistatin reduziert Aktin-Stressfasern und fördert die Freisetzung von Cofilin 1 aus seinem sequestrierten Zustand.

Calyculin A

101932-71-2sc-24000
sc-24000A
sc-24000B
sc-24000C
10 µg
100 µg
500 µg
1 mg
$160.00
$750.00
$1400.00
$3000.00
59
(3)

Calyculin A, ein potenter Proteinphosphatase-Inhibitor, aktiviert Cofilin 1 direkt, indem es dessen Dephosphorylierung verhindert. Proteinphosphatasen, darunter PP1 und PP2A, dephosphorylieren Cofilin 1 an Serin 3 und inaktivieren so dessen Aktin-spaltende Aktivität. Calyculin A hemmt diese Phosphatasen und hält Cofilin 1 in seinem aktiven, phosphorylierten Zustand.

CK-869

388592-44-7sc-507274
5 mg
$160.00
(0)

CK-869, ein selektiver Inhibitor des Aktin-spaltenden Proteins Cofilin, aktiviert indirekt Cofilin 1. Durch die Hemmung der Cofilin-Aktivität verhindert CK-869 das Durchtrennen von Aktinfilamenten, was zu einer Anhäufung längerer Filamente führt. Dies unterstützt indirekt die Aktivierung von Cofilin 1, indem es eine günstige Umgebung für dessen Interaktion mit Aktinfilamenten schafft.

SMIFH2

340316-62-3sc-507273
5 mg
$140.00
(0)

SMIFH2, ein Inhibitor von Formin, aktiviert indirekt Cofilin 1 durch Beeinflussung der Aktinpolymerisation. Formin reguliert die Aktin-Nukleation und -Polymerisation, und die Hemmung von Formin durch SMIFH2 verändert die Dynamik von Aktinfilamenten. Dies unterstützt indirekt die Aktivierung von Cofilin 1 durch Modulation der Verfügbarkeit von Aktinfilamenten zum Durchtrennen. SMIFH2 beeinflusst die Formin-vermittelte Aktinpolymerisation, trägt zu Veränderungen der Aktindynamik bei und fördert die Cofilin-1-Aktivität.

Latrunculin A, Latrunculia magnifica

76343-93-6sc-202691
sc-202691B
100 µg
500 µg
$260.00
$799.00
36
(2)

Latrunculin A, ein in Meeresschwämmen vorkommendes Toxin, aktiviert Cofilin 1 indirekt, indem es die Aktindynamik stört. Es bindet monomeres Aktin und verhindert so dessen Polymerisation zu Filamenten. Dies unterstützt indirekt die Aktivierung von Cofilin 1, indem es den Pool an verfügbaren Aktinmonomeren für die Trennung erhöht.

Chelerythrine chloride

3895-92-9sc-3547
sc-3547A
5 mg
25 mg
$88.00
$311.00
17
(1)

Chelerythrin, ein selektiver Proteinkinase-C-Inhibitor (PKC), aktiviert indirekt Cofilin 1, indem es dessen Phosphorylierungsstatus beeinflusst. PKC phosphoryliert und inaktiviert Cofilin 1, und die Hemmung von PKC durch Chelerythrin verhindert diese Phosphorylierung, wodurch Cofilin 1 in seiner aktiven Form erhalten bleibt.