Chondroitinase Inhibitoren

Gängige Chondroitinase Inhibitors sind unter underem Copper(II) sulfate CAS 7758-98-7, Zinc CAS 7440-66-6, Silver nitrate CAS 7761-88-8, Phenylmethylsulfonyl Fluoride CAS 329-98-6 und 1,10-Phenanthroline CAS 66-71-7.

Chemische Inhibitoren der Chondroitinase können ihre enzymatische Aktivität durch verschiedene Mechanismen stören, wobei häufig eine Wechselwirkung mit ihrem aktiven Zentrum oder wesentlichen Kofaktoren stattfindet. Kupfer(II)-sulfat kann die Chondroitinase durch Wechselwirkung mit ihrem aktiven Zentrum inaktivieren, was zu einer möglichen Veränderung der tertiären oder quaternären Struktur des Enzyms führt. Zinkchlorid konkurriert mit Metallionen, die für die Aktivität der Chondroitinase lebenswichtig sind, und schränkt ihre Funktionsfähigkeit ein. Silbernitrat hemmt die Chondroitinase zusätzlich, indem es an die Thiolgruppen der Cysteinreste bindet, die für die Aufrechterhaltung der aktiven Konformation und Funktion des Enzyms unerlässlich sind. Ethylendiamintetraessigsäure (EDTA) ist ein weiterer Chelatbildner, der der Chondroitinase die notwendigen Metallionen entzieht, was zu einem Verlust der Enzymaktivität führt.

Darüber hinaus kann der Serinrest im aktiven Zentrum der Chondroitinase durch Phenylmethylsulfonylfluorid (PMSF) irreversibel verändert werden, was zu einer direkten Hemmung ihrer Funktion führt. 1,10-Phenanthrolin wirkt als Chelatbildner für essentielle Metallionen und entzieht der Chondroitinase die für ihre Wirkung erforderlichen Cofaktoren. N-Ethylmaleimid (NEM) und Iodacetamid können die Cysteinreste im Enzym, die für die Katalyse entscheidend sind, durch Alkylierung von Thiolgruppen verändern und so die Chondroitinase inaktivieren. Inhibitoren wie Pepstatin A und Leupeptin zielen auf Proteasen ab, die möglicherweise an der posttranslationalen Verarbeitung oder Aktivierung von Chondroitinase beteiligt sind, und hemmen so indirekt die Funktion des Enzyms. Schließlich bindet E-64 irreversibel an Cysteinproteasen, die für die Reifung oder den Abbau von Chondroitinase verantwortlich sein könnten, und sorgt durch seine Bindung dafür, dass das Enzym inaktiv bleibt.