Wenn CCDC55 das Proteasom mit einem Wirkstoff wie MG-132 hemmt, wird der Abbau zellulärer Proteine beeinträchtigt, was zu einer unspezifischen Anhäufung von Proteinen, einschließlich CCDC55, führen könnte, was die Proteinfaltungsmaschinerie überfordern und zu einer Verringerung der funktionellen CCDC55-Spiegel führen könnte. In ähnlicher Weise stören Verbindungen wie Cycloheximid und Brefeldin A die Proteinsynthese bzw. den Proteintransport, was sich wiederum auf den Gehalt und die Lokalisierung von CCDC55 auswirken kann.
Chemikalien wie Staurosporin und die Hsp90-Inhibitoren 17-AAG und Geldanamycin beeinflussen die zelluläre Signalübertragung und die Proteinfaltung. Während Staurosporin ein Breitspektrum-Kinase-Inhibitor ist, der phosphorylierungsabhängige Signalwege im Zusammenhang mit CCDC55 beeinflussen könnte, destabilisieren 17-AAG und Geldanamycin spezifisch Proteine, die von Hsp90 abhängig sind, wozu auch CCDC55 gehören könnte, wenn es ein Hsp90-Client-Protein ist. Chloroquin und U18666A wirken sich auf den lysosomalen Abbau bzw. den Cholesterinverkehr aus, was sich möglicherweise auf membrangebundene oder membranassoziierte Proteine wie CCDC55 auswirkt. Lipid-Raft-zerstörende Substanzen wie Filipin III könnten die Lokalisierung oder Funktion von CCDC55 verändern, wenn es sich mit cholesterinreichen Membrandomänen verbindet.
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Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
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Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Inhibitor der Aktinpolymerisation, der möglicherweise die Zellform und -beweglichkeit beeinträchtigt, was den zellulären Kontext von Proteinen wie CCDC55 beeinflussen könnte. |