AHSA2 Inhibitoren
Gängige AHSA2 Inhibitors sind unter underem Geldanamycin CAS 30562-34-6, 17-AAG CAS 75747-14-7, Radicicol CAS 12772-57-5, 17-DMAG CAS 467214-20-6 und Novobiocin CAS 303-81-1.
AHSA2-Inhibitoren sind eine Klasse von Verbindungen, die auf das ATPase-Hsp90-Aktivierungsprotein 2 (AHSA2) abzielen, ein Co-Chaperon, das an der Hsp90-Chaperon-Maschinerie beteiligt ist. AHSA2 spielt eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Aktivität von Hsp90, einem Hitzeschockprotein, das bei der Faltung, Stabilisierung und Konformationsreifung einer Vielzahl von Client-Proteinen hilft. Durch die Modulation der ATPase-Aktivität von Hsp90 beeinflusst AHSA2 den Chaperon-Zyklus und wirkt sich auf die strukturelle und funktionelle Integrität der Client-Proteine aus. AHSA2 bindet an die mittlere Domäne von Hsp90, erhöht dessen ATP-Hydrolyse-Rate und fördert einen Konformationszustand, der das Fortschreiten des Chaperon-Zyklus begünstigt. AHSA2-Hemmstoffe greifen in diesen Prozess ein und stören das empfindliche Gleichgewicht der Aktivität von Hsp90 und seiner Interaktionen mit den Client-Proteinen. Chemisch gesehen sind AHSA2-Hemmstoffe oft kleine Moleküle, die speziell an die Regionen von AHSA2 binden, die mit Hsp90 interagieren, und so die Förderung der ATPase-Aktivität blockieren. Diese Inhibitoren können die Protein-Protein-Wechselwirkungen stören oder die Bindungsaffinität von AHSA2 zu Hsp90 allosterisch verändern. Ihre Molekularstrukturen sind in der Regel so optimiert, dass sie eine selektive Bindung, Stabilität und Affinität zum AHSA2-Protein gewährleisten. Strukturelle Studien, einschließlich Röntgenkristallographie und NMR-Spektroskopie, wurden eingesetzt, um die genauen Bindungsmodi dieser Inhibitoren aufzuklären. Dies hat die rationale Gestaltung von AHSA2-Inhibitoren ermöglicht, die effektiv auf seine Funktion innerhalb des Chaperon-Zyklus abzielen. Die Forschung zu AHSA2-Inhibitoren konzentriert sich auch auf das Verständnis der umfassenderen Auswirkungen auf die Proteinhomöostase und Faltungsmechanismen, da eine Störung der Chaperonsysteme nachgelagerte Auswirkungen auf die Proteomdynamik und die zellulären Stressreaktionen haben kann.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Geldanamycin bindet an Hsp90 und hemmt dessen Chaperonaktivität, die für die korrekte Faltung und Funktion vieler Proteine, einschließlich AHSA2, unerlässlich ist. Die Hemmung von Hsp90 kann zur Destabilisierung und zum Abbau von AHSA2 führen. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
17-AAG ist ein Derivat von Geldanamycin und bindet ebenfalls an Hsp90 und hemmt dessen Funktion. Da AHSA2 Hsp90 für seine Stabilität benötigt, führt die Wirkung von 17-AAG zu einer funktionellen Hemmung von AHSA2. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
Radicicol bindet kompetitiv an die ATP-Bindungsstelle von Hsp90 und hemmt dadurch dessen Aktivität. Da AHSA2 ein Client-Protein von Hsp90 ist, führt die Hemmung von Hsp90 durch Radicicol zu einer Abnahme der AHSA2-Aktivität. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | $201.00 | 8 | |
Alvespimycin, ein weiterer Hsp90-Inhibitor, bindet an die N-terminale Domäne von Hsp90 und verhindert so dessen Verbindung mit Kundenproteinen wie AHSA2. Dies führt zu einer Hemmung der AHSA2-Funktion. | ||||||
Novobiocin | 303-81-1 | sc-362034 sc-362034A | 5 mg 25 mg | $96.00 $355.00 | ||
Novobiocin ist ein Antibiotikum, das auch die C-terminale ATPase-Aktivität von Hsp90 hemmt. Da AHSA2 auf Hsp90 zur Unterstützung der Konformation angewiesen ist, verringert die Hemmung von Hsp90 durch Novobiocin die Aktivität von AHSA2. | ||||||
Ganetespib | 888216-25-9 | sc-364496 sc-364496A | 10 mg 250 mg | $268.00 $1020.00 | ||
Ganetespib ist ein potenter Hsp90-Inhibitor, der den Chaperon-Zyklus unterbricht, was zum Abbau von Kundenproteinen, darunter auch AHSA2, führt und damit dessen Funktion hemmt. | ||||||
AT13387 | 912999-49-6 | sc-364415 sc-364415A | 10 mg 50 mg | $555.00 $1606.00 | ||
Onalespib ist ein Hsp90-Inhibitor, der sich an die ATP-bindende Domäne von Hsp90 bindet, seine Chaperonfunktion hemmt und die Stabilität und Aktivität von AHSA2 negativ beeinflusst. | ||||||
BIIB 021 | 848695-25-0 | sc-364434 sc-364434A | 5 mg 25 mg | $128.00 $650.00 | ||
BIIB021 ist ein oral bioverfügbarer Hsp90-Inhibitor, der an die ATP-Bindungsdomäne von Hsp90 bindet, was zum Abbau seiner Klientenproteine wie AHSA2 führt und somit die Aktivität von AHSA2 hemmt. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | $150.00 $263.00 $726.00 $1400.00 $2900.00 $11000.00 | 3 | |
Luminespib ist ein Hsp90-Inhibitor auf Isoxazol-Basis, der die Chaperonfunktion von Hsp90 unterbricht, was zum Abbau von Kundenproteinen wie AHSA2 führt und dessen Funktion einschränkt. | ||||||
Zerumbone | 471-05-6 | sc-364148 sc-364148A | 10 mg 50 mg | $110.00 $400.00 | ||
Es wurde nachgewiesen, dass Zerumbone die Protein-Protein-Wechselwirkungen von Hsp90 mit seinen Co-Chaperonen stört, die für die Reifung von Client-Proteinen wie AHSA2 notwendig sind, wodurch die Aktivität von AHSA2 gehemmt wird. | ||||||