4933412E14Rik Aktivatoren

Zinkpyrithion aktiviert SH2-Domäne, die 7 enthält, indem es in den JAK/STAT-Signalweg eingreift, wo es die Phosphorylierung von STAT-Proteinen verstärken kann. Da SH2-Domänen an phosphorylierte Tyrosine auf STAT-Proteinen binden, führt die verstärkte Phosphorylierung direkt zur Aktivierung von SH2-Domäne, die 7 enthält, indem sie die Verfügbarkeit ihres Substrats erhöht.

Genistein, ein Tyrosinkinase-Inhibitor, aktiviert paradoxerweise die SH2-Domäne, die 7 enthält, indem es negative regulatorische Tyrosinkinasen hemmt, die sonst die Aktivierung von Proteinen innerhalb ihrer Signalwege verhindern würden. Diese Hemmung ermöglicht die Aktivierung von Tyrosin-phosphorylierten Proteinen, die mit der SH2-Domäne interagieren können, wodurch die SH2-Domäne, die 7 enthält, aktiviert wird.

Natriumorthovanadat wirkt als Phosphatasehemmer und kann SH2-Domänen-haltiges 7 aktivieren, indem es die Dephosphorylierung von Proteinen verhindert, die an seinem Signalweg beteiligt sind. Diese anhaltende Phosphorylierung verbessert die Interaktion von SH2-Domänen-haltigem 7 mit seinen Bindungspartnern, was zu seiner Aktivierung führt.

PMA aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die Proteine phosphorylieren kann, die, sobald sie phosphoryliert sind, mit der SH2-Domäne 7 interagieren können, was zu ihrer funktionellen Aktivierung führt.

Insulin aktiviert den Insulinrezeptor und den anschließenden PI3K/Akt-Signalweg. Akt kann nachgeschaltete Proteine phosphorylieren, die als Bindungspartner für SH2-Domänen mit 7 dienen können, wodurch deren Aktivierung erleichtert wird.

Anisomycin aktiviert den JNK-Signalweg, was zur Phosphorylierung einer Vielzahl von Proteinen führt. Einige dieser phosphorylierten Proteine können als Aktivatoren für 7 dienen, indem sie geeignete Bindungsstellen für seine SH2-Domäne bereitstellen.

SB 203580, das als p38-MAP-Kinase-Inhibitor bekannt ist, kann SH2-Domänen-7 aktivieren, indem es das Phosphorylierungsgleichgewicht in der Zelle verändert und möglicherweise phosphorylierte Substrate erzeugt, die mit der SH2-Domäne von SH2-Domänen-7 interagieren und diese aktivieren.

U0126 hemmt MEK, was indirekt zur Aktivierung alternativer Signalwege führt, die Proteine phosphorylieren können, wodurch Bindungspartner für die SH2-Domäne von SH2-Domäne 7 geschaffen werden, wodurch diese aktiviert wird.

LY294002 hemmt PI3K, was zu veränderten Phosphorylierungsmustern in der Zelle führt. Diese Veränderung kann zur Aktivierung von kompensatorischen Signalwegen führen, die phosphorylierte Proteine produzieren, die mit der SH2-Domäne, die 7 enthält, interagieren und diese aktivieren können.

Okadasäure ist ein Serin/Threonin-Phosphatase-Inhibitor, der eine Zunahme phosphorylierter Proteine in der Zelle bewirkt, von denen einige mit der SH2-Domäne interagieren können, was zu ihrer Aktivierung durch eine erhöhte Substratverfügbarkeit für ihre SH2-Domäne führt.