SETX Activateurs

Les activateurs SETX courants comprennent, entre autres, le resvératrol CAS 501-36-0, la quercétine CAS 117-39-5, l'acide bétulinique CAS 472-15-1, le lycopène CAS 502-65-8 et l'acide ursolique CAS 77-52-1.

Les activateurs de SETX, c'est-à-dire les composés qui activent l'enzyme Sirtuin 1 (SIRT1), constituent un groupe diversifié de molécules qui s'engagent avec cette désacétylase dépendante du NAD+. La famille des sirtuines, à laquelle appartient la SIRT1, est impliquée dans divers processus cellulaires, notamment le vieillissement, la transcription, l'apoptose, l'inflammation et la résistance au stress, en raison de son rôle dans la désacétylation des protéines histones et non histones. Les activateurs de SETX ne constituent pas une classe chimique homogène, mais plutôt un ensemble de composés structurellement diversifiés, unis par leur capacité fonctionnelle à renforcer l'activité de SIRT1. La diversité structurelle de ces activateurs est vaste, allant des composés polyphénoliques naturels, comme le resvératrol présent dans le vin rouge, aux flavonoïdes tels que la quercétine et la fisétine, en passant par les petites molécules synthétiques telles que la série SRT. Cette diversité souligne la complexité des interactions entre ces molécules et l'enzyme SIRT1, voire d'autres cibles cellulaires.

L'interaction entre les activateurs de SETX et SIRT1 est complexe et peut impliquer une liaison directe à l'enzyme, une modulation allostérique ou des effets indirects qui conduisent à une activité accrue de SIRT1. Par exemple, certains activateurs de SETX peuvent se lier à un domaine spécifique de l'enzyme SIRT1, induisant un changement de conformation qui augmente son efficacité catalytique. D'autres peuvent augmenter la concentration locale de NAD+, le cofacteur essentiel de la SIRT1, renforçant ainsi indirectement son activité. La variabilité structurelle des activateurs de SETX se reflète dans leurs mécanismes d'action; alors que certains peuvent interagir directement avec le site actif de l'enzyme, d'autres peuvent se lier à des sites allostériques distincts ou même affecter l'expression de SIRT1 au niveau transcriptionnel. Cette diversité fonctionnelle se reflète dans le large éventail de structures chimiques qualifiées d'activateurs de la SETX, allant de simples flavonoïdes à des molécules synthétiques complexes, chacune s'engageant avec l'enzyme SIRT1 d'une manière unique.