Die chemische Klasse der Septin-2-Inhibitoren umfasst Verbindungen, die indirekt die Funktion von Septin 2 beeinflussen, indem sie auf verwandte zelluläre Signalwege einwirken, insbesondere auf solche, die das Zytoskelett und die Zellteilung betreffen. Diese Inhibitoren zielen nicht direkt auf Septin 2 ab, können aber seine Aktivität oder Expression durch Veränderung der zellulären Umgebung oder der Aktivität von interagierenden Proteinen modifizieren. Zur ersten Kategorie gehören Cytokinine wie Forchlorfenuron und Kinetin, die die Zellteilung und das Zellwachstum beeinflussen und dadurch möglicherweise die Rolle von Septin 2 bei der Zytokinese verändern. Die zweite Kategorie zielt auf die Dynamik des Zytoskeletts ab. Verbindungen wie Phalloidin, Latrunculin A und Jasplakinolid verändern die Stabilität der Aktinfilamente, während Cytochalasin D die Aktinpolymerisation hemmt und sich damit auf das Zytoskelettgerüst auswirkt, mit dem Septin 2 interagiert.
Die dritte Kategorie umfasst Verbindungen, die Mikrotubuli unterbrechen oder stabilisieren, wie Nocodazol, Taxol, Colchicin, Vinblastin, Paclitaxel und Podophyllotoxin. Diese Substanzen beeinflussen die Mikrotubuli-Dynamik und damit die Zellteilung und -morphologie und folglich auch die Rolle von Septin 2 bei diesen Prozessen. Indem sie die Mikrotubuli destabilisieren, können Verbindungen wie Nocodazol und Colchicin die Beteiligung von Septin 2 an der Zellstrukturierung beeinflussen, während Stabilisatoren wie Taxol und Paclitaxel den Zellteilungsprozess verändern können und damit indirekt die Funktion von Septin 2 beeinträchtigen.
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| Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
|---|---|---|---|---|---|---|
Forchlorfenuron | 68157-60-8 | sc-204759 sc-204759A | 500 mg 1 g | $112.00 $181.00 | 2 | |
Dieses Cytokinin beeinflusst die Zellteilung und -vergrößerung und verändert möglicherweise die Rolle von Septin 2 bei der Zytokinese. | ||||||
Kinetin | 525-79-1 | sc-207780 sc-207780A | 1 g 5 g | $37.00 $47.00 | ||
Als Pflanzenhormon beeinflusst Kinetin die Zellteilung, was sich möglicherweise indirekt auf die Funktion von Septin 2 bei der Zytokinese auswirkt. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
Durch die Stabilisierung von F-Actin-Filamenten kann Phalloidin die Dynamik des Zytoskeletts verändern und so die strukturellen Aufgaben von Septin 2 beeinflussen. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Diese Verbindung unterbricht die Aktinpolymerisation, was möglicherweise die Interaktion von Septin 2 mit dem Zytoskelett beeinträchtigt. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Als Aktinstabilisator kann diese Verbindung die Organisation des Zytoskeletts verändern und die strukturellen Funktionen von Septin 2 beeinflussen. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Hemmt die Aktinpolymerisation und stört möglicherweise die Interaktionen von Septin 2 mit dem Zytoskelett. | ||||||
Nocodazole | 31430-18-9 | sc-3518B sc-3518 sc-3518C sc-3518A | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg | $58.00 $83.00 $140.00 $242.00 | 38 | |
Nocodazol, ein Mikrotubuli-Destabilisator, kann zelluläre Prozesse, an denen Septin 2 beteiligt ist, beeinflussen. | ||||||
Colchicine | 64-86-8 | sc-203005 sc-203005A sc-203005B sc-203005C sc-203005D sc-203005E | 1 g 5 g 50 g 100 g 500 g 1 kg | $98.00 $315.00 $2244.00 $4396.00 $17850.00 $34068.00 | 3 | |
Diese Verbindung unterbricht die Mikrotubuli-Polymerisation, was die zellulären Funktionen von Septin 2 beeinflussen könnte. | ||||||
Vinblastine | 865-21-4 | sc-491749 sc-491749A sc-491749B sc-491749C sc-491749D | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g | $100.00 $230.00 $450.00 $1715.00 $2900.00 | 4 | |
Ein Mikrotubuli-Disruptor, der die Interaktionen von Septin 2 bei zellulären Prozessen verändern kann. | ||||||
Podophyllotoxin | 518-28-5 | sc-204853 | 100 mg | $82.00 | 1 | |
Hemmt den Zusammenbau von Mikrotubuli, was sich möglicherweise auf die Funktion von Septin 2 bei der Zellmorphologie auswirkt. | ||||||