Gli inibitori di PTPDC1 sono composti chimici che mirano specificamente a inibire l'attività della proteina tirosina fosfatasi contenente un dominio 1 (PTPDC1). La PTPDC1 è un membro della famiglia delle protein tirosina fosfatasi (PTP), un gruppo di enzimi che regolano vari processi cellulari catalizzando la rimozione dei gruppi fosfato dai residui di tirosina delle proteine. La funzione biologica precisa di PTPDC1 non è stata completamente chiarita, ma si ritiene che svolga un ruolo nelle vie di trasduzione del segnale che controllano la crescita, la differenziazione e la migrazione cellulare. Gli inibitori di PTPDC1 si legano tipicamente al sito attivo dell'enzima o interferiscono con la sua attività bloccando l'accesso dei substrati o alterando la conformazione dell'enzima. Modulando la funzione di PTPDC1, questi inibitori possono influenzare le vie di segnalazione a valle che si basano sulla fosforilazione della tirosina, influenzando così le funzioni cellulari e l'omeostasi.Strutturalmente, gli inibitori di PTPDC1 sono diversi e possono appartenere a varie classi chimiche, che vanno da piccole molecole organiche a composti basati su peptidi. La progettazione di questi inibitori spesso prevede caratteristiche molecolari che consentono un'elevata specificità e affinità per il dominio catalitico di PTPDC1. Alcuni inibitori imitano i substrati naturali di PTPDC1, mentre altri sono stati progettati per essere modulatori allosterici che influenzano indirettamente l'attività dell'enzima. L'ottimizzazione di questi inibitori si concentra sulla forza di legame, sulla selettività e sulle proprietà fisico-chimiche per garantire la stabilità e l'efficacia in ambito sperimentale. La ricerca sugli inibitori di PTPDC1 ha incluso sforzi per comprendere la biologia strutturale della proteina PTPDC1 stessa, consentendo approcci più razionali e mirati alla progettazione degli inibitori. Poiché la PTPDC1 è coinvolta nella più ampia famiglia delle PTP, gli inibitori sono anche valutati per la loro selettività, per evitare la reattività incrociata con altre fosfatasi, che può portare a effetti cellulari più ampi e complicare gli studi meccanicistici.
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Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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Sodium Orthovanadate | 13721-39-6 | sc-3540 sc-3540B sc-3540A | 5 g 10 g 50 g | $45.00 $56.00 $183.00 | 142 | |
Agisce coordinandosi con il residuo catalitico di cisteina delle PTP, inibendo l'attività di de-fosforilazione. Su PTPDC1, potrebbe teoricamente imitare il gruppo fosfato del substrato, ostacolando così la sua attività. | ||||||
Phenylarsine oxide | 637-03-6 | sc-3521 | 250 mg | $40.00 | 4 | |
Si lega ai ditioli vicinali nel sito catalitico delle PTP, portando all'inattivazione dell'enzima. Per PTPDC1, potrebbe legarsi a ditioli cruciali all'interno del suo sito attivo, alterando probabilmente la sua funzione enzimatica. | ||||||
Sodium stibogluconate | 16037-91-5 | sc-202815 | 1 g | $184.00 | 6 | |
Inibisce le PTP coordinandosi con la cisteina catalitica. Su PTPDC1, potrebbe ostacolare la sua capacità di legare e de-fosforilare i suoi substrati naturali. | ||||||
NSC 87877 | 56990-57-9 | sc-204139 | 50 mg | $134.00 | 12 | |
Inibisce le PTP SHP1 e SHP2 legandosi ai loro domini catalitici. In teoria, potrebbe legarsi al dominio catalitico di PTPDC1, impedendogli di de-fosforilare i suoi substrati. | ||||||
Bis(maltolato)oxovanadium(IV) | 38213-69-3 | sc-210943 | 250 mg | $372.00 | ||
Si lega al sito attivo delle PTP, causando l'inattivazione dell'enzima. In teoria potrebbe interagire con il sito attivo di PTPDC1, inibendone l'attività. | ||||||
Zoledronic acid, anhydrous | 118072-93-8 | sc-364663 sc-364663A | 25 mg 100 mg | $90.00 $251.00 | 5 | |
Influenza la prenilazione delle proteine e alcune PTP. Se ha un impatto su PTPDC1, potrebbe alterare la localizzazione dell'enzima o l'interazione con alcuni substrati. | ||||||
Perphenazine | 58-39-9 | sc-208161 | 100 mg | $190.00 | ||
Identificato come un potenziale inibitore di PTP; il suo meccanismo esatto non è dettagliato. Se agisce su PTPDC1, potrebbe modificarne l'attività attraverso interazioni con il sito attivo o con il sito allosterico. |