MGC50559_4833442J19Rik Inibidores

Os inibidores comuns de MGC50559_4833442J19Rik incluem, entre outros, Sinefungina CAS 58944-73-3, Adenosina, periodato oxidado CAS 34240-05-6, Cloridrato de BIX01294 CAS 1392399-03-9, Chaetocina CAS 28097-03-2 e RG 108 CAS 48208-26-0.

Os inibidores químicos da MGC50559 incluem uma variedade de compostos que impedem a sua atividade de metiltransferase através de diferentes mecanismos. A sinefungina compete diretamente com a S-adenosilmetionina (SAM), o dador de metilo da proteína, obstruindo assim a sua capacidade de transferir grupos metilo. Do mesmo modo, a metiltioadenosina apresenta uma posição competitiva ao imitar a estrutura da SAM, o que pode levar a uma diminuição da atividade da MGC50559 devido a falhas na transferência de grupos metilo. O BIX-01294, embora inicialmente identificado como um inibidor de outras metiltransferases, liga-se ao local do substrato destas enzimas e pode inibir a MGC50559 ocupando o seu local ativo, o que impede o acesso ao substrato e a ação da enzima.

O dialdeído de adenosina actua ligando-se à adenosil-homocisteína hidrolase, provocando uma acumulação de S-adenosil-homocisteína, um produto das reacções de metiltransferase que, quando elevado, inibe a MGC50559 por inibição do produto. A chaetocina, outro inibidor da histona metiltransferase, pode prejudicar a MGC50559 ao interagir diretamente com o seu sítio ativo, levando à obstrução da sua função enzimática. Presume-se que o RG108, embora seja um inibidor da DNA metiltransferase, iniba a MGC50559 por um modo semelhante de bloqueio do sítio ativo, impedindo assim o acesso dos seus substratos. A decitabina, através da incorporação no ADN, afecta a reserva celular de SAM, restringindo indiretamente a MGC50559 ao diminuir a disponibilidade do seu dador de metilo essencial. A hidralazina pode contribuir para a inibição da MGC50559 indiretamente, prejudicando a atividade da DNA metiltransferase, o que pode influenciar o equilíbrio geral da metilação celular e a disponibilidade de SAM. Além disso, a quercetina, um inibidor da quinase, pode perturbar a sinalização da metilação dependente da quinase, o que pode levar à inibição da MGC50559. O ácido anacárdico, conhecido por inibir as histonas acetiltransferases, pode também ligar-se diretamente ao local ativo da MGC50559, impedindo assim a interação do substrato e a atividade da enzima. O galato de epigalocatequina possui um amplo espetro de efeitos inibitórios sobre as enzimas e pode alterar a conformação da MGC50559 ou competir com a SAM, inibindo assim a sua atividade. Por último, a 3-Deazaneplanocina A eleva os níveis de S-adenosil-homocisteína, tirando partido do seu papel de inibidor competitivo das metiltransferases dependentes de SAM, que inclui a MGC50559, resultando na inibição funcional da proteína. Cada uma destas substâncias químicas interage com a atividade da proteína ou com a disponibilidade dos seus substratos ou cofactores, levando a uma redução da função de metiltransferase da proteína.