Os inibidores de HSFX1 caracterizam-se pela sua capacidade de modular a função da família do fator de transcrição de choque térmico, ligado ao X 1. Estas moléculas estariam envolvidas na regulação das vias de resposta ao stress celular, podendo ter um impacto indireto na expressão das proteínas de choque térmico (HSPs) e na atividade de HSFX1. Os compostos que alteram a dinâmica conformacional das chaperonas moleculares, como a HSP90 e a HSP70, poderiam servir como moduladores indirectos. Por exemplo, sabe-se que as moléculas que se ligam à HSP90 podem perturbar o papel da chaperona na dobragem e estabilização adequadas de muitas proteínas clientes, incluindo as envolvidas na resposta ao choque térmico e, potencialmente, a HSFX1. Outras moléculas podem também exercer efeitos reguladores através da modulação da rede de chaperonas que interage com a HSFX1.
Para além da interação com a chaperona, esta classe pode incluir inibidores do proteassoma, que podem afetar a degradação das proteínas e influenciar a renovação do HSFX1 ou dos seus co-reguladores. Os compostos que visam os processos de fosforilação podem alterar as vias de sinalização que fazem parte da resposta ao choque térmico e afetar a atividade do HSFX1. Os inibidores desta classe operam através de diversos mecanismos que convergem para a modulação da resposta ao choque térmico, ilustrando a complexidade de visar factores de transcrição que são centrais para múltiplos processos celulares.
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| Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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Pifithrin-μ | 64984-31-2 | sc-203195 sc-203195A | 10 mg 50 mg | $127.00 $372.00 | 4 | |
Inibe a HSP70, uma chaperona que pode interagir com HSF1 durante as respostas ao stress. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
Liga-se à HSP90, modificando a sua interação com proteínas clientes, incluindo HSF1. | ||||||