Inhibiteurs ERp46

Les inhibiteurs ERp46 courants comprennent notamment la Brefeldine A CAS 20350-15-6, la Thapsigargin CAS 67526-95-8, l'oxyde de phénylarsine CAS 637-03-6, le chlorure de cadmium anhydre CAS 10108-64-2 et le N-Ethylmaleimide CAS 128-53-0.

Les inhibiteurs d'ERp46 sont des composés chimiques conçus pour cibler et inhiber l'activité d'ERp46, un membre de la famille des protéines disulfures isomérases (PDI). ERp46, également connue sous le nom de protéine 46 du réticulum endoplasmique, est une enzyme oxydoréductase située dans le réticulum endoplasmique (RE) qui joue un rôle crucial dans la formation et le réarrangement des liaisons disulfure dans les protéines naissantes. Les liaisons disulfures sont essentielles au bon repliement des protéines et à la stabilité structurelle, en particulier pour les protéines destinées à la sécrétion ou faisant partie du RE et de la membrane plasmique. L'ERp46 contient plusieurs domaines de type thiorédoxine, qui lui permettent de catalyser la formation, la réduction ou l'isomérisation des liaisons disulfure, contribuant ainsi au bon repliement des protéines lors de leur passage dans le RE. Les inhibiteurs de l'ERp46 se lient aux sites actifs de ses domaines de type thiorédoxine, empêchant ainsi l'enzyme de faciliter la formation et le réarrangement des liaisons disulfure. Cette perturbation peut conduire à un mauvais repliement ou à un mauvais assemblage des protéines dans le RE, ce qui peut entraîner un déséquilibre dans l'homéostasie des protéines. L'inhibition d'ERp46 peut affecter l'état d'oxydoréduction dans le RE et altérer l'efficacité globale de la maturation des protéines. Comme ERp46 participe au repliement d'un large éventail de protéines, son inhibition peut influencer de nombreux processus en aval liés à la sécrétion des protéines, à la signalisation cellulaire et au maintien de la fonction du RE. En étudiant les interactions structurelles spécifiques entre ERp46 et ses inhibiteurs, les chercheurs peuvent mieux comprendre comment ces composés modulent l'activité de l'enzyme et les impacts potentiels sur les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines associées au RE.