ENGase Attivatori

Gli attivatori dell'ENGase più comuni includono, a titolo esemplificativo, la tunicamicina CAS 11089-65-9, la swainsonina CAS 72741-87-8, la castanospermina CAS 79831-76-8, la deossinojirimicina CAS 19130-96-2 e la kifunensina CAS 109944-15-2.

L'Endo-β-N-acetilglucosaminidasi (ENGase) è un enzima che svolge un ruolo significativo nell'elaborazione delle glicoproteine N-linked, che sono proteine modificate dall'attaccamento di una molecola di carboidrato. Questa modificazione post-traduzionale è fondamentale per il ripiegamento, la stabilità e la funzione delle proteine. L'enzima ENGase effettua una scissione specifica tra due residui di GlcNAc nel nucleo di chitobiosio dell'N-glicano, rilasciando un glicano intatto e una proteina con un singolo residuo di GlcNAc. Questa esclusiva attività di scissione distingue l'ENGase dalle altre glicosidasi.

Nell'uomo esistono due tipi di ENGasi: l'ENGasi citosolica e l'ENGasi della famiglia 18 delle idrolasi glicosidiche. La prima è coinvolta nella degradazione delle glicoproteine mal ripiegate attraverso un processo chiamato degradazione associata all'ER (ERAD). La seconda è nota per agire in modo più ampio nell'idrolisi dei glicani N-linkedMutazioni nei geni che codificano l'ENGase sono state collegate a diverse malattie. Ad esempio, una mutazione nel gene che codifica l'ENGase citosolico è stata associata a una forma di miopatia ereditaria a corpi inclusi, una malattia muscolare autosomica recessiva caratterizzata da debolezza e deperimento muscolare.La loro capacità di scindere i glicani N-linked è utilizzata nella produzione di farmaci glicoproteici e nell'indagine sulle strutture degli N-glicani.