Date published: 2025-10-25

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CARMIL Inibitori

Gli inibitori comuni di CARMIL includono, a titolo esemplificativo, Latrunculin A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, Cytochalasin D CAS 22144-77-0, Ro 31-8220 CAS 138489-18-6, (S)-(-)-Blebbistatin CAS 856925-71-8 e NVP-BHG712 CAS 940310-85-0.

Gli inibitori di CARMIL come classe chimica si riferiscono a una serie di sostanze che influenzano indirettamente l'attività della proteina CARMIL. CARMIL è coinvolta in modo integrale nella regolazione della dinamica dei filamenti di actina ed è nota per interagire con il complesso Arp2/3, la proteina capping e la miosina I, tra gli altri elementi del citoscheletro cellulare e delle vie di segnalazione. Gli inibitori di questa classe non si legano o modificano direttamente CARMIL, ma ottengono i loro effetti alterando il contesto cellulare in cui CARMIL opera, modulando così la sua funzione. Gli inibitori interrompono la polimerizzazione dell'actina, un aspetto critico del ruolo regolatorio di CARMIL, che può portare a un effetto a valle sull'attività di CARMIL.

Gli inibitori di CARMIL possono influire su CARMIL agendo su vari aspetti della formazione e del disassemblaggio dei filamenti di actina e sulle vie di trasduzione del segnale. Gli inibitori svolgono un ruolo cruciale nella nucleazione dell'actina, un processo che CARMIL è noto influenzare. Inibendo Cdc42, gli inibitori di CARMIL influenzano il ruolo della piccola GTPasi nella polimerizzazione dell'actina, alterando così potenzialmente l'interazione di CARMIL con il citoscheletro di actina. Allo stesso modo, essi hanno come bersaglio rispettivamente la miosina II e la formina, entrambe importanti per mantenere la corretta dinamica dei filamenti di actina che CARMIL è noto regolare. Intervenendo su queste vie, le sostanze chimiche modulano indirettamente l'attività di CARMIL all'interno della cellula.

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Nome del prodottoCAS #Codice del prodottoQuantitàPrezzoCITAZIONIValutazione

Latrunculin A, Latrunculia magnifica

76343-93-6sc-202691
sc-202691B
100 µg
500 µg
$260.00
$799.00
36
(2)

Si lega ai monomeri di actina e ne impedisce la polimerizzazione, interrompendo così potenzialmente la dinamica dell'actina regolata da CARMIL.

Cytochalasin D

22144-77-0sc-201442
sc-201442A
1 mg
5 mg
$145.00
$442.00
64
(4)

Si lega alle estremità spinate dei filamenti di actina, bloccandone la polimerizzazione e l'allungamento, il che potrebbe interferire con l'assemblaggio dell'actina associato a CARMIL.

Ro 31-8220

138489-18-6sc-200619
sc-200619A
1 mg
5 mg
$90.00
$240.00
17
(1)

Inibitore selettivo di Cdc42, una piccola GTPasi che regola la polimerizzazione dell'actina; l'alterazione dell'attività di Cdc42 può modificare il ruolo di CARMIL nella dinamica dell'actina.

(S)-(−)-Blebbistatin

856925-71-8sc-204253
sc-204253A
sc-204253B
sc-204253C
1 mg
5 mg
10 mg
25 mg
$71.00
$260.00
$485.00
$949.00
(2)

Inibisce l'attività della miosina II ATPasi, influenzando potenzialmente i processi cellulari in cui CARMIL collega la miosina I ai filamenti di actina.

NVP-BHG712

940310-85-0sc-364554
sc-364554A
5 mg
50 mg
$232.00
$1764.00
(0)

Inibisce l'assemblaggio dell'actina mediato dalla formina, il che potrebbe alterare l'equilibrio delle dinamiche dell'actina in cui è coinvolto CARMIL.

Jasplakinolide

102396-24-7sc-202191
sc-202191A
50 µg
100 µg
$180.00
$299.00
59
(1)

Stabilizza i filamenti di actina e potrebbe quindi influire sulla regolazione della dinamica dell'actina da parte di CARMIL.

Y-27632, free base

146986-50-7sc-3536
sc-3536A
5 mg
50 mg
$182.00
$693.00
88
(1)

Un inibitore di ROCK che può influenzare l'organizzazione del citoscheletro di actina e quindi potrebbe influenzare le funzioni cellulari associate a CARMIL.

SB 431542

301836-41-9sc-204265
sc-204265A
sc-204265B
1 mg
10 mg
25 mg
$80.00
$212.00
$408.00
48
(1)

Inibitore di N-WASP, che fa parte dell'attivazione del complesso Arp2/3, potenzialmente in grado di influenzare la modulazione di CARMIL dell'assemblaggio dell'actina.

Chelerythrine chloride

3895-92-9sc-3547
sc-3547A
5 mg
25 mg
$88.00
$311.00
17
(1)

Inibisce la proteina chinasi C, coinvolta in vie di segnalazione che potrebbero intersecarsi con i ruoli cellulari di CARMIL.