Inhibiteurs BBOX1

Les inhibiteurs courants de la BBOX1 comprennent notamment le Meldonium CAS 76144-81-5, l'Acide 3,5-Pyridinedicarboxylique CAS 499-81-0, la Gabaculine CAS 59556-17-1, l'Acide Valproïque CAS 99-66-1 et la Vigabatrine CAS 60643-86-9.

Les inhibiteurs chimiques de BBOX1 comprennent une variété de composés qui agissent par des mécanismes distincts pour entraver la fonction de la protéine. La gabaculine et la vigabatrine, en inhibant de manière irréversible la GABA transaminase, entraînent une accumulation de GABA dans la cellule. Cette augmentation de la concentration en GABA peut perturber l'équilibre des cofacteurs essentiels à l'activité enzymatique de BBOX1, rendant la protéine incapable d'exercer ses fonctions catalytiques normales. L'acide valproïque, bien qu'il soit principalement un inhibiteur de l'histone désacétylase, peut modifier le schéma d'acétylation des histones, ce qui pourrait affecter l'expression et la fonction de diverses protéines, y compris BBOX1, en modifiant son interaction avec les coenzymes ou la disponibilité des substrats. De même, le fadrozole, bien qu'étant un inhibiteur de l'aromatase, peut entrer en compétition avec BBOX1 pour la liaison aux cofacteurs ou aux substrats qui partagent des sites de liaison similaires, ce qui peut indirectement inhiber la fonction de la protéine.

La carnosine, avec ses propriétés antiglycation, peut modifier ou bloquer le site actif de BBOX1, tandis que le phosphate de pyridoxal pourrait agir comme un faux substrat pour BBOX1, en se liant à son site actif et en empêchant son bon fonctionnement. L'oxindole, en inhibant le métabolisme du tryptophane, pourrait réduire la disponibilité de substrats cruciaux, entravant ainsi l'activité de BBOX1. L'inhibition de la dihydrofolate réductase par le méthotrexate peut entraîner une réduction de la disponibilité du folate, qui est nécessaire au transfert des groupes méthyles, un processus dont l'activité de BBOX1 pourrait dépendre. La phénelzine et la tranylcypromine, inhibiteurs non sélectifs de la monoamine oxydase, et le moclobémide et la sélégiline, inhibiteurs sélectifs de la monoamine oxydase, modifient les taux de neurotransmetteurs monoaminergiques. Ces changements peuvent avoir des effets en aval sur les réseaux biochimiques et la dynamique des cofacteurs dont dépend BBOX1, perturbant potentiellement son environnement enzymatique et conduisant à une inhibition de sa fonction catalytique.