MIPEP Anticorpo (166CT22.3.7): sc-517345

O anticorpo MIPEP (166CT22.3.7) é um anticorpo monoclonal de cadeia leve IgG1 kappa de ratinho que detecta a proteína MIPEP de origem humana por western blotting (WB) e imunoprecipitação (IP). O anticorpo anti-MIPEP (166CT22.3.7) está disponível num formato não conjugado. A MIPEP, ou peptidase intermediária mitocondrial, é uma enzima crucial de 713 aminoácidos que desempenha um papel vital na etapa final do processamento de proteínas codificadas pelo núcleo destinadas à membrana ou matriz interna mitocondrial. O anticorpo monoclonal MIPEP (166CT22.3.7) permite a investigação desta proteína essencial para a maturação de proteínas relacionadas com a fosforilação oxidativa, que são críticas para a produção de energia celular, e é predominantemente expressa em tecidos com elevado consumo de oxigénio, como o músculo esquelético, o cérebro, o coração e o pâncreas. A importância da MIPEP vai para além da sua função enzimática; a MIPEP é também o homólogo funcional da YMIP da levedura, uma proteína que facilita a captação de ferro mitocondrial e é regulada pelo homólogo da frataxina da levedura, que é necessária para o efluxo de ferro mitocondrial. Dada a influência reguladora que a frataxina humana tem na MIPEP, esta pode estar implicada na fisiopatologia da ataxia de Friedreich, uma doença neurodegenerativa autossómica recessiva ligada à deficiência de frataxina. O anticorpo MIPEP (166CT22.3.7) constitui, assim, uma ferramenta valiosa para os investigadores que investigam a função mitocondrial e doenças relacionadas.

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Referencias do MIPEP:

1. A peptidase intermediária mitocondrial e o homólogo da frataxina da levedura mantêm em conjunto a homeostase do ferro mitocondrial em Saccharomyces cerevisiae.  |  Branda, SS., et al. 1999. Hum Mol Genet. 8: 1099-110. PMID: 10332043
2. Análise funcional e genómica da peptidase intermediária mitocondrial humana, um parceiro proteico putativo da frataxina.  |  Chew, A., et al. 2000. Genomics. 65: 104-12. PMID: 10783257
3. A frataxina humana mantém a homeostase do ferro mitocondrial em Saccharomyces cerevisiae.  |  Cavadini, P., et al. 2000. Hum Mol Genet. 9: 2523-30. PMID: 11030757
4. Análise da sequência da peptidase intermediária mitocondrial do rato: semelhança com as metalopeptidases de zinco e com um homólogo putativo da levedura.  |  Isaya, G., et al. 1992. Proc Natl Acad Sci U S A. 89: 8317-21. PMID: 1518864
5. Deteção de mutações em quatro genes candidatos (OXA1L, MRS2L, YME1L e MIPEP) para deficiências combinadas no sistema de fosforilação oxidativa.  |  Coenen, MJ., et al. 2005. J Inherit Metab Dis. 28: 1091-7. PMID: 16435202
6. Peptídeos ou proteínas codificados por ncRNA e cancro.  |  Wang, J., et al. 2019. Mol Ther. 27: 1718-1725. PMID: 31526596
7. Variantes no gene MIPEP que apresentam um fenótipo neurológico complexo sem cardiomiopatia, prejudicam a maturação da proteína OXPHOS e levam a uma abundância reduzida de OXPHOS nas células dos doentes.  |  Pulman, J., et al. 2021. Mol Genet Metab. 134: 267-273. PMID: 34620555
8. Relato de caso: Novas variantes heterozigóticas compostas raras do MIPEP que se apresentam com cardiomiopatia hipertrófica, acidose láctica grave e hipotonia num bebé chinês.  |  Wang, L., et al. 2022. Front Cardiovasc Med. 9: 1095882. PMID: 36727025
9. Quadros de leitura abertos de miPEP reguladores contidos nos transcritos primários de microRNAs.  |  Erokhina, TN., et al. 2023. Int J Mol Sci. 24: PMID: 36768436
10. O linc-mipep e o linc-wrb codificam micropeptídeos que regulam a acessibilidade da cromatina em células neurais específicas de vertebrados.  |  Tornini, VA., et al. 2023. Elife. 12: PMID: 37191016
11. A deleção de miPEP em adipócitos protege contra a obesidade e a resistência à insulina, aumentando o metabolismo muscular.  |  Diaz-Vegas, A., et al. 2024. Mol Metab. 86: 101983. PMID: 38960128
12. Clonagem, expressão e atribuição cromossómica do gene da peptidase intermediária mitocondrial humana (MIPEP).  |  Chew, A., et al. 1997. Genomics. 40: 493-6. PMID: 9073519