Other Substrates

A paxilina (Tyr 181) é uma proteína adaptadora fundamental que desempenha um papel significativo na sinalização celular e na integridade estrutural. A fosforilação em Tyr 181 aumenta a sua interação com outras proteínas, particularmente no contexto da dinâmica da adesão focal. Esta modificação influencia o recrutamento de complexos de sinalização, afectando assim as vias relacionadas com a forma e o movimento das células. Além disso, contribui para a regulação da sinalização da integrina, destacando sua importância na mecanossensibilidade e na resposta celular a sinais ambientais.

O fosfolamban (Thr 17) é uma proteína reguladora crucial que modula o manuseamento do cálcio nas células musculares cardíacas. A fosforilação na Thr 17 altera a sua conformação, aumentando a sua interação com a ATPase do cálcio do retículo sarcoplasmático (SERCA). Esta modificação acelera a recaptação do cálcio, influenciando a contratilidade e o relaxamento cardíacos. A interação dinâmica entre o fosfolamban e a SERCA é vital para a manutenção da homeostase do cálcio, com impacto na função e no ritmo cardíacos.

A PI 3-quinase p85α (Tyr 508) funciona como uma proteína adaptadora fundamental nas vias de sinalização celular, nomeadamente na regulação do metabolismo lipídico e do crescimento celular. A fosforilação em Tyr 508 aumenta a sua afinidade de ligação às subunidades catalíticas p110, facilitando a ativação da sinalização da fosfoinositídeo 3-quinase (PI3K). Esta interação é crucial para os efeitos a jusante da sinalização da Akt, influenciando as respostas celulares aos factores de crescimento e ao stress. O seu papel na modulação destas vias sublinha a sua importância na homeostase celular e na regulação metabólica.

A PKC δ (Thr 507) é uma serina/treonina quinase que é fundamental na regulação das respostas celulares ao stress oxidativo e à inflamação. A fosforilação na Thr 507 modula a sua atividade, facilitando as interações com substratos distintos que influenciam várias vias de sinalização. Esta modificação pode aumentar a capacidade da cinase para fosforilar proteínas alvo, afectando assim processos celulares como a migração e a sobrevivência. As alterações conformacionais únicas induzidas por esta fosforilação também têm impacto na sua localização e interação com outras moléculas de sinalização.

A PKC ε (Ser 729) é uma serina/treonina quinase que desempenha um papel crítico em várias cascatas de sinalização, particularmente em resposta ao stress e aos factores de crescimento. A fosforilação na Ser 729 aumenta a sua atividade enzimática e promove interações com substratos específicos, influenciando as vias de sinalização a jusante. Esta modificação pode alterar a dinâmica celular, incluindo a apoptose e a diferenciação, modulando as interações proteína-proteína e afectando a localização dos complexos de sinalização no interior da célula.

A PKR (Thr 446) é um interveniente fundamental na sinalização celular, particularmente em resposta a estímulos de stress. A fosforilação a Thr 446 aumenta a sua afinidade por substratos específicos, conduzindo a efeitos distintos a jusante. Esta modificação altera a conformação da enzima, promovendo interações únicas que podem modular várias cascatas de sinalização. Além disso, as propriedades cinéticas da PKR permitem uma rápida ativação e desativação, possibilitando um controlo preciso das respostas celulares às alterações ambientais.

O PKR (Thr 451) apresenta caraterísticas únicas como halogeneto de ácido, particularmente na sua reatividade com nucleófilos. A presença do halogéneo aumenta a electrofilicidade, facilitando reacções de acilação rápidas. As suas propriedades estéricas e electrónicas distintas influenciam a cinética da reação, permitindo interações selectivas com o substrato. Além disso, a capacidade do PKR para formar intermediários estáveis contribui para o seu papel em várias vias sintéticas, demonstrando a sua versatilidade nas transformações químicas.

O plasminogénio (Ser 578) destaca-se pelo seu papel na via fibrinolítica, onde sofre uma conversão em plasmina. Esta transformação é facilitada por enzimas proteolíticas específicas, destacando as suas interações moleculares únicas. A presença de serina na posição 578 desempenha um papel crítico na especificidade do substrato e na afinidade de ligação. Além disso, a flexibilidade conformacional do plasminogénio permite-lhe interagir com várias proteínas, influenciando a sua cinética de ativação e os efeitos a jusante nos processos celulares.

A PP2A (Tyr 307) é uma serina/treonina fosfatase fundamental envolvida em diversas vias de sinalização. A sua interação única com subunidades reguladoras modula a especificidade do substrato, influenciando processos celulares como o crescimento celular e a apoptose. O estado de fosforilação em Tyr 307 é crucial para a sua atividade, afectando a conformação e a estabilidade da enzima. Esta regulação dinâmica permite que a PP2A participe em intrincados ciclos de feedback, influenciando várias respostas celulares e mantendo a homeostasia.

A PRK2 (Thr 816) é uma serina/treonina cinase que desempenha um papel fundamental nas redes de sinalização celular. A sua fosforilação a Thr 816 aumenta a afinidade do substrato e altera a dinâmica de interação com os efectores a jusante. Esta modificação influencia várias vias, incluindo a resposta ao stress e a migração celular. A enzima apresenta uma cinética de reação distinta, caracterizada por uma ativação rápida e um mecanismo regulador único que afina a sua atividade em resposta a estímulos celulares.