Items 1 to 10 of 67 total
Mostrar:
Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
---|---|---|---|---|---|---|
Adducin (Ser 726) | sc-24625 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
A adducina (Ser 726) é uma proteína única que desempenha um papel fundamental na organização do citoesqueleto e na sinalização celular. Interage especificamente com os filamentos de actina, promovendo a sua estabilização e agrupamento. Esta proteína está envolvida em várias vias celulares, influenciando a forma e a motilidade das células. A sua fosforilação na Ser 726 modula a sua afinidade de ligação, com impacto nas cascatas de sinalização a jusante e nas respostas celulares, destacando a sua importância na manutenção da arquitetura e função celular. | ||||||
Adducin (Thr 445) | sc-24598 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
A aducina (Thr 445) é uma proteína fundamental que influencia a montagem e a estabilidade do citoesqueleto. Envolve-se em interações específicas com a espectrina e a actina, facilitando a formação de complexos de citoesqueleto de membrana. A fosforilação em Thr 445 altera a sua conformação, aumentando a sua afinidade para os parceiros de ligação e modulando as vias de sinalização celular. Esta regulação dinâmica sublinha o seu papel na manutenção da integridade celular e na facilitação das respostas celulares a sinais ambientais. | ||||||
Bad (Ser 112) | sc-24599 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
A Bad (Ser 112) é uma molécula de sinalização crítica que desempenha um papel na apoptose celular e nas vias de sobrevivência. A sua estrutura única permite interações específicas com vários parceiros proteicos, influenciando as cascatas de sinalização a jusante. A fosforilação na Ser 112 modula a sua conformação, aumentando a sua afinidade de ligação e alterando a sua dinâmica funcional. Este mecanismo regulador é essencial para manter a homeostase celular e responder a sinais de stress, destacando a sua importância nas decisões sobre o destino celular. | ||||||
Bad (Ser 136) | sc-24561 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
A Bad (Ser 136) apresenta interações moleculares distintas que influenciam o seu papel na sinalização celular. A fosforilação na Ser 136 altera a sua conformação, aumentando a sua afinidade para parceiros pró-apoptóticos e modulando as interações com factores de sobrevivência. Este comportamento dinâmico afecta a cinética das vias apoptóticas, permitindo uma regulação precisa do destino celular. As suas caraterísticas estruturais únicas facilitam o cruzamento crítico entre várias redes de sinalização, sublinhando a sua importância nas respostas celulares. | ||||||
Bad (Ser 136) | sc-24600 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
A Bad (Ser 136) actua como um regulador fundamental nos processos celulares através da sua capacidade única de sofrer alterações conformacionais após a fosforilação. Esta modificação não só aumenta a sua afinidade de ligação a proteínas específicas, como também influencia a estabilidade dos complexos proteicos envolvidos na apoptose. As propriedades electrostáticas distintas da Bad (Ser 136) facilitam interações selectivas com outras moléculas de sinalização, modulando assim a cinética das vias de sinalização apoptóticas e contribuindo para o intrincado equilíbrio entre a sobrevivência e a morte das células. | ||||||
c-Jun (Ser 73) | sc-24601 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
c-Jun (Ser 73) desempenha um papel crucial na regulação da transcrição, particularmente em resposta a sinais de stress. A fosforilação neste local aumenta a sua dimerização com outros membros da família AP-1, promovendo a formação de complexos transcricionalmente activos. Esta modificação altera a conformação da proteína, afectando a sua afinidade e especificidade de ligação ao ADN. Além disso, a c-Jun (Ser 73) está envolvida na modulação das respostas celulares aos factores de crescimento, influenciando os padrões de expressão genética que conduzem à proliferação e diferenciação celular. | ||||||
Myc (Thr 58/Ser 62) | sc-24580 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | 1 | ||
O c-Myc (Thr 58/Ser 62) é um regulador fundamental do crescimento celular e do metabolismo, sendo que a fosforilação nestes locais aumenta a sua atividade transcricional. Esta modificação facilita a interação do c-Myc com vários cofactores, alterando a sua estabilidade e promovendo a sua ligação a promotores de genes alvo. O estado de fosforilação influencia a localização nuclear do c-Myc e a sua capacidade de recrutar complexos de remodelação da cromatina, modulando assim a dinâmica de expressão de genes essenciais para a progressão do ciclo celular e reprogramação metabólica. | ||||||
C/EBP β (Ser 105) | sc-24589 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
O C/EBP β (Ser 105) desempenha um papel crucial na diferenciação celular e na regulação da resposta imunitária. A fosforilação em Ser 105 aumenta a sua atividade transcricional, promovendo interações com coactivadores específicos e alterando a sua conformação. Esta modificação influencia a sua afinidade de ligação ao ADN, tendo impacto na expressão de genes relacionados com a inflamação e o metabolismo. Adicionalmente, o estado de fosforilação afecta a sua estabilidade e localização subcelular, modulando assim a sua dinâmica funcional em várias vias de sinalização. | ||||||
C/EBP β (Thr 217) | sc-24590 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
O C/EBP β (Thr 217) é um regulador fundamental nos processos metabólicos, influenciando particularmente o metabolismo lipídico e a homeostase da glucose. A fosforilação em Thr 217 altera a sua conformação estrutural, aumentando a sua interação com a maquinaria de transcrição. Esta modificação pode modular a sua afinidade por sequências específicas de ADN, ajustando assim a expressão genética. Além disso, o estado de fosforilação neste local tem impacto na estabilidade e localização da proteína, influenciando o seu papel em várias cascatas de sinalização celular. | ||||||
caldesmon (Ser 789) | sc-24581 | 0.5 mg/0.1 ml | $95.00 | |||
O Caldesmon (Ser 789) é um interveniente fundamental na regulação da contração muscular, particularmente através das suas interações com a actina e a miosina. A fosforilação na Ser 789 aumenta a sua afinidade de ligação à actina, modulando a estabilidade e a dinâmica dos filamentos. Esta modificação influencia o ciclo da ponte cruzada actina-miosina, afectando assim a cinética da contração. Além disso, a flexibilidade estrutural do Caldesmon permite-lhe participar em diversas vias de sinalização, integrando sinais mecânicos e bioquímicos no interior da célula. |