HSPB11 Ativadores

Os activadores comuns do HSPB11 incluem, entre outros, o 17-AAG CAS 75747-14-7, o Celastrol, Celastrus scandens CAS 34157-83-0, o Resveratrol CAS 501-36-0, o Radicicol CAS 12772-57-5 e a Geldanamicina CAS 30562-34-6.

A HSPB11, também conhecida como Heat shock protein family B member 11, desempenha um papel essencial na resposta ao stress celular e noutros processos celulares fundamentais. Uma série de produtos químicos pode ativar ou influenciar a HSPB11 direta ou indiretamente com base nos seus mecanismos de ação e interação com vias celulares relacionadas. O 17-AAG é um conhecido inibidor da Hsp90. Ao inibir a Hsp90, pode levar a um aumento da regulação de outras proteínas de choque térmico, influenciando indiretamente a HSPB11. Da mesma forma, o Celastrol reduz poderosamente os níveis de proteína Hsp90 enquanto aumenta os níveis de Hsp70. Esta dupla ação pode ter implicações na família mais ampla das proteínas de choque térmico, incluindo a HSPB11. O resveratrol é outro composto fundamental neste contexto, reconhecido pela sua capacidade de induzir as proteínas de choque térmico.

O Radicicol e a Geldanamicina actuam ambos como inibidores da Hsp90. A sua ação conduz a uma regulação positiva de outras proteínas de choque térmico, apresentando uma via indireta para influenciar a HSPB11. A tanespimicina, a AT13387, a Alvespimicina e o Onalespib enquadram-se na categoria de inibidores da Hsp90, cada um com as suas propriedades únicas, mas todos eles influenciam potencialmente a família das proteínas de choque térmico, afectando subsequentemente a HSPB11. O PU-H71, tal como a Geldanamicina, liga-se à Hsp90. Este mecanismo de ligação pode criar efeitos em cascata no interior da célula, influenciando a HSPB11, entre outras proteínas. O KRIBB11 inibe de forma única o fator de choque térmico, um regulador principal na resposta ao choque térmico, afectando assim a expressão de várias proteínas de choque térmico. Por último, o AUY922 (Luminespib) destaca-se como um potente inibidor da Hsp90, moldando a paisagem da expressão da proteína de choque térmico na célula.