Date published: 2025-10-10

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cathepsin A Inibidores

Os inibidores comuns da catepsina A incluem, entre outros, a lactacistina CAS 133343-34-7, a quimostatina CAS 9076-44-2, o dicloridrato de antipaína CAS 37682-72-7, a clasto-lactacistina β-lactona CAS 154226-60-5 e a clasto-lactacistina β-lactona CAS 155975-72-7.

A classe química dos inibidores da catepsina A inclui um grupo diversificado de compostos, visando principalmente as cisteíno-proteases. Estes inibidores variam na sua especificidade e modo de ação. Alguns, como o E-64 e o Z-Phe-Phe-DMK, são selectivos em relação às cisteíno-proteases e ligam-se covalentemente ao local ativo, conduzindo a uma inibição irreversível. Outros, como a Leupeptina, apresentam uma especificidade mais ampla, inibindo tanto as serina como as cisteína proteases. O mecanismo primário destes inibidores envolve a formação de um complexo estável com a protease, impedindo-a assim de interagir com os seus substratos. Esta interação pode ser competitiva, como acontece com a cistatina, ou não competitiva, como se observa no caso de inibidores irreversíveis como o E-64.

Alguns destes inibidores, embora não visem diretamente a catepsina A, podem influenciar a sua atividade através da modulação de vias relacionadas. Por exemplo, a Pepstatina A, um inibidor da protease aspártica, e a Nitroxolina, um antibiótico com atividade inibidora da metaloprotease, podem afetar indiretamente a catepsina A, alterando o ambiente proteolítico dentro da célula. Do mesmo modo, a calpeptina, principalmente um inibidor da calpaína, pode afetar indiretamente a função da catepsina A devido à natureza interligada das vias proteolíticas.

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Nome do ProdutoCAS #Numero de CatalogoQuantidadePrecoUso e aplicacaoNOTAS

Lactacystin

133343-34-7sc-3575
sc-3575A
200 µg
1 mg
$165.00
$575.00
60
(2)

A lactacistina é um potente inibidor da catepsina A, apresentando uma ligação selectiva ao local ativo da enzima. Esta interação perturba a atividade proteolítica ao estabilizar o complexo enzima-substrato, alterando assim a cinética da renovação do substrato. As caraterísticas estruturais únicas do composto permitem-lhe modular a conformação da enzima, afectando a sua eficiência catalítica. Além disso, a capacidade da Lactacistina de formar ligações covalentes transitórias aumenta a sua especificidade, tornando-a uma ferramenta essencial no estudo das vias proteolíticas.

Chymostatin

9076-44-2sc-202541
sc-202541A
sc-202541B
sc-202541C
sc-202541D
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
100 mg
$153.00
$255.00
$627.00
$1163.00
$2225.00
3
(1)

A quimostatina é um inibidor seletivo da catepsina A, caracterizado pela sua capacidade de interagir com a enzima através de interações não covalentes que estabilizam o complexo enzima-substrato. Esta estabilização leva a uma redução significativa da atividade proteolítica, alterando efetivamente a cinética da reação. A sua estrutura molecular única permite uma ligação específica, influenciando a dinâmica conformacional da enzima e as propriedades catalíticas, fornecendo assim informações sobre os mecanismos proteolíticos.

E-64

66701-25-5sc-201276
sc-201276A
sc-201276B
5 mg
25 mg
250 mg
$275.00
$928.00
$1543.00
14
(0)

O E-64 é um inibidor potente e irreversível das proteases de cisteína, que pode inibir a atividade da catepsina A.

Antipain, Dihydrochloride

37682-72-7sc-291907
sc-291907A
5 mg
25 mg
$62.00
$214.00
2
(1)

O dicloridrato de antipaína actua como um potente inibidor da catepsina A, apresentando caraterísticas de ligação únicas que perturbam o local ativo da enzima. A sua conformação estrutural facilita interações específicas com resíduos de aminoácidos chave, modulando a eficiência catalítica da enzima. Este composto influencia a dinâmica do reconhecimento e processamento do substrato, fornecendo uma via distinta para a compreensão da regulação proteolítica e dos mecanismos de inibição enzimática.

clasto-Lactacystin β-Lactone

154226-60-5sc-202105
100 µg
$225.00
3
(1)

A clasto-lactacistina β-lactona funciona como um inibidor seletivo da catepsina A, caracterizado pela sua capacidade de formar ligações covalentes com o sítio ativo da enzima. Esta interação altera a conformação da enzima, afectando a afinidade do substrato e as taxas de renovação. A estrutura única da lactona do composto aumenta a sua reatividade, permitindo a modulação específica da atividade proteolítica. O seu perfil cinético revela um mecanismo de ação distinto, contribuindo para a compreensão da regulação enzimática e da atividade das proteases.

clasto-Lactacystin β-lactone

155975-72-7sc-202106
100 µg
$249.00
1
(1)

A β-lactona da clasto-lactacistina apresenta uma capacidade notável para atingir seletivamente a catepsina A através de um mecanismo único de modificação covalente. O seu anel de lactona facilita o ataque nucleofílico, levando à formação de aductos enzimáticos estáveis. Esta interação não só perturba a função catalítica da enzima, como também influencia a sua estabilidade e dinâmica de dobragem. A especificidade e a reatividade do composto fornecem informações valiosas sobre as intrincadas redes reguladoras que regem os processos proteolíticos.

Leupeptin hemisulfate

103476-89-7sc-295358
sc-295358A
sc-295358D
sc-295358E
sc-295358B
sc-295358C
5 mg
25 mg
50 mg
100 mg
500 mg
10 mg
$72.00
$145.00
$265.00
$489.00
$1399.00
$99.00
19
(3)

A leupeptina inibe as serina e cisteína proteases, incluindo a catepsina A, formando um complexo estável.

Calpeptin

117591-20-5sc-202516
sc-202516A
10 mg
50 mg
$119.00
$447.00
28
(1)

A calpeptina é um inibidor da calpaína que pode influenciar indiretamente a atividade da catepsina A.

MDL-28170

88191-84-8sc-201301
sc-201301A
sc-201301B
sc-201301C
10 mg
50 mg
100 mg
500 mg
$68.00
$236.00
$438.00
$2152.00
20
(2)

O MDL 28170 é um inibidor da cisteína protease de largo espetro, reduzindo potencialmente a atividade da catepsina A.

CA-074

134448-10-5sc-202513
1 mg
$315.00
(0)

O CA-074 inibe seletivamente a catepsina B, mas pode também reduzir indiretamente a atividade da catepsina A.