A classe química dos inibidores da catepsina A inclui um grupo diversificado de compostos, visando principalmente as cisteíno-proteases. Estes inibidores variam na sua especificidade e modo de ação. Alguns, como o E-64 e o Z-Phe-Phe-DMK, são selectivos em relação às cisteíno-proteases e ligam-se covalentemente ao local ativo, conduzindo a uma inibição irreversível. Outros, como a Leupeptina, apresentam uma especificidade mais ampla, inibindo tanto as serina como as cisteína proteases. O mecanismo primário destes inibidores envolve a formação de um complexo estável com a protease, impedindo-a assim de interagir com os seus substratos. Esta interação pode ser competitiva, como acontece com a cistatina, ou não competitiva, como se observa no caso de inibidores irreversíveis como o E-64.
Alguns destes inibidores, embora não visem diretamente a catepsina A, podem influenciar a sua atividade através da modulação de vias relacionadas. Por exemplo, a Pepstatina A, um inibidor da protease aspártica, e a Nitroxolina, um antibiótico com atividade inibidora da metaloprotease, podem afetar indiretamente a catepsina A, alterando o ambiente proteolítico dentro da célula. Do mesmo modo, a calpeptina, principalmente um inibidor da calpaína, pode afetar indiretamente a função da catepsina A devido à natureza interligada das vias proteolíticas.
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Nome do Produto | CAS # | Numero de Catalogo | Quantidade | Preco | Uso e aplicacao | NOTAS |
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Lactacystin | 133343-34-7 | sc-3575 sc-3575A | 200 µg 1 mg | $165.00 $575.00 | 60 | |
A lactacistina é um potente inibidor da catepsina A, apresentando uma ligação selectiva ao local ativo da enzima. Esta interação perturba a atividade proteolítica ao estabilizar o complexo enzima-substrato, alterando assim a cinética da renovação do substrato. As caraterísticas estruturais únicas do composto permitem-lhe modular a conformação da enzima, afectando a sua eficiência catalítica. Além disso, a capacidade da Lactacistina de formar ligações covalentes transitórias aumenta a sua especificidade, tornando-a uma ferramenta essencial no estudo das vias proteolíticas. | ||||||
Chymostatin | 9076-44-2 | sc-202541 sc-202541A sc-202541B sc-202541C sc-202541D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $153.00 $255.00 $627.00 $1163.00 $2225.00 | 3 | |
A quimostatina é um inibidor seletivo da catepsina A, caracterizado pela sua capacidade de interagir com a enzima através de interações não covalentes que estabilizam o complexo enzima-substrato. Esta estabilização leva a uma redução significativa da atividade proteolítica, alterando efetivamente a cinética da reação. A sua estrutura molecular única permite uma ligação específica, influenciando a dinâmica conformacional da enzima e as propriedades catalíticas, fornecendo assim informações sobre os mecanismos proteolíticos. | ||||||
E-64 | 66701-25-5 | sc-201276 sc-201276A sc-201276B | 5 mg 25 mg 250 mg | $275.00 $928.00 $1543.00 | 14 | |
O E-64 é um inibidor potente e irreversível das proteases de cisteína, que pode inibir a atividade da catepsina A. | ||||||
Antipain, Dihydrochloride | 37682-72-7 | sc-291907 sc-291907A | 5 mg 25 mg | $62.00 $214.00 | 2 | |
O dicloridrato de antipaína actua como um potente inibidor da catepsina A, apresentando caraterísticas de ligação únicas que perturbam o local ativo da enzima. A sua conformação estrutural facilita interações específicas com resíduos de aminoácidos chave, modulando a eficiência catalítica da enzima. Este composto influencia a dinâmica do reconhecimento e processamento do substrato, fornecendo uma via distinta para a compreensão da regulação proteolítica e dos mecanismos de inibição enzimática. | ||||||
clasto-Lactacystin β-Lactone | 154226-60-5 | sc-202105 | 100 µg | $225.00 | 3 | |
A clasto-lactacistina β-lactona funciona como um inibidor seletivo da catepsina A, caracterizado pela sua capacidade de formar ligações covalentes com o sítio ativo da enzima. Esta interação altera a conformação da enzima, afectando a afinidade do substrato e as taxas de renovação. A estrutura única da lactona do composto aumenta a sua reatividade, permitindo a modulação específica da atividade proteolítica. O seu perfil cinético revela um mecanismo de ação distinto, contribuindo para a compreensão da regulação enzimática e da atividade das proteases. | ||||||
clasto-Lactacystin β-lactone | 155975-72-7 | sc-202106 | 100 µg | $249.00 | 1 | |
A β-lactona da clasto-lactacistina apresenta uma capacidade notável para atingir seletivamente a catepsina A através de um mecanismo único de modificação covalente. O seu anel de lactona facilita o ataque nucleofílico, levando à formação de aductos enzimáticos estáveis. Esta interação não só perturba a função catalítica da enzima, como também influencia a sua estabilidade e dinâmica de dobragem. A especificidade e a reatividade do composto fornecem informações valiosas sobre as intrincadas redes reguladoras que regem os processos proteolíticos. | ||||||
Leupeptin hemisulfate | 103476-89-7 | sc-295358 sc-295358A sc-295358D sc-295358E sc-295358B sc-295358C | 5 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg 10 mg | $72.00 $145.00 $265.00 $489.00 $1399.00 $99.00 | 19 | |
A leupeptina inibe as serina e cisteína proteases, incluindo a catepsina A, formando um complexo estável. | ||||||
Calpeptin | 117591-20-5 | sc-202516 sc-202516A | 10 mg 50 mg | $119.00 $447.00 | 28 | |
A calpeptina é um inibidor da calpaína que pode influenciar indiretamente a atividade da catepsina A. | ||||||
MDL-28170 | 88191-84-8 | sc-201301 sc-201301A sc-201301B sc-201301C | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg | $68.00 $236.00 $438.00 $2152.00 | 20 | |
O MDL 28170 é um inibidor da cisteína protease de largo espetro, reduzindo potencialmente a atividade da catepsina A. | ||||||
CA-074 | 134448-10-5 | sc-202513 | 1 mg | $315.00 | ||
O CA-074 inibe seletivamente a catepsina B, mas pode também reduzir indiretamente a atividade da catepsina A. |