Calpain 1 Inibidores

A calpeptina é um inibidor seletivo da calpaína 1, caracterizado pela sua capacidade de se ligar ao local ativo da enzima, interrompendo o acesso ao substrato. Esta interação altera a conformação da enzima, levando a uma diminuição da atividade proteolítica. O composto apresenta uma cinética única, com uma associação rápida e uma dissociação mais lenta, permitindo uma inibição sustentada. A sua especificidade para a calpaína 1 em relação a outras cisteíno-proteases realça o seu potencial para a modulação orientada das vias proteolíticas nos processos celulares.

O ALLM é um potente inibidor da calpaína 1 que funciona através de um mecanismo de ação único, formando um complexo estável com a enzima. Esta ligação induz uma alteração conformacional que bloqueia eficazmente o reconhecimento e o processamento do substrato. O composto demonstra uma cinética de reação distinta, caracterizada por uma fase inicial de ligação rápida seguida de um efeito inibitório prolongado. A sua seletividade para a calpaína 1 sublinha o seu papel na modulação de vias proteolíticas específicas, influenciando a sinalização celular e a homeostase.

O ALLN é um inibidor seletivo da calpaína 1, caracterizado pela sua capacidade de formar uma ligação covalente com o sítio ativo da enzima. Esta interação altera a conformação da enzima, impedindo o acesso ao substrato e a subsequente atividade proteolítica. O composto apresenta uma cinética de reação única, com uma taxa de associação rápida e um efeito inibitório sustentado. A sua especificidade para a calpaína 1 realça o seu papel na regulação de processos proteolíticos específicos, com impacto em várias funções celulares e vias de sinalização.

Funciona como um inibidor da Calpaína 1, uma protease dependente do cálcio. Pode interferir com a atividade da Calpaína 1, afectando o seu papel nos processos celulares.

O MDL-28170 é um potente inibidor da calpaína 1, que se distingue pela sua capacidade única de interagir com o domínio catalítico da enzima através de interações não covalentes. Este composto estabiliza uma conformação inativa da calpaína 1, bloqueando eficazmente a ligação do substrato e a atividade enzimática. O seu perfil cinético revela uma taxa de dissociação lenta, garantindo uma inibição prolongada. Além disso, a seletividade do MDL-28170 sublinha o seu potencial para modular vias proteolíticas específicas, influenciando a dinâmica celular e os mecanismos reguladores.

O Inibidor de Calpaína XII é um modulador seletivo da calpaína 1, caracterizado pela sua afinidade de ligação única ao local ativado da enzima. Este composto perturba a flexibilidade conformacional da enzima, impedindo o acesso ao substrato e a subsequente atividade proteolítica. A sua cinética de interação demonstra um tempo de permanência significativo, permitindo uma inibição sustentada. Além disso, a especificidade do Inibidor de Calpaína XII destaca o seu papel no ajuste fino das vias de sinalização celular, com impacto em vários processos fisiológicos.

O PD 151746 é um inibidor seletivo da calpaína 1, exibindo um mecanismo de ação único através da sua interação com o domínio regulador da enzima. Este composto estabiliza a conformação inativa da calpaína 1, bloqueando eficazmente a ligação do substrato e a atividade enzimática. O seu perfil cinético revela uma taxa de dissociação lenta, garantindo uma inibição prolongada. Além disso, a especificidade do PD 151746 para a calpaína 1 sublinha o seu potencial para modular vias celulares complexas sem afetar outras proteases.

O Z-L-Abu-CONH-etil actua como um inibidor seletivo da calpaína 1, caracterizado pela sua capacidade de formar interações estáveis com o sítio ativo da enzima. Este composto altera a dinâmica conformacional da enzima, levando a uma redução significativa da atividade proteolítica. A sua afinidade de ligação única resulta num comportamento cinético distinto, permitindo um início gradual da inibição. Além disso, a especificidade do Z-L-Abu-CONH-ethyl minimiza os efeitos fora do alvo, tornando-o uma ferramenta valiosa para o estudo dos processos mediados pela calpaína.

A Z-L-Abu-CONH(CH2)3-morfolina apresenta um mecanismo de ação único como inibidor da calpaína 1, envolvendo-se em ligações de hidrogénio específicas e interações hidrofóbicas no local ativo da enzima. Este composto induz alterações conformacionais que perturbam o acesso ao substrato, modulando eficazmente a atividade enzimática. As suas caraterísticas estruturais distintas contribuem para um perfil de inibição lento e sustentado, permitindo uma exploração matizada do papel da calpaína nos processos celulares sem interferência significativa de outras proteases.