Date published: 2025-9-6

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ALLM (Calpain Inhibitor) (CAS 136632-32-1)

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Nomes alternativos:
N-Acetyl-L-leucyl-L-leucyl-L-methioninal; Calpain inhibitor II
Aplicacao:
ALLM (Calpain Inhibitor) é um inibidor peptídico aldeídico permeável às células das calpaínas e catepsinas
Numero VAT:
136632-32-1
Privada:
≥95%
Peso Molecular:
401.56
Separar por Funcao:
C19H35N3O4S
Para uso em exclusivo em pesquisa. Não se destina a uso em diagnostico e tratamento.
* Refere-se a Certificado de Análise para data especifica de lotes (incluindo-se o conteúdo de agua).

LINKS RÁPIDOS

O ALLM, também conhecido como inibidor de calpaína II, é um peptídeo aldeído sintético que atua como inibidor de calpaína, uma família de cisteína proteases dependentes de cálcio envolvidas em vários processos celulares, incluindo remodelação do citoesqueleto, proliferação celular e apoptose. A ação inibitória do ALLM é crucial para a pesquisa sobre a regulação da atividade da calpaína e sua função na homeostase celular e na fisiopatologia. Ao impedir a atividade proteolítica da calpaína, o ALLM ajuda a elucidar as vias pelas quais a calpaína contribui para determinadas condições de saúde. É particularmente valioso em estudos que visam compreender os sinais regulados pelo cálcio que levam à ativação da calpaína e os efeitos subsequentes nas proteínas de substrato. A pesquisa com o ALLM também se estende à investigação de outros mecanismos reguladores relacionados à calpaína e suas implicações para a função e a sobrevivência das células.


ALLM (Calpain Inhibitor) (CAS 136632-32-1) Referencias

  1. Purificação e caraterização de uma tiol protease activada por Ca(2+) de Drosophila melanogaster.  |  Pintér, M., et al. 1992. Biochemistry. 31: 8201-6. PMID: 1525160
  2. Os inibidores da calpaína previnem a morte de células neuronais e melhoram as perturbações motoras após lesão da medula espinal induzida por compressão em ratos.  |  Arataki, S., et al. 2005. J Neurotrauma. 22: 398-406. PMID: 15785234
  3. Inibição da calpaína e ação da insulina em células musculares humanas em cultura.  |  Logie, LJ., et al. 2005. Mol Genet Metab. 85: 54-60. PMID: 15862281
  4. O papel das proteases dependentes de Ca(2+) (calpaínas) na proteólise post mortem e na maciez da carne.  |  Koohmaraie, M. 1992. Biochimie. 74: 239-45. PMID: 1610937
  5. Efeitos dos detergentes na atividade da proteinase neural activada por Ca(2+) (calpaína) em tecido neural e não neural: um estudo comparativo.  |  Banik, NL., et al. 1992. Neurochem Res. 17: 797-802. PMID: 1641062
  6. [A inibição da calpaína I previne a remodelação estrutural induzida pelo pacing na fibrilhação auricular em caninos].  |  Li, WM., et al. 2007. Zhonghua Xin Xue Guan Bing Za Zhi. 35: 132-6. PMID: 17445406
  7. A inibição da calpaína I previne a remodelação estrutural auricular num modelo canino de fibrilhação auricular.  |  Xue, HJ., et al. 2008. Chin Med J (Engl). 121: 32-7. PMID: 18208663
  8. A inibição da proteólise da proteína quinase C mediada pela calpaína aumenta a atividade lítica das células NK humanas.  |  Shenoy, AM. and Brahmi, Z. 1991. Cell Immunol. 138: 24-34. PMID: 1913839
  9. A hipóxia intermitente degrada o HIF-2alfa através de calpaínas, resultando em stress oxidativo: implicações para a morbilidade induzida pela apneia recorrente.  |  Nanduri, J., et al. 2009. Proc Natl Acad Sci U S A. 106: 1199-204. PMID: 19147445
  10. A m-Calpaína antagoniza a sobreactivação de RhoA e a disfunção da barreira endotelial em condições de cisalhamento perturbadas.  |  Miyazaki, T., et al. 2010. Cardiovasc Res. 85: 530-41. PMID: 19752040
  11. Efeito inibitório de di- e tripeptidil aldeídos sobre calpaínas e catepsinas.  |  Sasaki, T., et al. 1990. J Enzyme Inhib. 3: 195-201. PMID: 2079636
  12. Os inibidores da calpaína estimulam as funções dos fagócitos através da ativação dos receptores do péptido de formilo humano.  |  Fujita, H., et al. 2011. Arch Biochem Biophys. 513: 51-60. PMID: 21723247
  13. Inibidores da calpaína exibem atividade inibidora da metaloproteinase-2 da matriz.  |  Ali, MA., et al. 2012. Biochem Biophys Res Commun. 423: 1-5. PMID: 22575511
  14. As vias dependentes de cálcio-calpaína regulam a vesiculação em células malignas da mama.  |  Taylor, J., et al. 2017. Curr Cancer Drug Targets. 17: 486-494. PMID: 27799031
  15. Método de produção rápida com maior rendimento de vesículas extracelulares de elevada pureza obtidas utilizando o péptido de domínio de orientação mitocondrial alargado.  |  Lim, KM., et al. 2022. J Extracell Vesicles. 11: e12274. PMID: 36239712

Informacoes sobre ordens

Nome do ProdutoNumero de CatalogoUNIDPrecoQdeFAVORITOS

ALLM (Calpain Inhibitor), 5 mg

sc-201268
5 mg
$140.00

ALLM (Calpain Inhibitor), 25 mg

sc-201268A
25 mg
$380.00