LMP2 Antikörper (F-10): sc-514345

Das eukaryotische Multikatalytische Proteasom-Komplex, auch bekannt als Proteasom, ist sowohl im Nukleus als auch im Cytoplasma von Zellen vorhanden und enthält mindestens 15 nichtidentische Untereinheiten, die eine hochgeordnete ringförmige Struktur bilden. Das Proteasom ist an einem ATP/Ubiquitin-abhängigen Proteolyse-Pfad beteiligt und zeigt mindestens fünf unterschiedliche proteolytische Aktivitäten, einschließlich der Spaltung von Peptiden nach verzweigten Aminosäuren oder großen hydrophoben Aminosäuren. Zwei Komponenten des Proteasoms sind die niedermolekularen Proteine LMP2 und LMP7, die angeblich das Proteasom mit dem MHC-Klasse-I-Antigen-Prozessierungs-Pfad verbinden. Nach Stimulation mit IFN-γ verdrängen LMP2 und LMP7 Haushalts-Untereinheiten im Proteasom und aktivieren zytotoxische T-Zellen (CTLs). LMP2 und LMP7 werden als Vorstufen-Proteine produziert, die zu Untereinheiten verarbeitet werden, die die Fähigkeit haben, sich mit dem Proteasom zu komplexieren. LMP2 wird als zwei alternativ gespleißte Formen, LMP2.l und LMP2.s, in Lymphoblastoid-Zelllinien und in Fibroblasten nach IFN-γ-Stimulation exprimiert. LMP7 wird auch als zwei Formen, LMP7-E1 und E2, in mehreren Geweben exprimiert.

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LMP2 Antikörper (F-10) Literaturhinweise:

1. [Die Beziehung zwischen Polymorphismus der LMP2- und LMP7-Gene und dem Phänotyp der ankylosierenden Spondylitis].  |  Ding, H., et al. 1999. Zhonghua Yi Xue Yi Chuan Xue Za Zhi. 16: 242-5. PMID: 10431052
2. Die Autoimmunreaktivität gegen das 20S-Proteasom umfasst die Immunosubunits LMP2 (beta1i), MECL1 (beta2i) und LMP7 (beta5i).  |  Scheffler, S., et al. 2008. Rheumatology (Oxford). 47: 622-6. PMID: 18375405
3. [Dendritische Zellen, die mit dem rekombinanten Adenovirus Ad5F35-LMP2 transfiziert wurden, induzieren eine LMP2-spezifische Immunität, die durch zytotoxische T-Lymphozyten in vitro vermittelt wird].  |  Mo, WN., et al. 2008. Zhonghua Shi Yan He Lin Chuang Bing Du Xue Za Zhi. 22: 254-6. PMID: 19105335
4. Spezifische zelluläre Immunantworten bei Mäusen, die mit DNA, Adeno-assoziiertem Virus und adenoviralen Impfstoffen des Epstein-Barr-Virus-LMP2 allein oder in Kombination immunisiert wurden.  |  Wang, Z., et al. 2011. Sci China Life Sci. 54: 263-6. PMID: 21416326
5. Der Stickoxid-abhängige CYP2B-Abbau wird durch einen Zytokin-regulierten Signalweg potenziert und nutzt die Immunoproteasom-Untereinheit LMP2.  |  Sun, H., et al. 2012. Biochem J. 445: 377-82. PMID: 22612225
6. Assoziation der Gene LMP2 und LMP7 innerhalb des Haupthistokompatibilitätskomplexes mit insulinabhängigem Diabetes mellitus: Populations- und Familienstudien.  |  Deng, GY., et al. 1995. Am J Hum Genet. 56: 528-34. PMID: 7847389
7. PRE3, das eine hohe Homologie zum humanen Haupthistokompatibilitätskomplex-gebundenen LMP2 (RING12)-Gen aufweist, kodiert für eine Hefeproteasom-Untereinheit, die für die Peptidylglutamyl-Peptid-Hydrolyseaktivität notwendig ist.  |  Enenkel, C., et al. 1994. FEBS Lett. 341: 193-6. PMID: 7907993
8. Ersatz der Proteasom-Untereinheiten X und Y durch LMP7 und LMP2, induziert durch Interferon-Gamma, zur Erlangung der funktionalen Vielfalt, die für die Antigenverarbeitung verantwortlich ist.  |  Akiyama, K., et al. 1994. FEBS Lett. 343: 85-8. PMID: 8163024
9. Deutlich verminderte Expression der Gene TAP1 und LMP2 in menschlichen Tumorzelllinien mit HLA-Klasse-I-Mangel.  |  Singal, DP., et al. 1996. Immunol Lett. 50: 149-54. PMID: 8803612
10. Entwicklung und Charakterisierung von monoklonalen Maus-Anti-Human-LMP2-, LMP7-, TAP1- und TAP2-Antikörpern.  |  Kishore, R., et al. 1998. Tissue Antigens. 51: 129-40. PMID: 9510369

Der bevorzugte. LMP2 Antikörper ist LMP2 Antikörper (G-2): sc-373971.