Other Substrates

타우(Ser 396)는 기질로서 독특한 특성을 보이는데, 특히 인산화 시 형태적 변화를 겪는 능력이 두드러집니다. 이러한 변형은 다양한 키나아제 및 포스파타제와의 특정 상호작용을 촉진하여 신경세포 기능을 조절하는 신호 전달 경로에 영향을 미칩니다. 타우 인산화는 빠른 전환율을 특징으로 하여 세포 스트레스 요인에 빠르게 적응할 수 있도록 합니다. 또한 다른 단백질과 결합하는 친화력은 응집 행동을 조절하여 세포 항상성에 영향을 줄 수 있습니다.

타우(Thr 470)는 인산화를 통해 단백질과 단백질 간의 상호작용을 매개하는 역할로 유명한 독특한 기질로 작용합니다. 이 변형은 미세소관에 대한 결합 친화력을 향상시켜 세포 골격 구조를 안정화시킵니다. 타우 인산화의 반응 동역학은 특정 키나아제가 이 부위를 표적으로 삼아 하류 신호 캐스케이드에 영향을 미치는 미묘한 조절을 드러냅니다. 타우의 구조적 유연성은 다양한 형태 상태를 허용하여 세포 역학 및 다른 분자 파트너와의 상호 작용에 영향을 미칩니다.

타우(Thr 548)는 번역 후 변형, 특히 인산화를 통해 형태와 상호 작용 역학을 변화시키는 독특한 능력이 특징입니다. 이 부위는 다양한 결합 파트너에 대한 타우의 친화력을 조절하여 미세소관 조립 및 안정성에서 타우의 역할에 영향을 미치는 데 중요합니다. 이 부위의 인산화 동역학은 특정 키나아제와 포스파타제가 기능 상태를 조율하여 세포 신호 전달 경로와 구조적 완전성에 영향을 미치므로 엄격하게 조절됩니다.

TGF-β 리간드와의 상호작용을 통해 세포 신호 전달에 중추적인 역할을 하는 TGF-β RII(Tyr 336)는 수용체 이합체화 및 활성화를 촉진합니다. 이 특정 티로신 잔기는 유전자 발현과 세포 반응에 영향을 미치는 다운스트림 신호 캐스케이드에 매우 중요합니다. Tyr 336의 인산화는 SMAD 단백질에 대한 수용체의 친화력을 향상시켜 핵으로의 전위를 촉진합니다. 이러한 상호 작용의 동역학은 미세하게 조정되어 TGF-β 자극에 대한 전반적인 세포 반응에 영향을 미칩니다.

토포 IIα(Thr 1343)는 특히 복제 및 전사 과정에서 DNA 토폴로지 조절에 필수적인 역할을 합니다. 이 트레오닌 잔기는 효소의 형태 변화에 관여하여 DNA 가닥의 통과를 용이하게 합니다. 인산화 상태는 효소 활성을 조절하여 DNA 초코일링 및 이완 속도에 영향을 미칠 수 있습니다. DNA 기질과의 상호작용 역학은 세포 과정 중 위상학적 변화의 효율성을 결정하기 때문에 게놈 안정성을 유지하는 데 매우 중요합니다.

비멘틴(Ser 38)은 중간 필라멘트의 구조적 무결성에 중추적인 역할을 하며 세포 구조와 기계적 탄력성에 영향을 미칩니다. 이 세린 잔기는 비멘틴의 필라멘트 조립 및 분해 역학을 변화시킬 수 있는 인산화의 핵심 부위입니다. 인산화 상태는 다른 세포 골격 구성 요소와의 상호 작용에 영향을 미쳐 스트레스와 신호 경로에 대한 세포 반응을 조절합니다. 세포 골격 재구성에서 비멘틴의 독특한 작용은 세포의 형태와 운동성을 유지하는 데 필수적입니다.

비멘틴(Ser 71)은 특히 세포 신호에 대한 반응에서 중간 필라멘트 네트워크의 동적 조절에 필수적인 역할을 합니다. 이 세린 잔기는 중요한 인산화 부위로 작용하여 신호 단백질 및 기타 세포 골격 요소를 포함한 다양한 결합 파트너와 비멘틴의 상호작용에 영향을 미칩니다. 이 위치에서의 인산화는 비멘틴 필라멘트의 안정성과 조직을 조절하여 이동 및 접착과 같은 세포 과정에 영향을 미칠 수 있습니다. 세포 역학에서 비멘틴의 역할은 기계적 스트레스 하에서 항상성을 유지하는 데 필수적입니다.