MOF抗体(T13H1B2): sc-81765

X染色体が1本のオスと2本のメスでは、ほとんどのX連鎖遺伝子産物の量が同じになる。ショウジョウバエでは、オスのX染色体の転写レベルを高めることでこれを実現している。マレレス、雄性特異的致死1、2、3、雄性欠失1（MOF）などのタンパク質は、雄のX染色体の転写を2倍に増加させるのに必要な用量補償複合体（DCC）を形成する。DCCは雄の体細胞においてX染色体上の多くの部位と優先的に結合する。DCCのX染色体への結合は、MOFによって達成されるリジン16でのヒストン4のアセチル化に依存している。哺乳動物では、MOF（hMOF、MYST1、MOZとも呼ばれる）はヒストンアセチルトランスフェラーゼのMYSTファミリーに属し、HATドメインの近くにユニークなC2HC型ジンクフィンガーを持つことが特徴である。MOFはジンクフィンガードメインを利用してヌクレオソームの球状部分とヒストンH4のN末端テール基質に接触する。ヒトMOFのカルボキシ末端ドメインは、ヒストンH3およびH2Aに対するヒストンアセチルトランスフェラーゼ活性も有しており、この特徴は他のMYSTファミリーヒストンアセチルトランスフェラーゼと共通している。

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MOF抗体(T13H1B2) 参考文献:

1. SIRT1によるhMOFの自己アセチル化の調節は, クロマチン上でのhMOFのリクルートと活性を制御する。  |  Lu, L., et al. 2011. Cell Res. 21: 1182-95. PMID: 21502975
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3. ヒストンアセチルトランスフェラーゼhMOFは肝細胞癌の増殖を抑制する。  |  Zhang, J., et al. 2014. Biochem Biophys Res Commun. 452: 575-80. PMID: 25181338
4. 胃癌におけるグローバルなヒストンH4K16アセチル化には、HDAC4ではなくhMOFの発現が関与している。  |  Zhu, L., et al. 2015. Int J Oncol. 46: 2535-45. PMID: 25873202
5. 三酸化ヒ素はヒト細胞においてヒストンアセチルトランスフェラーゼhMOFに直接結合することにより, リジン16でのグローバルなヒストンH4アセチル化を減少させる。  |  Liu, D., et al. 2015. PLoS One. 10: e0141014. PMID: 26473953
6. アセチルトランスフェラーゼhMOF K274自己アセチル化の構造と機能的役割。  |  McCullough, CE., et al. 2016. J Biol Chem. 291: 18190-8. PMID: 27382063
7. 神経膠腫によって誘導されたミクログリアにおけるhMOFヒストンH4リジン16アセチルトランスフェラーゼのSIRT1依存的活性化は, 腫瘍支持表現型を促進する。  |  Saidi, D., et al. 2018. Oncoimmunology. 7: e1382790. PMID: 29308302
8. ヒストンアセチルトランスフェラーゼhMOFは肝細胞癌の血管浸潤を促進する。  |  Poté, N., et al. 2020. Liver Int. 40: 956-967. PMID: 31943753
9. TGFβはMYST1依存性のエピジェネティックなオートファジー制御によって線維化を促進する。  |  Zehender, A., et al. 2021. Nat Commun. 12: 4404. PMID: 34285225
10. hMOFは、MDM2の安定性と発現を制御することにより、卵巣癌のシスプラチン耐性を誘導する。  |  Cai, M., et al. 2023. Cell Death Discov. 9: 179. PMID: 37291112

好ましい MOF 抗体は MOF 抗体である (8C4C4): sc-81163.