Other Substrates

Adducin (Ser 726)は、細胞骨格構成と細胞シグナル伝達に重要な役割を果たすユニークなタンパク質である。アクチンフィラメントと特異的に相互作用し、その安定化と束縛を促進する。このタンパク質は様々な細胞内経路に関与し、細胞の形や運動性に影響を与える。726番セリンでのリン酸化は、その結合親和性を調節し、下流のシグナル伝達カスケードと細胞応答に影響を与え、細胞構造と機能の維持におけるその重要性を強調している。

Adducin (Thr 445)は、細胞骨格の組み立てと安定性に影響を与える極めて重要なタンパク質である。スペクトリンやアクチンと特異的な相互作用を行い、膜細胞骨格複合体の形成を促進する。Thr445でのリン酸化はその立体構造を変化させ、結合パートナーとの親和性を高め、細胞内シグナル伝達経路を調節する。このダイナミックな制御は、細胞の完全性を維持し、環境からの合図に対する細胞応答を促進する役割を強調している。

Bad（セリン112）は、細胞のアポトーシスと生存経路において重要な役割を果たすシグナル伝達分子です。そのユニークな構造により、さまざまなタンパク質パートナーと特異的に相互作用し、下流のシグナル伝達カスケードに影響を与えます。セリン112のリン酸化は、そのコンフォメーションを調節し、結合親和性を高め、機能動態を変化させます。この調節メカニズムは、細胞の恒常性を維持し、ストレスシグナルに応答するために不可欠であり、細胞の運命決定におけるその重要性を際立たせています。

Bad（136番セリン）は、細胞内シグナル伝達におけるその役割に影響を及ぼす、明確な分子間相互作用を示す。セリン136でのリン酸化はその立体構造を変化させ、プロアポトーシスパートナーとの親和性を高めると同時に、生存因子との相互作用を調節する。このダイナミックな挙動はアポトーシス経路の動態に影響を与え、細胞運命を正確に制御することを可能にする。そのユニークな構造的特徴は、様々なシグナル伝達ネットワーク間の重要なクロストークを促進し、細胞応答におけるその重要性を強調している。

Bad（Ser 136）は、リン酸化による構造変化という独自の能力により、細胞プロセスにおける重要な調節因子として機能します。この修飾は、特定のタンパク質に対する結合親和性を高めるだけでなく、アポトーシスに関与するタンパク質複合体の安定性にも影響を与えます。Bad（Ser 136）の独特な静電特性は、他のシグナル伝達分子との選択的な相互作用を促進し、それによってアポトーシスシグナル伝達経路の動態を調節し、細胞の生存と死の複雑なバランスに寄与します。

c-Jun (Ser 73) は、転写調節、特にストレスシグナルへの反応において重要な役割を果たしています。この部位のリン酸化は、他のAP-1ファミリーメンバーとの二量体形成を促進し、転写活性複合体の形成を促進します。この修飾はタンパク質の立体構造を変え、DNA結合親和性と特異性に影響を与えます。さらに、c-Jun（セリン73）は、細胞増殖因子に対する細胞応答の調節に関与し、細胞の増殖と分化を促す遺伝子発現パターンに影響を与えます。

c-Myc（スレオニン58/セリン62）は、細胞増殖と代謝の重要な調節因子であり、これらの部位でリン酸化されることで転写活性が高まります。この修飾により、c-Mycはさまざまな補助因子と相互作用しやすくなり、安定性が変化し、標的遺伝子のプロモーターへの結合が促進されます。リン酸化の状態は、c-Mycの核局在とクロマチン再構成複合体のリクルート能力に影響を与え、それによって細胞周期の進行と代謝の再プログラム化に不可欠な遺伝子発現のダイナミクスを調節します。

C/EBP β (Ser 105) は、細胞分化と免疫応答の調節において重要な役割を果たしています。Ser 105 のリン酸化は、特定のコアクチベーターとの相互作用を促進し、その構造を変えることで、転写活性を高めます。この修飾は、DNA への結合親和性に影響を与え、炎症や代謝に関連する遺伝子発現に影響を与えます。さらに、リン酸化状態は、その安定性と細胞内局在に影響を与え、それによって、さまざまなシグナル伝達経路におけるその機能動態を調節します。

C/EBP β (Thr 217)は、特に脂質代謝とグルコースホメオスタシスに影響を及ぼす、代謝プロセスにおける極めて重要な制御因子である。Thr217でのリン酸化は、その構造コンフォメーションを変化させ、転写機構との相互作用を高める。この修飾は特定のDNA配列に対する親和性を変化させ、それによって遺伝子発現を微調整することができる。さらに、この部位のリン酸化状態はタンパク質の安定性と局在性に影響を与え、様々な細胞内シグナル伝達カスケードにおける役割に影響を与える。

カルデスモン（789番セリン）は、特にアクチンやミオシンとの相互作用を通して、筋収縮制御における重要な役割を担っている。789番セリンでのリン酸化はアクチンとの結合親和性を高め、フィラメントの安定性と動態を調節する。この修飾はアクチン-ミオシン架橋サイクルに影響を与え、それによって収縮速度に影響を与える。さらに、カルデスモンの構造の柔軟性により、細胞内の機械的および生化学的な合図を統合する多様なシグナル伝達経路に関与することができる。