Anticorpo ZO-2 (E-5): sc-514557

Le giunzioni strette sono complessi di proteine che creano confini intercellulari tra i domini della membrana plasmatica delle cellule epiteliali ed endoteliali. Molte delle proteine associate alle giunzioni strette sono membri della famiglia delle guanilato chinasi associate alla membrana (MAGUK) e includono occludina, ZO-1, ZO-2 e ZO-3. Si ritiene che queste proteine abbiano un ruolo sia strutturale che di segnalazione, e sono definite in modo caratteristico da tre moduli di interazione proteina-proteina: il dominio PDZ, il dominio SH3 e il dominio della guanilato chinasi (GuK). ZO-1 forma complessi con ZO-2 o ZO-3. Inoltre, queste proteine possono anche associarsi con claudina, occludina e F-actina, in corrispondenza delle giunzioni strette, dove forniscono un collegamento tra il citoscheletro di actina e la giunzione stretta. L'espressione di ZO-1 è significativamente ridotta in molte linee di cancro al seno. ZO-2 e ZO-3 sono espressi in modo ubiquitario nelle giunzioni strette epiteliali e, a differenza di ZO-1, che è espresso anche nelle giunzioni cellulari dei miociti cardiaci, ZO-2 non è espresso nei tessuti non epiteliali.

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Anticorpo ZO-2 (E-5) Riferimenti:

1. ZO-1 e ZO-2 determinano in modo indipendente il punto di polimerizzazione delle claudine nella formazione dei filamenti della giunzione stretta.  |  Umeda, K., et al. 2006. Cell. 126: 741-54. PMID: 16923393
2. Espressione alterata di ZO-1 e ZO-2 nelle cellule del Sertoli e perdita dell'integrità della barriera emato-testicolare nel carcinoma testicolare in situ.  |  Fink, C., et al. 2006. Neoplasia. 8: 1019-27. PMID: 17217619
3. Ruolo di ZO-1 e ZO-2 nella creazione di giunzioni aderenti e strette simili a cinture con funzione di barriera paracellulare permselettiva.  |  Tsukita, S., et al. 2009. Ann N Y Acad Sci. 1165: 44-52. PMID: 19538286
4. ZO-2 sopprime la migrazione cellulare mediata da una riduzione della metalloproteinasi di matrice 2 nelle cellule di adenocarcinoma polmonare A549 esprimenti la claudina-18.  |  Akizuki, R., et al. 2019. Biol Pharm Bull. 42: 247-254. PMID: 30713254
5. ZO-2/Tjp2 sopprime la transdifferenziazione da epatociti a colangiociti mediata da Yap e Wwtr1/Taz nel fegato di topo.  |  Xu, J., et al. 2022. NPJ Regen Med. 7: 55. PMID: 36151109
6. Siti di poliubiquitinazione e SUMOilazione regolano la stabilità della proteina ZO-2 e la tenuta delle giunzioni strette.  |  Cano-Cortina, M., et al. 2022. Cells. 11: PMID: 36291162
7. L'analisi trascrittomica delle proteine della giunzione stretta dimostra l'espressione e la funzione aberrante della proteina Zona Occludens 2 (ZO-2) nella dissezione aortica di tipo A di Stanford.  |  Magouliotis, DE., et al. 2023. J Pers Med. 13: PMID: 38138924
8. Il ruolo di ZO-2 nel modulare il reclutamento giunzionale di JAM-A e γ-Actina, la tensione della membrana apicale e della giunzione stretta e la risposta delle cellule alla rigidità e alla topografia del substrato.  |  Pinto-Dueñas, DC., et al. 2024. Int J Mol Sci. 25: PMID: 38473701
9. Alterazioni molecolari associate alla fisiopatologia in topi knockout ZO-1 e ZO-2 specifici per il fegato.  |  Itoh, M., et al. 2024. Cell Struct Funct. 49: 83-99. PMID: 39322562
10. Un meccanismo di impalcatura ZO-2 regola la via di segnalazione Hippo.  |  Liu, OX., et al. 2024. FEBS J.. PMID: 39462647

L'anticorpo ZO-2 preferito è l'anticorpo ZO-2 (E-3): sc-515115.