Anticorpo caspase-7 p10 (E-11): sc-271747

Le caspasi sono proteasi cisteiniche che svolgono ruoli importanti nell'attivazione delle citochine e nell'apoptosi. La caspasi-7 è nota anche come CE-LAP3 (per IL-1 converting enzyme-like apoptotic protease 3), MCH3, e CMH-1. La caspasi-7 è un membro della sottofamiglia delle caspasi CED-3 ed è una proteina di 303 aminoacidi con una significativa somiglianza alla caspasi-3. Le caspasi-3 e -7 rappresentano caspasi esecutrici/effettrici che causano direttamente cambiamenti morfologici apoptotici mediante la scissione di vari substrati di morte. La caspasi-7 umana mappa sul cromosoma 10q25.3 e codifica una proteina che viene scissa in subunità attive p20 e p10. La Caspasi-7 eterodimerica viene attivata nella sua subunità grande cataliticamente attiva nelle cellule intatte in fase di apoptosi. La Caspasi-7 è una proteina citoplamica espressa in tessuti fetali e adulti, tra cui polmone, muscolo scheletrico, fegato, rene, milza e cuore, nonché in varie linee cellulari, come le cellule Jurkat.

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Anticorpo caspase-7 p10 (E-11) Riferimenti:

1. Rilevamento di geni β-lattamasi mediati da plasmidi e comparsa di un nuovo AmpC (CMH-1) in Enterobacter cloacae in un centro medico nel sud di Taiwan.  |  Ku, YH., et al. 2018. J Clin Med. 8: PMID: 30577544
2. Il meccanismo molecolare e la divergenza evolutiva dell'attivazione della gasdermina E regolata dalla caspasi 3/7.  |  Xu, H., et al. 2024. Elife. 12: PMID: 38489483
3. Mch3, una nuova proteasi cisteinica apoptotica umana altamente correlata alla CPP32.  |  Fernandes-Alnemri, T., et al. 1995. Cancer Res. 55: 6045-52. PMID: 8521391
4. ICE-LAP3, un nuovo omologo nei mammiferi della proteina di morte cellulare Ced-3 di Caenorhabditis elegans, viene attivato durante l'apoptosi indotta da Fas e dal fattore di necrosi tumorale.  |  Duan, H., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 1621-5. PMID: 8576161
5. Elaborazione e attivazione di CMH-1 da parte del granzima B.  |  Gu, Y., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 10816-20. PMID: 8631895
6. Attivazione in vitro di CPP32 e Mch3 da parte di Mch4, una nuova cisteina-proteasi apoptotica umana contenente due domini simili a FADD.  |  Fernandes-Alnemri, T., et al. 1996. Proc Natl Acad Sci U S A. 93: 7464-9. PMID: 8755496
7. Localizzazione cromosomica dei geni umani CPP32, Mch2, Mch3 e Ich-1, coinvolti nell'apoptosi cellulare.  |  Tiso, N., et al. 1996. Biochem Biophys Res Commun. 225: 983-9. PMID: 8780721
8. Il granzima B derivato dalle cellule T citotossiche attiva la proteasi apoptotica ICE-LAP3.  |  Chinnaiyan, AM., et al. 1996. Curr Biol. 6: 897-9. PMID: 8805307
9. Mappatura cromosomica delle proteasi di morte cellulare CPP32, MCH2 e MCH3.  |  Bullrich, F., et al. 1996. Genomics. 36: 362-5. PMID: 8812467
10. Attivazione di CPP32 e Mch3 alfa nell'apoptosi indotta da p53 wild-type.  |  Chandler, JM., et al. 1997. Biochem J. 322 (Pt 1): 19-23. PMID: 9078237

L'anticorpo caspase-7 preferito è l'anticorpo caspase-7 (10-1-62): sc-56063.