Anticorpo caspase-7 (7CSP03): sc-56066

È stata descritta una famiglia unica di proteasi cisteiniche che differisce per sequenza, struttura e specificità del substrato da qualsiasi famiglia di proteasi precedentemente descritta. Questa famiglia, Ced-3/caspase-1, è composta da caspasi-1, caspasi-2, caspasi-3, caspasi-4, caspasi-6, caspasi-7 (designata anche come Mch3, ICE-LAP3 o CMH-1), caspasi-9 e caspasi-10. I membri della famiglia Ced-3/caspasi-1 funzionano come componenti chiave del macchinario apoptotico e agiscono per distruggere specifiche proteine bersaglio che sono fondamentali per la longevità cellulare. La poli(ADP-ribosio) polimerasi svolge un ruolo fondamentale nel rilevare le mutazioni del DNA e le rotture a doppio filamento. È stato dimostrato che le caspasi 3, 7 e 9, ma non la caspasi 1, scindono la proteina nucleare PARP in un frammento apoptotico. La caspasi-6, ma non la caspasi-3, ha dimostrato di scindere le lamine nucleari, che sono fondamentali per mantenere l'integrità dell'involucro nucleare e la morfologia cellulare. È stato dimostrato che la caspasi-10 attiva la caspasi-3 e la caspasi-7 in risposta a stimoli apoptotici.

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Anticorpo caspase-7 (7CSP03) Riferimenti:

1. Il clivaggio proteolitico dell'atassina-7 da parte della caspasi-7 modula la tossicità cellulare e la disregolazione trascrizionale.  |  Young, JE., et al. 2007. J Biol Chem. 282: 30150-60. PMID: 17646170
2. La caspasi-3 e la caspasi-7 sono proteasi funzionalmente distinte.  |  Walsh, JG., et al. 2008. Proc Natl Acad Sci U S A. 105: 12815-9. PMID: 18723680
3. Valutazione dell'apoptosi mediante immunoistochimica della caspasi-3 attiva, della caspasi-7 attiva o della PARP clivata in cellule monostrato, sferoidi e xenotrapianti sottocutanei di carcinoma umano.  |  Bressenot, A., et al. 2009. J Histochem Cytochem. 57: 289-300. PMID: 19029405
4. La caspasi-8 e la caspasi-7 mediano in sequenza l'attivazione proteolitica della sfingomielinasi acida nei recettori del TNF-R1.  |  Edelmann, B., et al. 2011. EMBO J. 30: 379-94. PMID: 21157428
5. Ruolo non apoptotico della caspasi-7 nei follicoli piliferi e nel tessuto circostante.  |  Vesela, B., et al. 2015. J Mol Histol. 46: 443-55. PMID: 26253163
6. Bassi livelli di caspasi-7 scissa indicano un esito sfavorevole in tutti i tumori al seno.  |  Lindner, AU., et al. 2018. J Mol Med (Berl). 96: 1025-1037. PMID: 30069746
7. Il miR-224 è significativamente aumentato e ha come bersaglio la caspasi-3 e la caspasi-7 durante la carcinogenesi colorettale.  |  Fassan, M., et al. 2019. Transl Oncol. 12: 282-291. PMID: 30448733
8. I livelli di proteina Mcl1 e la proteasi esecutrice Caspasi-7 controllano la sopravvivenza delle cellule organizzatrici assiali.  |  Sena, E., et al. 2020. Dev Dyn. 249: 847-866. PMID: 32141178
9. L'esoenzima Y induce l'accumulo di caspasi-7 attiva extracellulare indipendentemente dall'apoptosi: modulazione della citotossicità trasmissibile.  |  Renema, P., et al. 2020. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. 319: L380-L390. PMID: 32579398
10. SALIS reprime trascrizionalmente l'apoptosi mediata da IGFBP3/Caspase-7 associandosi a STAT5A per promuovere il carcinoma epatocellulare.  |  Liu, X., et al. 2022. Cell Death Dis. 13: 642. PMID: 35871161

L'anticorpo caspase-7 preferito è l'anticorpo caspase-7 (10-1-62): sc-56063.