Anticorpo APEH (G-3): sc-376577

L'APEH (acil-peptide idrolasi), nota anche come APH, OPH o ACPH, è una proteina citoplasmatica di 732 aminoacidi che esiste come omotetramero e funziona per catalizzare l'idrolisi degli aminoacidi acetilati N-terminali da piccoli peptidi acetilati. Una volta idrolizzato dal peptide bersaglio, l'aminoacido acetilato viene ulteriormente processato da un'aminoacilasi per produrre acetato e un aminoacido libero. Il gene che codifica l'APEH umano mappa in una regione del cromosoma 3 che viene cancellata in vari tipi di cancro, tra cui il carcinoma a cellule renali e il carcinoma polmonare a piccole cellule, suggerendo che l'APEH possa essere coinvolto in eventi di trasformazione tumorale. Il cromosoma 3 è composto da circa 214 milioni di basi che codificano oltre 1.100 geni, tra cui un cluster di geni del recettore delle chemochine (CKR) e una serie di loci genici correlati al cancro umano. I geni chiave per la soppressione dei tumori sul cromosoma 3 includono quelli che codificano il mediatore dell'apoptosi RASSF1, il regolatore della migrazione cellulare HYAL1 e il soppressore dell'angiogenesi SEMA3B.

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Anticorpo APEH (G-3) Riferimenti:

1. Stato RedOx, proteasoma e APEH: approfondimenti sui meccanismi antitumorali dell'isomero di acido linoleico coniugato t10,c12 sulle cellule di melanoma A375.  |  Bergamo, P., et al. 2013. PLoS One. 8: e80900. PMID: 24260504
2. L'inibizione dell'APEH influisce sulla vitalità delle cellule di osteosarcoma attraverso la downregulation del proteasoma.  |  Palumbo, R., et al. 2016. Int J Mol Sci. 17: PMID: 27669226
3. Identificazione dell'elevazione dell'attività dell'enzima di rilascio degli acilamminoacidi (APEH) correlata all'infiammazione polmonare mediante un approccio enzimatico.  |  Komatsu, T., et al. 2016. Chem Pharm Bull (Tokyo). 64: 1533-1538. PMID: 27803464
4. L'idrolasi acilpeptidica è un componente della risposta cellulare al danno al DNA.  |  Zeng, Z., et al. 2017. DNA Repair (Amst). 58: 52-61. PMID: 28866241
5. L'idrolasi acilpeptidica è un nuovo regolatore della localizzazione e della funzione della membrana plasmatica di KRAS.  |  Tan, L., et al. 2019. J Cell Sci. 132: PMID: 31266814
6. Varianti di sequenza dell'idrolasi acilpeptidica (APEH) con impatto potenziale sul metabolismo del farmaco antiepilettico acido valproico.  |  Tsortouktzidis, D., et al. 2019. Metab Brain Dis. 34: 1629-1634. PMID: 31363986
7. La deubiquitinasi UCHL1 mantiene l'omeostasi proteica attraverso l'asse PSMA7-APEH-Proteasoma nel carcinoma ovarico sieroso di alto grado.  |  Tangri, A., et al. 2021. Mol Cancer Res. 19: 1168-1181. PMID: 33753553
8. L'attività dell'enzima idrolasi acilica (APEH) è inibita dai metaboliti lipidici e dai prodotti di perossidazione.  |  Tyler, K., et al. 2021. Chem Biol Interact. 348: 109639. PMID: 34508712
9. Substrati ossidati dell'APEH come strumento per studiare l'attività endoproteasica dell'enzima.  |  Sandomenico, A., et al. 2021. Int J Mol Sci. 23: PMID: 35008880
10. Attivazione dei farmaci nei parassiti della malaria mediata da un'esterasi eritrocitaria importata, l'acilpeptide idrolasi (APEH).  |  Sundararaman, SA., et al. 2024. bioRxiv.. PMID: 39257815

L'anticorpo APEH preferito è l'anticorpo APEH (G-6): sc-376612.