Anticorpo APEH (G-6): sc-376612

L'anticorpo APEH (G-6) è un anticorpo monoclonale IgM κ di topo contro APEH (designato anche come anticorpo APEH) che rileva la proteina APEH di origine murina, ratta e umana mediante WB, IP, IF ed ELISA. L'anticorpo APEH (G-6) è disponibile come anticorpo anti-APEH non coniugato. L'APEH (Acyl-peptide hydrolase), nota anche come APH, OPH o ACPH, è una proteina citoplasmatica di 732 aminoacidi che esiste come omotetramero e funziona per catalizzare l'idrolisi degli aminoacidi acetilati N-terminali da piccoli peptidi acetilati. Una volta idrolizzato dal peptide bersaglio, l'aminoacido acetilato viene ulteriormente processato da un'aminoacilasi per produrre acetato e un aminoacido libero. Il gene che codifica l'APEH umano mappa in una regione del cromosoma 3 che viene cancellata in vari tipi di cancro, tra cui il carcinoma a cellule renali e il carcinoma polmonare a piccole cellule, suggerendo che l'APEH possa essere coinvolto in eventi di trasformazione tumorale. Il cromosoma 3 è composto da circa 214 milioni di basi che codificano oltre 1.100 geni, tra cui un cluster di geni del recettore delle chemochine (CKR) e una serie di loci genici correlati al cancro umano. I geni chiave per la soppressione dei tumori sul cromosoma 3 includono quelli che codificano il mediatore dell'apoptosi RASSF1, il regolatore della migrazione cellulare HYAL1 e il soppressore dell'angiogenesi SEMA3B.

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Anticorpo APEH (G-6) Riferimenti:

1. Indagini strutturali sull'acilpeptide idrolasi eritrocitaria umana mediante procedure di spettrometria di massa.  |  Scaloni, A., et al. 1999. J Protein Chem. 18: 349-60. PMID: 10395453
2. Acilpeptide idrolasi: inibitori e alcuni residui del sito attivo dell'enzima umano.  |  Scaloni, A., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 3811-8. PMID: 1740429
3. Meccanismo di inibizione degli antibiotici carbapenem sull'acilpeptide idrolasi, un enzima chiave nell'interazione con l'acido valproico.  |  Suzuki, E., et al. 2011. Xenobiotica. 41: 958-63. PMID: 21770850
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5. Identificazione e caratterizzazione di una nuova idrolasi acilpeptidica del Sulfolobus solfataricus: approfondimenti strutturali e funzionali.  |  Gogliettino, M., et al. 2012. PLoS One. 7: e37921. PMID: 22655081
6. Un gene vicino al sito D3F15S2 su 3p è espresso nel rene umano normale, ma non è espresso o è espresso solo a un livello gravemente ridotto in 11 dei 15 carcinomi a cellule renali primari (RCC).  |  Erlandsson, R., et al. 1990. Oncogene. 5: 1207-11. PMID: 2392324
7. Il locus DNF15S2 a 3p21 è trascritto nel polmone normale e nel carcinoma polmonare a piccole cellule.  |  Naylor, SL., et al. 1989. Genomics. 4: 355-61. PMID: 2565880
8. Studio computazionale del legame competitivo dell'acido valproico glucuronide e degli antibiotici carbapenem con l'idrolasi acilpeptidica.  |  Ishikawa, T., et al. 2017. Drug Metab Pharmacokinet. 32: 201-207. PMID: 28734645
9. Polimorfismo della regione regolatoria del gene APEH (c.-521G>C, rs4855883) come fattore predittivo rilevante per la mucosite orale indotta dalla radioterapia e per la sopravvivenza globale nei pazienti affetti da tumore della testa e del collo.  |  Brzozowska, A., et al. 2018. Oncotarget. 9: 29644-29653. PMID: 30038710
10. Scoperta di una sonda fluorogenica attivata dall'enzima per il profiling in vivo dell'Acilaminoacil-Peptide Idrolasi.  |  Liu, SY., et al. 2025. Anal Chem. 97: 2204-2213. PMID: 39862163
11. Mappatura della delezione del cromosoma 3p nel cancro uterino della cervice umana.  |  Kohno, T., et al. 1993. Oncogene. 8: 1825-32. PMID: 8099726
12. La sequenza nucleotidica dell'enzima di rilascio degli acilamminoacidi umani.  |  Mitta, M., et al. 1996. DNA Res. 3: 31-5. PMID: 8724851

Gli anticorpi monoclonali per bersagli proteici di mammiferi e non mammiferi rappresentano essenzialmente tutti i bersagli coperti dagli anticorpi policlonali. Oltre 8.300 dei nostri anticorpi sono offerti come coniugati ImmunoCruz^® che eliminano la necessità di un anticorpo secondario.

Gli anticorpi di Santa Cruz Biotechnology hanno oltre 360.000 citazioni di ricerca. Gli anticorpi Anti-APEH (G-6) hanno 1 citazioni in diverse pubblicazioni scientifiche.

Gli anticorpi primari come Anti-APEH (G-6) per le proteine target dei mammiferi sono raccomandati per il rilevamento di una serie di specie di mammiferi, principalmente di topo, ratto e uomo. Molti anticorpi per mammiferi sono ideali anche per la ricerca veterinaria e sono reattivi con target proteici ovini, suini, caprini, felini, canini, bovini ed equini. Gli anticorpi monoclonali primari di Santa Cruz Biotechnology sono adatti per applicazioni di ricerca in laboratorio e non sono destinati all'uso diagnostico o terapeutico.

APEH Antibody (G-6) Specifications

Nome prodotto alternativo: APEH

Nome clone del prodotto: G-6

Classificazione: Anticorpo primario

Clonalità: Anticorpo monoclonale

Isotipo anticorpale: IgM kappa light chain

Aminoacidi: /%amino_acidi%/

Target epitopo: APEH

Specie epitopo: human

Reattività/Rilevazione del prodotto: APEH

Reattività/rilevazione delle specie: mouse, rat, human

Reattività aggiuntiva dei mammiferi: N/A

Reattività aggiuntiva non mammifera: N/A

Applicazioni: WB, IP, IF, ELISA

Informazioni sulla conservazione: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citazioni della ricerca: 1 citazioni in varie pubblicazioni scientifiche

Coniugati/Forme disponibili per APEH Antibody (G-6): P: Blocking Peptide