Anticorps PTPµ (SK15): sc-56959

L'anticorps PTPµ (SK15) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte PTPµ dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par western blotting (WB) et immunoprécipitation (IP). PTPµ, membre de la famille des protéines tyrosine phosphatases, est principalement localisé dans la membrane cellulaire et joue un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire et les processus de signalisation. La structure unique de PTPµ comprend un domaine MAM amino-terminal conservé, qui est essentiel pour la liaison homophile, permettant à PTPµ d'interagir avec elle-même et de réguler potentiellement l'assemblage et le désassemblage des complexes cadhérine/caténine au niveau des jonctions cellulaires. Cette fonction est vitale pour maintenir l'intégrité des tissus et faciliter la communication entre les cellules, ce qui est particulièrement important au cours du développement et dans le contexte de la progression tumorale. La dérégulation de PTPµ a été impliquée dans diverses maladies, ce qui fait de PTPµ une cible importante pour la recherche d'interventions thérapeutiques. L'anticorps anti-PTPµ (SK15) est un outil précieux pour les chercheurs qui étudient les rôles complexes des protéines tyrosine phosphatases dans les processus cellulaires et les mécanismes pathologiques.

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Anticorps PTPµ (SK15) Références:

1. La protéine-tyrosine phosphatase mu de type récepteur est exprimée dans des lits endothéliaux vasculaires spécifiques in vivo.  |  Bianchi, C., et al. 1999. Exp Cell Res. 248: 329-38. PMID: 10094839
2. La protéine tyrosine phosphatase-mu régule de manière différentielle la croissance des neurones nasaux et temporaux de la rétine.  |  Burden-Gulley, SM., et al. 2002. J Neurosci. 22: 3615-27. PMID: 11978837
3. Le domaine MAM (meprin/A5-protein/PTPmu) est un site de liaison homophile qui favorise la dimérisation latérale de la protéine-tyrosine phosphatase mu de type récepteur.  |  Cismasiu, VB., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 26922-31. PMID: 15084579
4. Le domaine immunoglobuline conservé contrôle la localisation subcellulaire du récepteur d'adhésion homophile protéine-tyrosine phosphatase mu.  |  Del Vecchio, RL. and Tonks, NK. 2005. J Biol Chem. 280: 1603-12. PMID: 15491993
5. Altération de la dilatation induite par le flux dans les artères de résistance mésentériques de souris déficientes en protéine réceptrice tyrosine phosphatase-mu.  |  Koop, EA., et al. 2005. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 288: H1218-23. PMID: 15706045
6. Analyse moléculaire de l'adhésion cellulaire médiée par la protéine réceptrice tyrosine phosphatase mu.  |  Aricescu, AR., et al. 2006. EMBO J. 25: 701-12. PMID: 16456543
7. La E-cadhérine favorise la croissance des neurites des cellules ganglionnaires de la rétine de manière dépendante de la protéine tyrosine phosphatase-mu.  |  Oblander, SA., et al. 2007. Mol Cell Neurosci. 34: 481-92. PMID: 17276081
8. Le clivage protéolytique de la protéine tyrosine phosphatase mu régule la migration des cellules de glioblastome.  |  Burgoyne, AM., et al. 2009. Cancer Res. 69: 6960-8. PMID: 19690139
9. La protéine tyrosine phosphatase mu régule la croissance et la survie des cellules de glioblastome in vivo.  |  Kaur, H., et al. 2012. Neuro Oncol. 14: 561-73. PMID: 22505657
10. Structure cristalline du domaine 1 du récepteur protéine-tyrosine phosphatase mu.  |  Hoffmann, KM., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 27505-8. PMID: 9346878