Anticorps PEN-2 (1C12-G5): sc-293392

L'anticorps PEN-2 (1C12-G5) est un anticorps monoclonal IgG1 de chaîne légère kappa de souris qui détecte la protéine PEN-2 de souris, de rat et d'origine humaine par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP) et enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'anticorps anti-PEN-2 (1C12-G5) est disponible sous forme non conjuguée. PEN-2 joue un rôle crucial dans l'assemblage et la fonction du complexe gamma-sécrétase, qui est essentiel pour le traitement protéolytique des protéines membranaires de type I, y compris la protéine précurseur de la bêta-amyloïde. Cette transformation est particulièrement importante car la PEN-2 est liée à la pathogenèse de la maladie d'Alzheimer, qui se caractérise par l'accumulation de peptides bêta-amyloïdes. Le complexe gamma-sécrétase, composé de la préséniline, de la nicastrine, de l'aph-1 et de la PEN-2, s'assemble dans les compartiments du réseau Golgi/trans-Golgi, ce qui entraîne l'autocléavage de la préséniline en deux sous-unités qui forment le site actif de la gamma-sécrétase. La compréhension de la structure et de la fonction de PEN-2 et de ses interactions au sein de ce complexe est essentielle pour élucider les mécanismes sous-jacents à la maladie d'Alzheimer et développer des stratégies thérapeutiques potentielles.

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Anticorps PEN-2 (1C12-G5) Références:

1. Gamma-sécrétase - protéase intramembranaire avec un complexe.  |  Wolfe, MS. 2003. Sci Aging Knowledge Environ. 2003: PE7. PMID: 12844518
2. Assemblage fonctionnel du complexe gamma-sécrétase dans le réseau de Golgi/trans-Golgi: interactions entre la préséniline, la nicastrine, Aph1, Pen-2 et les substrats de la gamma-sécrétase.  |  Baulac, S., et al. 2003. Neurobiol Dis. 14: 194-204. PMID: 14572442
3. Topologie membranaire et endoprotéolyse renforcée par la nicastrine de l'APH-1, un composant du complexe gamma-sécrétase.  |  Fortna, RR., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 3685-93. PMID: 14593096
4. Identité et fonction de la gamma-sécrétase.  |  Kimberly, WT. and Wolfe, MS. 2003. J Neurosci Res. 74: 353-60. PMID: 14598311
5. Pen-2 est séquestré dans le réticulum endoplasmique et soumis à l'ubiquitylation et à la dégradation médiée par le protéasome en l'absence de préséniline.  |  Bergman, A., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 16744-53. PMID: 14724271
6. Exigence de PEN-2 pour la stabilisation de l'hétérodimère du fragment N-/C-terminal de la préséniline au sein du complexe gamma-sécrétase.  |  Prokop, S., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 23255-61. PMID: 15039426
7. La séquence et la longueur de l'extrémité C de PEN-2 sont essentielles pour les interactions intermoléculaires et la fonction des complexes de préséniline.  |  Hasegawa, H., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 46455-63. PMID: 15322109
8. PEN-2 renforce le clivage gamma après la formation d'hétérodimères de préséniline.  |  Shiraishi, H., et al. 2004. J Neurochem. 90: 1402-13. PMID: 15341524
9. Une séquence du premier domaine transmembranaire de la PEN-2 est essentielle pour l'endoprotéolyse de la préséniline 1 médiée par la PEN-2.  |  Kim, SH. and Sisodia, SS. 2005. J Biol Chem. 280: 1992-2001. PMID: 15537629