Anticorps Cdc37 (15): sc-135862

Les événements du cycle cellulaire sont régulés par l'activation et la désactivation séquentielles des kinases dépendantes des cyclines (Cdks) et par la protéolyse des cyclines. Les gènes du cycle de division cellulaire (Cdc) sont nécessaires à différents moments du cycle cellulaire. Les phosphatases tyrosine Cdc25A, Cdc25B et Cdc25C fonctionnent en tant qu'activateurs mitotiques en déphosphorylant Cdc2 p34 sur des résidus tyrosine régulateurs. Cdc6 est l'homologue humain de Cdc6 de Saccharomyces cerevisiae, qui est impliqué dans l'initiation de la réplication de l'ADN. Cdc37 semble faciliter la formation du complexe Cdk4/cycline D1 et a été montré pour former un complexe stable avec Hsp90. Cdc34, Cdc27 et Cdc16 fonctionnent en tant qu'enzymes de conjugaison d'ubiquitine. On pense que Cdc34 est l'homologue structural et fonctionnel de Cdc34 de Saccharomyces cerevisiae, qui est essentiel pour la transition de la phase G1 à la phase S. Cdc16 et Cdc27 sont des composants du complexe APC (complexe promoteur de l'anaphase) qui ubiquitine la cycline B, entraînant la dégradation du complexe cycline B/Cdk.

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Anticorps Cdc37 (15) Références:

1. Supervision de multiples protéines kinases de signalisation par le couple CK2-Cdc37, une nouvelle cible thérapeutique possible pour le cancer.  |  Miyata, Y. and Nishida, E. 2004. Ann N Y Acad Sci. 1030: 150-7. PMID: 15659792
2. La suppression de la cochaperone CDC37 dans les cellules de carcinome hépatocellulaire inhibe la progression du cycle cellulaire et la croissance des cellules.  |  Wang, Z., et al. 2015. Liver Int. 35: 1403-15. PMID: 25098386
3. Les complexes Hsp90·Cdc37 avec les protéines kinases forment une coopération avec de multiples sites d'interaction distincts.  |  Eckl, JM., et al. 2015. J Biol Chem. 290: 30843-54. PMID: 26511315
4. La cochaperone Cdc37 régule la stabilité des phosphoprotéines du virus de la rage en ciblant la machinerie Hsp90AA1.  |  Xu, Y., et al. 2016. Sci Rep. 6: 27123. PMID: 27251758
5. La suppression de Cdc37 induit l'immaturité des plasmocytes et la résistance au bortézomib dans le myélome multiple par l'intermédiaire de Xbp1s.  |  Zang, M., et al. 2020. Oncogenesis. 9: 31. PMID: 32139666
6. L'activité et la stabilité de p56Lck et la signalisation du TCR ne dépendent pas de la cochaperone Cdc37.  |  Kowallik, S., et al. 2020. Int J Mol Sci. 22: PMID: 33374422
7. Le complexe Hsp90/Cdc37 modulé par p17 régit la réplication du réovirus aviaire oncolytique en chaperonnant p17, ce qui favorise la synthèse des protéines virales et l'accumulation des protéines virales σC et σA dans les usines virales.  |  Huang, WR., et al. 2022. J Virol. 96: e0007422. PMID: 35107368
8. Reconnaissance de BRAF par CDC37 et réévaluation du mécanisme d'activation du mutant BRAF-L597R de classe 2.  |  Bjorklund, DM., et al. 2022. Biomolecules. 12: PMID: 35883461
9. La respiration mitochondriale favorise la stabilité de l'homologue Cdk1 Cdc28 en fonction de Cdc37.  |  Leite, AC., et al. 2023. J Cell Sci. 136: PMID: 36594787
10. Conception rationnelle d'inhibiteurs peptidiques ciblant l'interaction protéine-protéine HSP90-CDC37.  |  Zhang, Q., et al. 2024. Future Med Chem. 16: 125-138. PMID: 38189168

L'anticorps Cdc37 préféré est l'Anticorps Cdc37 (E-4): sc-13129.