Date published: 2025-9-8

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Anticorps ACO2 (775F2I): sc-517651

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Fiches techniques
  • L'anticorps ACO2 775F2I est un monoclonal IgG1 L'Anticorps ACO2 fourni en 50 µg/0.5 ml
  • élevé contre un peptide couplé à la KLH correspondant aux acides aminés 433-467 de ACO2 d'origine human.
  • recommandé pour la détection de ACO2 d'originie human par WB
  • Nous testons actuellement encore nos anticorps secondaires pour trouver la meilleure protéine de liaison pour cet anticorps primaire ACO2 (775F2I). Veuillez nous contacter si vous avez des questions concernant les réactifs de détection secondaire appropriés.

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    L'anticorps ACO2 (775F2I) est un anticorps IgG1 monoclonal de souris qui détecte la protéine ACO2 d'origine humaine par western blotting (WB). L'anticorps anti-ACO2 (775F2I) est disponible sous forme d'anticorps monoclonal isotype non conjugué. L'ACO2, également appelée aconitate hydratase, citrate hydrolyase ou aconitase, joue un rôle crucial dans le métabolisme cellulaire en catalysant la conversion réversible du citrate en isocitrate dans le cycle de l'acide tricarboxylique, une voie clé pour la production d'énergie. Cette enzyme est principalement située dans les mitochondries, où l'ACO2 contribue à maintenir un rapport citrate/isocitrate critique, qui est essentiel pour divers processus métaboliques. Le bon fonctionnement de l'ACO2 est vital, car l'ACO2 n'influence pas seulement la production d'énergie, mais aussi la régulation des intermédiaires métaboliques qui peuvent affecter la signalisation et la croissance cellulaires. L'ACO2 contient notamment un cluster fer-soufre sensible à l'oxydoréduction qui existe dans deux états - actif (Fe4S4) et inactif (Fe3S4) - et l'activité de l'ACO2 est modulée par la présence de résidus de cystéine conservés. Dans les cellules épithéliales normales de la prostate, des niveaux élevés de zinc inhibent l'activité de l'ACO2, ce qui entraîne une accumulation de citrate et une modification significative du rapport citrate/isocitrate. À l'inverse, dans les cellules malignes de la prostate, l'incapacité d'accumuler du zinc permet à l'ACO2 de retrouver son activité, ce qui facilite l'oxydation du citrate. Cette régulation dynamique de l'ACO2 est essentielle pour comprendre le rôle de l'ACO2 dans le métabolisme du cancer et les cibles thérapeutiques potentielles.

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    ACO2 Références:

    1. Le nitroprussiate stimule l'expression du gène de l'aconitase mitochondriale par la voie de transduction du signal de l'adénosine 3',5'-monosphate cyclique dans les cellules humaines de carcinome de la prostate.  |  Juang, HH. 2004. Prostate. 61: 92-102. PMID: 15287097
    2. Toxicité du superoxyde mitochondrial médiée par l'enzyme fer-soufre dans la maladie de Parkinson expérimentale.  |  Liang, LP. and Patel, M. 2004. J Neurochem. 90: 1076-84. PMID: 15312163
    3. Profilage comparatif du protéome mitochondrial des mammifères: multiples isoformes d'aconitase-2 comprenant des modifications de la N-formylkynurénine dans le cadre d'une signature de biomarqueurs protéiques pour les espèces oxydatives réactives.  |  Hunzinger, C., et al. 2006. J Proteome Res. 5: 625-33. PMID: 16512678
    4. Aconitase mitochondriale et métabolisme du citrate dans les tissus humains malins et non malins de la prostate.  |  Singh, KK., et al. 2006. Mol Cancer. 5: 14. PMID: 16595004
    5. Caractérisation du promoteur de l'aconitase mitochondriale et identification de la liaison des facteurs de transcription.  |  Yu, Z., et al. 2006. Prostate. 66: 1061-9. PMID: 16598741
    6. Analyse protéomique du cortex cingulaire antérieur dans les principaux troubles psychiatriques: Evidence for disease-associated changes.  |  Beasley, CL., et al. 2006. Proteomics. 6: 3414-25. PMID: 16637010
    7. Le pliage et le renouvellement de la protéine humaine de régulation du fer 1 dépendent de sa localisation subcellulaire.  |  Martelli, A., et al. 2007. FEBS J. 274: 1083-92. PMID: 17244191
    8. Stress oxydatif et dysfonctionnement des protéases dans le modèle de levure de l'ataxie de Friedreich.  |  Bulteau, AL., et al. 2007. Free Radic Biol Med. 42: 1561-70. PMID: 17448903
    9. Les mutations dominantes de l'ACO2 sont une cause fréquente d'atrophie optique isolée.  |  Charif, M., et al. 2021. Brain Commun. 3: fcab063. PMID: 34056600
    10. L'aconitase mitochondriale ACO2 relie l'homéostasie du fer à la tumorigénicité dans le cancer du poumon non à petites cellules.  |  Mirhadi, S., et al. 2023. Mol Cancer Res. 21: 36-50. PMID: 36214668
    11. Le déficit en ACO2 augmente la vulnérabilité à la maladie de Parkinson par la dérégulation de la fonction mitochondriale et la transcription des gènes de l'autophagie médiée par l'acétylation des histones.  |  Zhu, J., et al. 2023. Commun Biol. 6: 1201. PMID: 38007539
    12. Inhibition de l'expression de l'hémoglobine par la production hétérologue d'oxyde nitrique synthase dans la lignée cellulaire érythroleucémique K562.  |  Rafferty, SP., et al. 1996. Blood. 88: 1070-8. PMID: 8704216

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    Anticorps ACO2 (775F2I)

    sc-517651
    50 µg/0.5 ml
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