ZNF140 Activateurs

Les activateurs courants du ZNF140 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'ionomycine CAS 56092-82-1, le PMA CAS 16561-29-8, l'acide okadaïque CAS 78111-17-8 et la caliculine A CAS 101932-71-2.

Les activateurs chimiques de ZNF140 peuvent moduler son activité par le biais de diverses voies de signalisation intracellulaires qui conduisent à sa phosphorylation. La forskoline, en augmentant les niveaux d'AMP cyclique intracellulaire (AMPc), facilite indirectement l'activation de la protéine kinase A (PKA). Cette kinase peut alors cibler les résidus sérine et thréonine de ZNF140 pour la phosphorylation, ce qui conduit effectivement à son activation fonctionnelle. L'ionomycine augmente les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui peut activer les kinases dépendantes de la calmoduline (CaMK). Ces kinases ont la capacité de phosphoryler ZNF140, modulant ainsi son activité. Dans le même ordre d'idées, le Phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) active la protéine kinase C (PKC), qui phosphoryle également les résidus sérine ou thréonine sur ZNF140, adaptant ainsi son état d'activation.

En outre, l'acide okadaïque et la caliculine A inhibent tous deux les protéines phosphatases 1 et 2A, faisant pencher la balance cellulaire vers la phosphorylation en raison d'une activité de déphosphorylation réduite. Ce changement peut conduire à une augmentation de la forme phosphorylée de ZNF140, aboutissant à son activation. L'anisomycine active les protéines kinases activées par le stress (SAPK), telles que JNK, qui peuvent phosphoryler et activer ZNF140. Le facteur de croissance épidermique (EGF) et l'insuline déclenchent tous deux des cascades de signalisation - respectivement les voies MAPK/ERK et PI3K/Akt - qui comprennent des kinases capables de phosphoryler le ZNF140. L'acide rétinoïque agit par l'intermédiaire de récepteurs nucléaires qui peuvent influencer l'état de phosphorylation de ZNF140. Le dibutyryl-cAMP, un analogue de l'AMPc, active directement la PKA, qui peut alors phosphoryler ZNF140. La spermine, bien que son mécanisme précis sur ZNF140 soit moins direct, peut influencer l'activité des kinases ou des phosphatases qui modulent la phosphorylation de ZNF140. La bryostatine active la PKC, ce qui peut conduire à la phosphorylation et à l'activation de ZNF140, mettant en évidence le réseau complexe de signaux intracellulaires qui convergent vers la modulation de l'activité de ZNF140.