Inhibiteurs Vmn2r70

Les inhibiteurs courants de Vmn2r70 comprennent, entre autres, la benzamidine CAS 618-39-3, l'E-64 CAS 66701-25-5, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5, l'aprotinine CAS 9087-70-1 et la chymostatine CAS 9076-44-2.

Les Vmn2r70 peuvent être classées en fonction du type d'activité de la protéase qu'elles sont connues pour inhiber. La benzamidine et le fluorure de phénylméthanesulfonyle (PMSF) sont des exemples de produits chimiques capables d'inhiber les protéases à sérine. La benzamidine y parvient en bloquant le domaine protéique de Vmn2r70, empêchant ainsi la protéine de s'engager dans son activité normale de clivage des peptides. De même, le PMSF peut inhiber de manière irréversible Vmn2r70 en réagissant avec le résidu sérine situé dans le site actif de l'enzyme. Cette liaison peut neutraliser la capacité de la protéine à hydrolyser les liaisons peptidiques. L'E-64, qui est un inhibiteur de protéase à cystéine, peut inhiber Vmn2r70 si la protéine possède un domaine de type protéase à cystéine. L'E-64 se lie de manière covalente au résidu cystéine du site actif, ce qui entraîne l'inhibition de la fonction de la protéine. De même, la leupeptine, qui inhibe à la fois les protéases à sérine et à cystéine, peut inhiber Vmn2r70 en se liant de manière réversible au site actif, supprimant potentiellement toute activité protéasique de la protéine.

L'inhibition de Vmn2r70 peut également se produire par l'interférence avec l'activité de la protéase aspartyle, comme on l'a vu avec la Pepstatine A. Cet inhibiteur peut se lier aux résidus aspartiques dans le site actif de Vmn2r70, en supposant que la protéine ait une activité de protéase aspartyle. Le mécanisme de l'aprotinine implique l'obstruction du site actif des sérine-protéases, ce qui inhiberait la fonction sérine-protéase de Vmn2r70 si elle était présente. La chymostatine et Antipain suivent une voie similaire en se liant au site actif de la protéine et en empêchant sa fonction protéolytique putative. En outre, la 1,10-Phénanthroline et le Marimastat ciblent l'activité métalloprotéase, qui pourrait inhiber Vmn2r70 en chélatant les ions métalliques nécessaires à l'intégrité structurelle et fonctionnelle de la protéine. L'ilomastat est un autre inhibiteur de métalloprotéases qui peut se lier aux domaines de type métalloprotéinase de Vmn2r70, en chélatant le métal du site actif et en supprimant l'activité. Enfin, le phosphoramidon, en tant qu'inhibiteur d'endopeptidase, peut inhiber Vmn2r70 en se fixant au site actif de l'enzyme et en empêchant le clivage des liaisons peptidiques, en supposant que Vmn2r70 présente de telles capacités enzymatiques. Chacun de ces produits chimiques cible directement le site actif ou des domaines fonctionnels essentiels de Vmn2r70, ce qui entraîne l'inhibition de l'activité biologique normale de la protéine.