Trypsin-3 Activateurs

Les activateurs courants de la trypsine 3 comprennent, sans s'y limiter, la benzamidine CAS 618-39-3, la 1,10-phénanthroline CAS 66-71-7, l'inhibiteur de trypsine, soja CAS 9035-81-8, le chlorure de calcium anhydre CAS 10043-52-4 et l'héparine CAS 9005-49-6.

Les activateurs chimiques de la Trypsine-3 comprennent une variété de composés qui augmentent l'activité de l'enzyme par différents mécanismes. La benzamidine, en tant qu'inhibiteur compétitif, stabilise paradoxalement la forme activée de la Trypsine-3 en se liant à son site actif. Cette interaction peut conduire à une augmentation de l'activité de l'enzyme vis-à-vis des protéines substrats. De même, la Nα-Benzoyl-DL-arginine, en agissant comme un imitateur de substrat, se lie au site actif de la Trypsine-3, induisant un changement de conformation qui renforce l'efficacité catalytique de l'enzyme et augmente son taux de renouvellement des substrats. Le rôle de l'éthanol est légèrement indirect; en précipitant les protéines et en modifiant leur solubilité, il peut concentrer la Trypsine-3 et ses substrats, facilitant des interactions enzyme-substrat plus fréquentes et renforçant ainsi l'activité de la Trypsine-3. En outre, la 1,10-Phénanthroline sert à protéger la Trypsine-3 de l'inactivation en chélatant les ions métalliques nécessaires aux métalloprotéases susceptibles de dégrader la Trypsine-3, préservant ainsi indirectement son état actif.

En outre, des composés tels que l'inhibiteur de trypsine de soja peuvent initialement inhiber la trypsine-3 mais, dans certaines conditions, stabiliser l'enzyme dans une conformation active, augmentant ainsi indirectement son activité. Le dithiothréitol (DTT) favorise l'activité de la Trypsine-3 en réduisant les liaisons disulfures au sein de l'enzyme ou de sa forme zymogène, ce qui peut conduire à l'activation ou empêcher la formation de dimères inactifs. Le chlorure de calcium renforce l'activité de la trypsine-3 en se liant à l'enzyme et en induisant des changements de conformation qui stabilisent le site actif. L'héparine, en interagissant avec la Trypsine-3, peut induire des changements de conformation qui activent le site catalytique, renforçant ainsi la fonction protéolytique de l'enzyme. Le diméthyl sulfoxyde (DMSO) peut activer la trypsine-3 en provoquant des changements de conformation qui exposent son site actif ou modifient la spécificité du substrat. De même, la présence d'acides aminés comme la glycine et l'arginine peut affecter la coquille d'hydratation autour de la Trypsine-3 ou conduire à une activation allostérique de l'enzyme, respectivement, améliorant ainsi son interaction avec les substrats et renforçant son activité enzymatique. Enfin, l'inhibiteur de la trypsine sécrétée par le pancréas (PSTI), à des concentrations sub-inhibitrices, peut se lier à la trypsine-3 de manière à stabiliser sa conformation active, ce qui entraîne une augmentation de l'activité enzymatique.