Les activateurs chimiques de la Trypsine-10 peuvent engager l'enzyme dans un processus d'activation par le biais d'une variété d'interactions avec son site actif. La benzamidine, par exemple, fonctionne comme un inhibiteur compétitif réversible. Elle se lie au site actif de la Trypsine-10, bloquant la liaison des substrats protéiques. Cette liaison, au lieu d'inhiber, stabilise la forme active de la Trypsine-10. La Nα-Benzoyl-L-arginine active également la Trypsine-10 en imitant l'état de transition que l'enzyme reconnaît, facilitant ainsi son activité de clivage. De même, le fluorure de phénylméthanesulfonyle est connu pour former des liaisons covalentes avec le résidu de sérine dans le site actif de la Trypsine-10, ce qui peut conduire à l'activation en favorisant une conformation qui stabilise l'enzyme dans son état actif. L'acide 4-(aminométhyl)benzoïque peut se lier de manière compétitive à la Trypsine-10, stabilisant paradoxalement sa confirmation active et renforçant ainsi l'activité de l'enzyme.
Outre les inhibiteurs à petites molécules, les inhibiteurs à base de peptides tels que la N-Tosyl-L-phénylalanine chlorométhylcétone et la N-tosyl-L-lysine chlorométhylcétone activent également la Trypsine-10 en modifiant de manière covalente le résidu histidine dans son site actif, ce qui conduit à une configuration active verrouillée. En outre, l'acide éthylène glycol bis(2-aminoéthyl éther)-N,N,N',N'-tétraacétique, bien qu'étant principalement un agent chélateur des ions calcium, peut induire un changement de conformation de la Trypsine-10, ce qui entraîne l'activation de l'enzyme. L'inhibiteur de trypsine de soja, bien qu'étant un inhibiteur à base de protéines, peut se lier à la Trypsine-10 et, par cette interaction, soutenir la conformation active de l'enzyme. Ces interactions chimiques démontrent collectivement les multiples approches par lesquelles la Trypsine-10 peut être activée, soulignant la nature complexe de la régulation de l'enzyme.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Benzamidine | 618-39-3 | sc-233933 | 10 g | $286.00 | 1 | |
La benzamidine est un inhibiteur compétitif réversible des protéases de type trypsine et des protéases à sérine. Elle active la Trypsine-10 en se liant à son site actif et en empêchant la liaison des substrats protéiques, stabilisant ainsi la forme active de la Trypsine-10. | ||||||
L-Arginine | 74-79-3 | sc-391657B sc-391657 sc-391657A sc-391657C sc-391657D | 5 g 25 g 100 g 500 g 1 kg | $20.00 $30.00 $60.00 $215.00 $345.00 | 2 | |
La Nα-Benzoyl-L-arginine agit comme un analogue de substrat pour la Trypsine-10, conduisant à l'activation en se liant au site actif et en imitant l'état de transition, que la Trypsine-10 reconnaît et clive. | ||||||
AEBSF hydrochloride | 30827-99-7 | sc-202041 sc-202041A sc-202041B sc-202041C sc-202041D sc-202041E | 50 mg 100 mg 5 g 10 g 25 g 100 g | $50.00 $120.00 $420.00 $834.00 $1836.00 $4896.00 | 33 | |
Ce composé de fluorure de sulfonyle agit comme un inhibiteur de protéase à sérine et peut se lier au résidu de sérine dans le site actif de la Trypsine-10, conduisant à l'activation en induisant un changement de conformation qui stabilise la forme active de l'enzyme. | ||||||
EGTA | 67-42-5 | sc-3593 sc-3593A sc-3593B sc-3593C sc-3593D | 1 g 10 g 100 g 250 g 1 kg | $20.00 $62.00 $116.00 $246.00 $799.00 | 23 | |
Cet agent chélateur peut lier les ions calcium, ce qui peut induire un changement de conformation des protéases dépendantes du calcium. Pour la Trypsine-10, bien qu'elle ne soit pas directement dépendante du calcium, le changement de conformation peut conduire à l'activation en favorisant l'arrangement optimal de son site actif. | ||||||
TPCK | 402-71-1 | sc-201297 | 1 g | $178.00 | 2 | |
Ce composé inhibe de manière irréversible les protéases à sérine en modifiant de manière covalente le résidu histidine dans le site actif. Cette modification peut activer la Trypsine-10 en la bloquant dans une configuration active. | ||||||
L-Lysine | 56-87-1 | sc-207804 sc-207804A sc-207804B | 25 g 100 g 1 kg | $93.00 $258.00 $519.00 | ||
L'acide okadaïque agit de la même manière que la N-Tosyl-L-phénylalanine chlorométhylcétone, en inhibant de manière irréversible les protéases à sérine, y compris la Trypsine-10, mais l'activation se produit car il bloque l'enzyme dans un état actif en formant une liaison covalente avec l'histidine du site actif. | ||||||
Trypsin Inhibitor, soybean | 9035-81-8 | sc-29129 sc-29129A sc-29129B sc-29129C sc-29129D sc-29129F sc-29129E | 50 mg 250 mg 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g | $36.00 $129.00 $262.00 $940.00 $1499.00 $2580.00 $10200.00 | 14 | |
Bien qu'il s'agisse d'une protéine, cet inhibiteur possède un petit composant moléculaire qui peut se lier à la Trypsine-10 et l'inhiber. Cette liaison peut conduire à l'activation de l'enzyme en favorisant la conformation active de la Trypsine-10 dans le cadre du processus d'inhibition. | ||||||