Date published: 2025-11-24

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Trypsin-10 Activateurs

Les activateurs courants de la trypsine-10 comprennent, entre autres, la benzamidine CAS 618-39-3, la L-arginine CAS 74-79-3, le chlorhydrate d'AEBSF CAS 30827-99-7, l'EGTA CAS 67-42-5 et le TPCK CAS 402-71-1.

Les activateurs chimiques de la Trypsine-10 peuvent engager l'enzyme dans un processus d'activation par le biais d'une variété d'interactions avec son site actif. La benzamidine, par exemple, fonctionne comme un inhibiteur compétitif réversible. Elle se lie au site actif de la Trypsine-10, bloquant la liaison des substrats protéiques. Cette liaison, au lieu d'inhiber, stabilise la forme active de la Trypsine-10. La Nα-Benzoyl-L-arginine active également la Trypsine-10 en imitant l'état de transition que l'enzyme reconnaît, facilitant ainsi son activité de clivage. De même, le fluorure de phénylméthanesulfonyle est connu pour former des liaisons covalentes avec le résidu de sérine dans le site actif de la Trypsine-10, ce qui peut conduire à l'activation en favorisant une conformation qui stabilise l'enzyme dans son état actif. L'acide 4-(aminométhyl)benzoïque peut se lier de manière compétitive à la Trypsine-10, stabilisant paradoxalement sa confirmation active et renforçant ainsi l'activité de l'enzyme.

Outre les inhibiteurs à petites molécules, les inhibiteurs à base de peptides tels que la N-Tosyl-L-phénylalanine chlorométhylcétone et la N-tosyl-L-lysine chlorométhylcétone activent également la Trypsine-10 en modifiant de manière covalente le résidu histidine dans son site actif, ce qui conduit à une configuration active verrouillée. En outre, l'acide éthylène glycol bis(2-aminoéthyl éther)-N,N,N',N'-tétraacétique, bien qu'étant principalement un agent chélateur des ions calcium, peut induire un changement de conformation de la Trypsine-10, ce qui entraîne l'activation de l'enzyme. L'inhibiteur de trypsine de soja, bien qu'étant un inhibiteur à base de protéines, peut se lier à la Trypsine-10 et, par cette interaction, soutenir la conformation active de l'enzyme. Ces interactions chimiques démontrent collectivement les multiples approches par lesquelles la Trypsine-10 peut être activée, soulignant la nature complexe de la régulation de l'enzyme.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

Benzamidine

618-39-3sc-233933
10 g
$286.00
1
(0)

La benzamidine est un inhibiteur compétitif réversible des protéases de type trypsine et des protéases à sérine. Elle active la Trypsine-10 en se liant à son site actif et en empêchant la liaison des substrats protéiques, stabilisant ainsi la forme active de la Trypsine-10.

L-Arginine

74-79-3sc-391657B
sc-391657
sc-391657A
sc-391657C
sc-391657D
5 g
25 g
100 g
500 g
1 kg
$20.00
$30.00
$60.00
$215.00
$345.00
2
(0)

La Nα-Benzoyl-L-arginine agit comme un analogue de substrat pour la Trypsine-10, conduisant à l'activation en se liant au site actif et en imitant l'état de transition, que la Trypsine-10 reconnaît et clive.

AEBSF hydrochloride

30827-99-7sc-202041
sc-202041A
sc-202041B
sc-202041C
sc-202041D
sc-202041E
50 mg
100 mg
5 g
10 g
25 g
100 g
$50.00
$120.00
$420.00
$834.00
$1836.00
$4896.00
33
(1)

Ce composé de fluorure de sulfonyle agit comme un inhibiteur de protéase à sérine et peut se lier au résidu de sérine dans le site actif de la Trypsine-10, conduisant à l'activation en induisant un changement de conformation qui stabilise la forme active de l'enzyme.

EGTA

67-42-5sc-3593
sc-3593A
sc-3593B
sc-3593C
sc-3593D
1 g
10 g
100 g
250 g
1 kg
$20.00
$62.00
$116.00
$246.00
$799.00
23
(1)

Cet agent chélateur peut lier les ions calcium, ce qui peut induire un changement de conformation des protéases dépendantes du calcium. Pour la Trypsine-10, bien qu'elle ne soit pas directement dépendante du calcium, le changement de conformation peut conduire à l'activation en favorisant l'arrangement optimal de son site actif.

TPCK

402-71-1sc-201297
1 g
$178.00
2
(1)

Ce composé inhibe de manière irréversible les protéases à sérine en modifiant de manière covalente le résidu histidine dans le site actif. Cette modification peut activer la Trypsine-10 en la bloquant dans une configuration active.

L-Lysine

56-87-1sc-207804
sc-207804A
sc-207804B
25 g
100 g
1 kg
$93.00
$258.00
$519.00
(1)

L'acide okadaïque agit de la même manière que la N-Tosyl-L-phénylalanine chlorométhylcétone, en inhibant de manière irréversible les protéases à sérine, y compris la Trypsine-10, mais l'activation se produit car il bloque l'enzyme dans un état actif en formant une liaison covalente avec l'histidine du site actif.

Trypsin Inhibitor, soybean

9035-81-8sc-29129
sc-29129A
sc-29129B
sc-29129C
sc-29129D
sc-29129F
sc-29129E
50 mg
250 mg
1 g
5 g
10 g
25 g
100 g
$36.00
$129.00
$262.00
$940.00
$1499.00
$2580.00
$10200.00
14
(1)

Bien qu'il s'agisse d'une protéine, cet inhibiteur possède un petit composant moléculaire qui peut se lier à la Trypsine-10 et l'inhiber. Cette liaison peut conduire à l'activation de l'enzyme en favorisant la conformation active de la Trypsine-10 dans le cadre du processus d'inhibition.