Inhibiteurs Topo I
Les inhibiteurs courants de Topo I comprennent, sans s'y limiter, la Suramine sodique CAS 129-46-4, la β-Lapachone CAS 4707-32-8, le SN 38 CAS 86639-52-3, le NU 1025 CAS 90417-38-2 et l'acide ellagique, dihydraté CAS 476-66-4.
Les topoisomérases sont des enzymes essentielles qui régulent la structure topologique de l'ADN au cours de processus cellulaires vitaux tels que la réplication, la transcription et la réparation de l'ADN. Parmi elles, la Topoisomérase I (Topo I) est une enzyme clé qui gère spécifiquement la relaxation de l'enroulement de l'ADN et résout les enchevêtrements d'ADN en introduisant des ruptures transitoires d'un seul brin dans la molécule d'ADN. Ces cassures permettent aux brins d'ADN de se dérouler, facilitant ainsi des processus moléculaires cruciaux. Les inhibiteurs de Topo I sont une classe de composés qui interfèrent avec l'activité catalytique de Topo I, exerçant leurs effets en empêchant la religation du brin d'ADN après qu'il a été clivé par l'enzyme.
La diversité structurelle des inhibiteurs de Topo I est remarquable, englobant une gamme d'entités chimiques avec des mécanismes d'action distincts. De nombreux inhibiteurs de Topo I possèdent un noyau aromatique planaire avec des substituants qui permettent l'interaction avec le site de liaison de l'ADN de l'enzyme. Ces composés présentent souvent un mécanisme d'intercalation réversible, dans lequel ils s'insèrent entre les paires de bases de l'ADN, entraînant un encombrement stérique qui entrave la religation du brin d'ADN clivé. En outre, certains inhibiteurs de Topo I fonctionnent selon un mécanisme d'empoisonnement, dans lequel ils forment un complexe ternaire stable impliquant l'enzyme, l'ADN et l'inhibiteur lui-même, ce qui finit par endommager l'ADN. Ces dommages peuvent déclencher des réponses cellulaires, ce qui rend ces inhibiteurs particulièrement pertinents dans diverses recherches scientifiques. Les inhibiteurs de Topo I jouent un rôle important dans l'étude de la dynamique de l'ADN et des processus cellulaires. Grâce à leurs interactions uniques avec Topo I, ces composés fournissent des informations précieuses sur les mécanismes de manipulation de l'ADN et contribuent à une meilleure compréhension de la biologie moléculaire. Leur rôle dans l'élucidation des transitions topologiques de l'ADN et leur impact sur la stabilité du génome soulignent leur importance pour la recherche fondamentale.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Topotecan-d6 | 1044904-10-0 | sc-220273 | 1 mg | $380.00 | ||
Le topotécan-d6 est un inhibiteur de la topoisomérase I, caractérisé par son marquage isotopique qui permet un suivi avancé dans les études biochimiques. Ses caractéristiques structurelles lui permettent de se lier spécifiquement à l'enzyme, perturbant ainsi le processus de relaxation de l'ADN. Le composé présente une cinétique de réaction unique, avec une affinité notable pour le complexe clivable de l'enzyme, ce qui entraîne une accumulation de cassures simple brin. Ce comportement met en évidence son rôle dans la modulation de la topologie de l'ADN et de la dynamique de l'enzyme. | ||||||
2′,3′-Dideoxyadenosine-5′-triphosphate Lithium Salt | 93939-70-9 | sc-288569 sc-288569A | 1 mg 5 mg | $237.00 $945.00 | ||
Le sel de lithium 2',3'-Didéoxyadénosine-5'-triphosphate agit comme un puissant modulateur de la topoisomérase I, présentant des interactions uniques avec le site actif de l'enzyme. Sa fraction triphosphate augmente l'affinité de la liaison, facilitant la stabilisation des complexes transitoires enzyme-ADN. Ce composé influence la cinétique de la réaction en modifiant l'équilibre entre la relaxation et le superenroulement de l'ADN, ce qui a finalement un impact sur l'efficacité catalytique de l'enzyme et la topologie globale des acides nucléiques. | ||||||