Les inhibiteurs de TID-1L sont une classe de composés chimiques qui ont suscité une grande attention dans le domaine de la biologie moléculaire et de la biochimie en raison de leur rôle essentiel dans la modulation de processus cellulaires spécifiques. TID-1L, abréviation de Tumor Necrosis Factor Receptor-Associated Protein 1-Like, est une protéine présente dans les cellules de divers organismes, en particulier chez les mammifères. Elle appartient à la famille des cochaperones Hsp40, qui fonctionne en conjonction avec les protéines de choc thermique (Hsps) pour aider au repliement, à la stabilisation et au transport des protéines. La TID-1L elle-même joue un rôle crucial dans la régulation de l'homéostasie des protéines et, par extension, de la fonction cellulaire.
Les inhibiteurs de TID-1L sont conçus pour interférer avec la fonction normale de TID-1L, affectant ainsi diverses voies cellulaires et interactions moléculaires. Ces inhibiteurs peuvent cibler des domaines ou des sites spécifiques de la protéine TID-1L, empêchant sa liaison à d'autres protéines ou modifiant sa conformation. Ce faisant, ils perturbent le réseau complexe des processus médiés par les chaperons, affectant le repliement et la dégradation des protéines, ce qui peut entraîner une cascade d'effets en aval sur l'homéostasie cellulaire. Les scientifiques et les chercheurs utilisent ces inhibiteurs pour disséquer les mécanismes complexes qui sous-tendent le contrôle de la qualité des protéines, les réponses au stress cellulaire et la progression de diverses maladies, fournissant ainsi des informations précieuses sur la biologie fondamentale de la cellule. Cette classe d'inhibiteurs continue à faire l'objet de recherches approfondies, contribuant à notre compréhension des subtilités de la fonction cellulaire et offrant des pistes potentielles pour la poursuite de la recherche et le développement de médicaments.
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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Se lie à la poche N-terminale de liaison à l'ATP de la Hsp90, empêchant sa fonction de chaperon et conduisant à la dégradation de la protéine cliente. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Un dérivé de la geldanamycine inhibe également la Hsp90 en perturbant son activité ATPase, ce qui déstabilise les protéines clientes. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
Inhibe la Hsp90 en se liant à son domaine ATPase N-terminal, empêchant le repliement et la fonction des protéines clientes. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | $150.00 $263.00 $726.00 $1400.00 $2900.00 $11000.00 | 3 | |
Perturbe la fonction Hsp90 en se liant au site de liaison de l'ATP, déstabilisant les protéines clientes, ce qui entraîne leur dégradation. | ||||||
17-DMAG, Hydrochloride Salt | 467214-21-7 | sc-396751 | 25 mg | $306.00 | ||
Inhibe Hsp90 en entrant en compétition pour la poche de liaison à l'ATP, ce qui entraîne la dégradation des protéines clientes. | ||||||
5-Iodotubercidin | 24386-93-4 | sc-3531 sc-3531A | 1 mg 5 mg | $150.00 $455.00 | 20 | |
Inhibe CDK2 et CDK9, affectant la progression du cycle cellulaire et la transcription, ce qui pourrait avoir un impact sur la fonction de Tid-1L. | ||||||
BIIB 021 | 848695-25-0 | sc-364434 sc-364434A | 5 mg 25 mg | $128.00 $650.00 | ||
Se lie à Hsp90, perturbant sa fonction de chaperon et entraînant la dégradation des protéines clientes dans les cellules cancéreuses. | ||||||
ZM-447439 | 331771-20-1 | sc-200696 sc-200696A | 1 mg 10 mg | $150.00 $349.00 | 15 | |
Cible la Hsp90, inhibe son activité ATPase, favorise la dégradation des protéines clientes et a un impact sur les processus cellulaires. | ||||||
Debio 0932 | 1061318-81-7 | sc-507516 | 10 mg | $280.00 | ||
Affecte la fonction Hsp90 en se liant à son site de liaison à l'ATP, provoquant la déstabilisation et la dégradation de la protéine cliente. |